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- PDB-2y5q: Listeria monocytogenes InlB (internalin B) residues 36-392 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2y5q
タイトルListeria monocytogenes InlB (internalin B) residues 36-392
要素INTERNALIN B
キーワードPROTEIN BINDING / LEUCINE RICH REPEAT / VIRULENCE FACTOR / PATHOGENICITY FACTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidoglycan-based cell wall / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / heparin binding / lipid binding / cell surface / extracellular region / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
GW domain / GW domain superfamily / GW (Gly-Tryp) dipeptide domain / GW domain profile. / Listeria/Bacterioides repeat / Listeria-Bacteroides repeat domain superfamily / Listeria-Bacteroides repeat domain (List_Bact_rpt) / Leucine-rich repeat-containing adjacent domain / LRR adjacent / Internalin, N-terminal ...GW domain / GW domain superfamily / GW (Gly-Tryp) dipeptide domain / GW domain profile. / Listeria/Bacterioides repeat / Listeria-Bacteroides repeat domain superfamily / Listeria-Bacteroides repeat domain (List_Bact_rpt) / Leucine-rich repeat-containing adjacent domain / LRR adjacent / Internalin, N-terminal / Bacterial adhesion/invasion protein N terminal / Immunoglobulin-like - #1220 / : / Copper resistance protein CopC/internalin, immunoglobulin-like / Leucine rich repeat 4 / Leucine Rich repeats (2 copies) / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Alpha-Beta Horseshoe / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Internalin B / Internalin B
類似検索 - 構成要素
生物種LISTERIA MONOCYTOGENES (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Ebbes, M. / Niemann, H.H.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Fold and Function of the Inlb B-Repeat.
著者: Ebbes, M. / Bleymuller, W.M. / Cernescu, M. / Nolker, R. / Brutschy, B. / Niemann, H.H.
履歴
登録2011年1月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_biol
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.52023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INTERNALIN B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,6184
ポリマ－40,4221
非ポリマー1963
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: INTERNALIN B
ヘテロ分子

A: INTERNALIN B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,2368
ポリマ－80,8442
非ポリマー3926
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z+2/31
Buried area2550 Å2
ΔGint-200.2 kcal/mol
Surface area26720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)126.400, 126.400, 107.860
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 INTERNALIN B / INLB


分子量: 40421.789 Da / 分子数: 1 / 断片: INTERNALIN DOMAIN AND B-REPEAT, RESIDUES 36-392 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE B-REPEAT (RESIDUES 322-392) IS NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY.
由来: (組換発現) LISTERIA MONOCYTOGENES (バクテリア)
株: EGD / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): CODON PLUS / 参照: UniProt: P25147, UniProt: P0DQD2*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
非ポリマーの詳細ZN ION (ZN): ZN IONS PROBABLY CARRIED OVER FROM ZN CONTAINING SEED SOLUTION. METAL ION VERIFIED BY ...ZN ION (ZN): ZN IONS PROBABLY CARRIED OVER FROM ZN CONTAINING SEED SOLUTION. METAL ION VERIFIED BY ANOMALOUS DIFFERENCE DENSITY.
配列の詳細FIVE N-TERMINAL RESIDUES GPLGS REMAIN AFTER PRESCISSION PROTEASE CLEAVAGE OF THE GST TAG.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 6.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 80 % / 解説: NONE
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 20 DEG C IN HANGING OR SITTING-DROPS WITH 1.5 UL PROTEIN (5 MG/ML) PLUS 1.5 UL RESERVOIR (0.1 M MES, PH 5.5, 14 % MPD) MICROSEEDED FROM A SIMILAR CONDITION (0.1 M MES PH 6.0, 6.5 % PEG6000 AND 5 MM ZNCL2).

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X12 / 波長: 0.98
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→15 Å / Num. obs: 16581 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 14.7 % / Biso Wilson estimate: 86 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 18.3
反射 シェル解像度: 3.2→3.28 Å / Rmerge(I) obs: 0.55 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0109精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1H6T

1h6t


解像度: 3.2→14.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 27.176 / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.375 / ESU R Free: 0.278 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22475 829 5 %RANDOM
Rwork0.19713 ---
obs0.19847 15752 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 73.16 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.69 Å22.35 Å20 Å2
2--4.69 Å20 Å2
3----7.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→14.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2271 0 3 0 2274
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0222307
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.021535
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0371.9853131
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.13433827
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.9555288
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg46.27326.9799
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.93415437
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.471154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2379
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0212500
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02378
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6311.51444
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1011.5577
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.24222358
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.9733863
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5144.5773
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.279 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.331 58 -
Rwork0.296 1105 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
115.7093-6.72160.2044.9933.78817.16270.284-0.85380.56120.77480.9477-1.0431.48460.9749-1.23170.7498-0.11-0.14440.5167-0.08720.732480.7375-30.623629.2733
25.3310.7004-2.62831.3523-0.24814.0450.1502-0.13970.3124-0.044-0.0551-0.1073-0.14140.1846-0.09510.03510.0131-0.01440.0242-0.02310.072557.6838-35.807337.0795
34.68553.3631-1.39144.7289-1.24942.45020.203-0.5002-0.36360.597-0.18710.04190.2604-0.4135-0.01580.2261-0.1056-0.02340.4003-0.06730.266428.5862-48.930747.9399
45.63093.4922-1.157713.9003-3.58223.36720.1921-0.6695-0.5259-0.1709-0.1780.08890.5668-0.5476-0.01410.2232-0.1343-0.10190.4439-0.04440.27525.3145-52.847645.6577
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A33 - 45
2X-RAY DIFFRACTION2A46 - 227
3X-RAY DIFFRACTION3A228 - 275
4X-RAY DIFFRACTION4A276 - 321

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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