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- PDB-4jmp: Crystal structure of the chimerical protein CapA2B2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jmp
タイトルCrystal structure of the chimerical protein CapA2B2
要素C-terminal fragment of CapA, Protein tyrosine kinase
キーワードTRANSFERASE / Rossmann fold / tyrosine kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


polysaccharide biosynthetic process / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / protein tyrosine kinase activity / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Exopolysaccharide synthesis protein / CobQ/CobB/MinD/ParA nucleotide binding domain / Polysaccharide chain length determinant N-terminal domain / Chain length determinant protein / : / AAA domain / AAA domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase ...Exopolysaccharide synthesis protein / CobQ/CobB/MinD/ParA nucleotide binding domain / Polysaccharide chain length determinant N-terminal domain / Chain length determinant protein / : / AAA domain / AAA domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
non-specific protein-tyrosine kinase / CapA
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Olivares-Illana, V. / Morera, S. / Grangeasse, C. / Nessler, S.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2013
タイトル: Comparative analysis of the Tyr-kinases CapB1 and CapB2 fused to their cognate modulators CapA1 and CapA2 from Staphylococcus aureus
著者: Gruszczyk, J. / Olivares-Illana, V. / Nourikyan, J. / Fleurie, A. / Bechet, E. / Gueguen-Chaignon, V. / Freton, C. / Aumont-Nicaise, M. / Morera, S. / Grangeasse, C. / Nessler, S.
履歴
登録2013年3月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月16日Group: Data collection / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: diffrn_detector / entity_src_gen / software / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: C-terminal fragment of CapA, Protein tyrosine kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,7081
ポリマ－29,7081
非ポリマー00
水3,729207
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.332, 88.666, 39.405
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 115.35, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 C-terminal fragment of CapA, Protein tyrosine kinase / Membrane protein CapB2


分子量: 29708.445 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: chimera of CapA and Protein tyrosine kinase
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
遺伝子: capA2, capB2 / プラスミド: pQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7BSA3, UniProt: A8YPQ5
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 207 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.29 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 25% PEG550 MME, 100mM Hepes, 5mM MgCl2, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年8月31日
放射モノクロメーター: horizontally diffracting Si(111) monochromator and Pt coated mirrors
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→35.6 Å / Num. all: 55233 / Num. obs: 54294 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 3 / Biso Wilson estimate: 10.66 Å2
反射 シェル解像度: 1.3→1.37 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.551 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 7988 / Rsym value: 0.551 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3BFV

3bfv


解像度: 1.3→33.046 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.2 / FOM work R set: 0.8999 / SU ML: 0.12 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 17.67 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1907 2748 5.07 %random
Rwork0.1716 ---
all0.1726 54257 --
obs0.1726 54245 98.17 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 58.68 Å2 / Biso mean: 15.4318 Å2 / Biso min: 5.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→33.046 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1735 0 0 207 1942
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061808
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0122472
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.069297
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005319
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.055683
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.3-1.32240.24821340.25052561269599
1.3224-1.34650.26741490.245326482797100
1.3465-1.37240.25721240.229525562680100
1.3724-1.40040.23941460.219926682814100
1.4004-1.43080.22181300.210125682698100
1.4308-1.46410.22271470.200126142761100
1.4641-1.50070.20311390.193326252764100
1.5007-1.54130.19111390.17422590272999
1.5413-1.58670.2151340.17412603273799
1.5867-1.63790.17911350.16622599273499
1.6379-1.69640.20961310.16622597272899
1.6964-1.76430.19461420.15912598274099
1.7643-1.84460.18191380.16182581271999
1.8446-1.94190.17831460.15422571271798
1.9419-2.06350.19451520.15892550270298
2.0635-2.22280.16841370.15032558269598
2.2228-2.44640.17811290.15842569269897
2.4464-2.80030.19521430.17592545268896
2.8003-3.52740.19461420.1662503264595
3.5274-33.05660.15641110.16452393250489

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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