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- PDB-4ons: Structural and thermodynamic characterization of cadherin-beta-ca... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ons
タイトルStructural and thermodynamic characterization of cadherin-beta-catenin-alpha-catenin complex formation
要素
  • Catenin alpha-2
  • Catenin beta-1
キーワードCELL ADHESION / four helix bundles
機能・相同性
機能・相同性情報


radial glia guided migration of Purkinje cell / lung cell differentiation / epicardium-derived cardiac vascular smooth muscle cell differentiation / mesenchyme morphogenesis / RUNX3 regulates WNT signaling / Regulation of CDH11 function / cardiac vascular smooth muscle cell differentiation / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Beta-catenin phosphorylation cascade / regulation of synapse structural plasticity ...radial glia guided migration of Purkinje cell / lung cell differentiation / epicardium-derived cardiac vascular smooth muscle cell differentiation / mesenchyme morphogenesis / RUNX3 regulates WNT signaling / Regulation of CDH11 function / cardiac vascular smooth muscle cell differentiation / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Beta-catenin phosphorylation cascade / regulation of synapse structural plasticity / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / extrinsic component of postsynaptic membrane / hair cycle process / TCF dependent signaling in response to WNT / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / endoderm formation / mesenchyme development / trachea morphogenesis / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / positive regulation of epithelial cell differentiation / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / positive regulation of heparan sulfate proteoglycan biosynthetic process / lung induction / positive regulation of branching involved in lung morphogenesis / cranial ganglion development / renal vesicle formation / renal inner medulla development / renal outer medulla development / nephron tubule formation / beta-catenin-ICAT complex / genitalia morphogenesis / embryonic skeletal limb joint morphogenesis / canonical Wnt signaling pathway involved in mesenchymal stem cell differentiation / neural plate development / metanephros morphogenesis / glial cell fate determination / regulation of secondary heart field cardioblast proliferation / astrocyte-dopaminergic neuron signaling / animal organ development / oviduct development / beta-catenin-TCF7L2 complex / regulation of nephron tubule epithelial cell differentiation / regulation of timing of anagen / negative regulation of mitotic cell cycle, embryonic / VEGFR2 mediated vascular permeability / regulation of epithelial cell differentiation / negative regulation of mesenchymal to epithelial transition involved in metanephros morphogenesis / central nervous system vasculogenesis / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / regulation of centriole-centriole cohesion / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / Adherens junctions interactions / extrinsic component of presynaptic membrane / glandular epithelial cell differentiation / regulation of centromeric sister chromatid cohesion / embryonic axis specification / Ca2+ pathway / RHO GTPases activate IQGAPs / ventricular compact myocardium morphogenesis / morphogenesis of embryonic epithelium / Scrib-APC-beta-catenin complex / lens morphogenesis in camera-type eye / beta-catenin-TCF complex / endodermal cell fate commitment / acinar cell differentiation / dorsal root ganglion development / synaptic vesicle clustering / positive regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / proximal/distal pattern formation / neuron fate determination / layer formation in cerebral cortex / positive regulation of myoblast proliferation / establishment of blood-retinal barrier / dorsal/ventral axis specification / sympathetic ganglion development / fungiform papilla formation / positive regulation of endothelial cell differentiation / presynaptic active zone cytoplasmic component / mesenchymal to epithelial transition / embryonic foregut morphogenesis / hindbrain development / lung epithelial cell differentiation / positive regulation of determination of dorsal identity / positive regulation of skeletal muscle tissue development / ectoderm development / regulation of protein localization to cell surface / cellular response to indole-3-methanol / mesenchymal stem cell differentiation / smooth muscle cell differentiation / positive regulation of odontoblast differentiation / regulation of osteoclast differentiation / endothelial tube morphogenesis / mesenchymal cell proliferation involved in lung development / midbrain dopaminergic neuron differentiation / regulation of neuron migration / histone methyltransferase binding / mesenchymal cell proliferation / alpha-catenin binding
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2780 / Alpha-catenin / Beta-catenin / Alpha-catenin/vinculin-like / Vinculin, conserved site / Vinculin family talin-binding region signature. / Vinculin/alpha-catenin / Vinculin family / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2780 / Alpha-catenin / Beta-catenin / Alpha-catenin/vinculin-like / Vinculin, conserved site / Vinculin family talin-binding region signature. / Vinculin/alpha-catenin / Vinculin family / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Special / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Catenin beta-1 / Catenin alpha-2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Pokutta, S. / Choi, H.-J. / Ahlsen, G. / Hansen, S.D. / Weis, W.I.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2014
タイトル: Structural and Thermodynamic Characterization of Cadherin beta-Catenin alpha-Catenin Complex Formation.
著者: Pokutta, S. / Choi, H.J. / Ahlsen, G. / Hansen, S.D. / Weis, W.I.
履歴
登録2014年1月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年4月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月7日Group: Database references
改定 1.22014年5月28日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Catenin alpha-2
B: Catenin beta-1
C: Catenin alpha-2
D: Catenin beta-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,5294
ポリマ－74,5294
非ポリマー00
水39622
1
A: Catenin alpha-2
B: Catenin beta-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,2642
ポリマ－37,2642
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4440 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area14900 Å2
手法PISA
2
C: Catenin alpha-2
D: Catenin beta-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,2642
ポリマ－37,2642
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4150 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area14620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.125, 96.125, 65.517
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

