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万見
- PDB-4jhr: An auto-inhibited conformation of LGN reveals a distinct interact... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jhr
タイトルAn auto-inhibited conformation of LGN reveals a distinct interaction mode between GoLoco motifs and TPR motifs
要素G-protein-signaling modulator 2
キーワードSIGNALING PROTEIN / TPR motifs / GoLoco tandem motifs / Asymmetric cell division / LGN / GoLoco
機能・相同性
機能・相同性情報


lateral cell cortex / cell cortex region / maintenance of centrosome location / positive regulation of spindle assembly / G alpha (i) signalling events / GDP-dissociation inhibitor activity / dynein complex binding / mitotic spindle pole / establishment of mitotic spindle orientation / lateral plasma membrane ...lateral cell cortex / cell cortex region / maintenance of centrosome location / positive regulation of spindle assembly / G alpha (i) signalling events / GDP-dissociation inhibitor activity / dynein complex binding / mitotic spindle pole / establishment of mitotic spindle orientation / lateral plasma membrane / G-protein alpha-subunit binding / positive regulation of protein localization to cell cortex / regulation of mitotic spindle organization / mitotic spindle organization / : / cell cortex / protein domain specific binding / cell division / nucleotide binding / centrosome / protein-containing complex / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
GoLoco motif / GoLoco motif / GoLoco/GPR motif profile. / LGN motif, putative GEFs specific for G-alpha GTPases / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. ...GoLoco motif / GoLoco motif / GoLoco/GPR motif profile. / LGN motif, putative GEFs specific for G-alpha GTPases / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
G-protein-signaling modulator 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Pan, Z. / Zhu, J. / Shang, Y. / Wei, Z. / Jia, M. / Xia, C. / Wen, W. / Wang, W. / Zhang, M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: An autoinhibited conformation of LGN reveals a distinct interaction mode between GoLoco motifs and TPR motifs
著者: Pan, Z. / Zhu, J. / Shang, Y. / Wei, Z. / Jia, M. / Xia, C. / Wen, W. / Wang, W. / Zhang, M.
履歴
登録2013年3月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年9月4日Group: Database references
改定 1.22017年8月2日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: G-protein-signaling modulator 2
B: G-protein-signaling modulator 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,7582
ポリマ－73,7582
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4010 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area24430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.213, 81.803, 106.942
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain 'A' and (resseq 110:151 or resseq 165:353 or resseq 358:414 )
211chain 'B' and (resseq 110:151 or resseq 165:353 or resseq 358:414 )

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要素

#1: タンパク質 G-protein-signaling modulator 2 / Pins homolog


分子量: 36879.203 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Gpsm2, Lgn, Pins / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8VDU0
配列の詳細This SEQUENCE HAS BEEN BUILT BY DELETION MUTATION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.56 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 5.5
詳細: 0.2M NaCl, 0.1M Bis-Tris, 25% Polyethylene Glycol 3350, pH 5.5, EVAPORATION, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97939
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97939 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 16221

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASES位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3RO3

3ro3


解像度: 2.8→38.043 Å / SU ML: 0.35 / σ(F): 2.01 / 位相誤差: 31.55 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3113 798 5.04 %RANDOM
Rwork0.2498 ---
obs0.2527 15822 97.22 %-
all-16216 --
溶媒の処理減衰半径: 1.11 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 52.612 Å2 / ksol: 0.323 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.31 Å20 Å20 Å2
2---1.9503 Å2-0 Å2
3---0.6404 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→38.043 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4249 0 0 0 4249
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084325
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1125885
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.151455
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08667
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004791
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A2058X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B2058X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.06
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.8-2.96840.32211260.2327236194
2.9684-3.19750.3261210.2478245697
3.1975-3.5190.33191450.2708246097
3.519-4.02780.30631380.2646250898
4.0278-5.07270.31291390.2475254598
5.0727-38.04650.29851290.2404269499

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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