#1: タンパク質 Catenin alpha-2 / Alpha N-catenin


分子量: 27351.385 Da / 分子数: 2 / 断片: beta-catenin binding domain, UNP residues 18-264 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ctnna2, Catna2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q61301
#2: タンパク質 Catenin beta-1 / Beta-catenin


分子量: 9912.957 Da / 分子数: 2 / 断片: alpha-catenin binding domain, UNP residues 78-151 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ctnnb1, Catnb / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q02248
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.51 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.2
詳細: 100mM Tris-Cl, 22% polyethylene glycol monomethryl ether, pH 8.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 283K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年12月16日
放射モノクロメーター: NA / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.794→38.753 Å / Num. all: 16165 / Num. obs: 16165 / % possible obs: 96.2 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 60.42 Å2 / Rsym value: 0.068 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsRsym valueDiffraction-ID% possible all
2.79-2.953.30.4960.30.496193.1
2.95-3.123.20.272.50.27196.5
3.12-3.343.50.1913.50.191199.2
3.34-3.613.30.1255.20.125198.7
3.61-3.952.90.160.1193.3
3.95-4.423.30.05810.50.058198.4
4.42-5.13.10.048130.048195.1
5.1-6.253.30.04513.10.045197.9
6.25-8.843.30.03116.50.031194.1
8.84-38.7533.30.02817.60.028194.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.16データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.8.4_1496精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
XDSデータスケーリング
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→38.753 Å / SU ML: 0.45 / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 29.87 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2637 1146 7.11 %
Rwork0.2033 --
obs0.2075 16123 96.67 %
all-17269 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 82.22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→38.753 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4296 0 0 22 4318
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0034335
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5765829
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.5881655
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.021686
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002759
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8002-2.92760.35321530.28591873X-RAY DIFFRACTION96
2.9276-3.08190.3561320.25161875X-RAY DIFFRACTION96
3.0819-3.27490.29291630.24511873X-RAY DIFFRACTION98
3.2749-3.52760.30541600.21861936X-RAY DIFFRACTION99
3.5276-3.88230.26591240.19861811X-RAY DIFFRACTION93
3.8823-4.44330.23571650.17571854X-RAY DIFFRACTION98
4.4433-5.59540.25281210.191905X-RAY DIFFRACTION96
5.5954-38.75680.22161280.18851850X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.5589-1.53390.12444.7523-0.19473.5612-0.0658-0.13530.23340.40240.2419-0.1090.17690.4206-0.09180.2834-0.1411-0.00350.5262-0.09740.419316.4683-28.622323.8499
22.7116-0.699-0.37251.7536-0.34751.85030.1343-0.1947-0.3302-0.0950.1380.12840.9759-0.5111-0.07570.2745-0.2033-0.0580.49310.04060.28125.0813-38.262820.3278
33.0656-2.4284-3.48541.87572.62813.6952-0.2723-0.1469-0.85840.38190.2377-0.17980.35980.34210.08810.36730.09710.15350.646-0.11730.73634.8131-44.7665-3.6731
43.3623-1.1754-1.68211.145-0.18591.54820.58580.57570.52-0.1326-0.3531-0.2242-0.1668-0.272-0.18620.41910.04250.09870.8552-0.11820.649740.2691-39.0101-8.2952
56.288-0.0038-0.73022.84960.16963.60790.0592-0.39370.78830.02840.3975-0.5537-0.88350.4216-0.22740.3864-0.06770.12340.3809-0.10830.4620.1037-26.2213.0565
62.61770.5564-1.55470.7887-0.53882.4212-0.07230.0690.2106-0.11890.33060.07520.1352-0.3435-0.20230.2791-0.0403-0.05350.54340.13170.30488.6884-30.994710.5513
73.50820.70280.87624.4042-1.06984.5984-0.19030.41740.3381-0.63580.3913-0.355-0.1633-0.8982-0.04250.454-0.10480.11650.51130.01230.296917.768-29.1166-29.0231
81.9875-0.7381-0.05032.40530.12722.88410.0579-0.1384-0.1398-0.09050.16140.24120.9852-0.6209-0.08830.5247-0.1236-0.02950.39050.0160.300513.0267-43.3444-25.3396
93.8817-2.6972-4.58641.82773.17045.3498-0.0896-0.269-0.04330.0284-0.36960.8347-0.0704-0.72510.21110.58310.17290.15870.8898-0.01730.6362-3.2139-17.4253-1.6727
104.2024-0.3378-1.3282.16110.36012.75030.4322-1.02560.01430.0786-0.3344-0.2879-0.1449-0.4098-0.04851.18220.0840.20860.9392-0.15161.12642.1049-17.79456.4781
11-0.0184-0.0547-0.0344-0.037-0.052-0.0338-0.2734-0.4470.2280.1632-0.24720.2357-0.4818-0.60090.05061.8422-0.00860.59791.1727-0.38761.56750.0501-6.66919.828
120.2650.0403-0.5939-0.0049-0.11791.1152-0.23920.0072-0.02010.1382-0.1955-0.3339-0.22890.1348-0.00570.990.00360.34410.69340.12711.3843-0.7373-4.61290.5213
135.6536-1.45480.08745.20930.22783.4229-0.2813-0.12450.93210.37960.6684-1.2452-0.83770.8434-0.1350.3954-0.11080.0050.3991-0.18520.514320.2677-24.6466-16.7155
141.7243-0.5048-1.17383.12241.23933.59960.0513-0.06480.2046-0.01220.2002-0.16820.32550.4213-0.17970.41440.0476-0.14280.3325-0.01730.325618.6961-37.64-15.9897
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 18:39
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resid 52:147
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and resid 148:166
4X-RAY DIFFRACTION4chain A and resid 168:260
5X-RAY DIFFRACTION5chain B and resid 83:103
6X-RAY DIFFRACTION6chain B and resid 109:143
7X-RAY DIFFRACTION7chain C and resid 19:38
8X-RAY DIFFRACTION8chain C and resid 53:147
9X-RAY DIFFRACTION9chain C and resid 148:165
10X-RAY DIFFRACTION10chain C and resid 168:195
11X-RAY DIFFRACTION11chain C and resid 207:228
12X-RAY DIFFRACTION12chain C and resid 237:258
13X-RAY DIFFRACTION13chain D and resid 84:108
14X-RAY DIFFRACTION14chain D and resid 109:144

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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