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- PDB-4jeq: Different Contribution of Conserved Amino Acids to the Global Pro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jeq
タイトルDifferent Contribution of Conserved Amino Acids to the Global Properties of Homologous Enzymes
要素TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL
キーワードISOMERASE / TIM BARREL / DISEASE MUTATION / PENTOSE SHUNT / GLUCONEOGENESIS / GLYCOLYSIS
機能・相同性
機能・相同性情報


glycosome / triose-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / glycerol catabolic process / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / gluconeogenesis / glycolytic process / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel ...Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Triosephosphate isomerase, glycosomal
類似検索 - 構成要素
生物種TRYPANOSOMA CRUZI (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.303 Å
データ登録者Hernandez-Santoyo, A. / Aguirre-Fuentes, Y. / Torres-Larios, A. / Gomez-Puyou, A. / De Gomez-Puyou, M.T.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2014
タイトル: Different contribution of conserved amino acids to the global properties of triosephosphate isomerases.
著者: Aguirre, Y. / Cabrera, N. / Aguirre, B. / Perez-Montfort, R. / Hernandez-Santoyo, A. / Reyes-Vivas, H. / Enriquez-Flores, S. / de Gomez-Puyou, M.T. / Gomez-Puyou, A. / Sanchez-Ruiz, J.M. / Costas, M.
履歴
登録2013年2月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月5日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL
B: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL
C: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL
D: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL
E: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL
F: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL
G: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL
H: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL
I: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL
J: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL
K: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL
L: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)323,23322
ポリマ－322,22212
非ポリマー1,01110
水10,701594
1
A: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL
B: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,1186
ポリマ－53,7042
非ポリマー4144
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4140 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area19560 Å2
手法PISA
2
C: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL
D: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,0025
ポリマ－53,7042
非ポリマー2983
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3650 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area19110 Å2
手法PISA
3
E: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL
F: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,8103
ポリマ－53,7042
非ポリマー1061
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3220 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area19380 Å2
手法PISA
4
G: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL
H: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,8003
ポリマ－53,7042
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3230 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area18880 Å2
手法PISA
5
I: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL
J: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,7042
ポリマ－53,7042
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3160 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area19220 Å2
手法PISA
6
K: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL
L: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,8003
ポリマ－53,7042
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3250 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area19460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.087, 89.782, 181.718
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.61, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE, GLYCOSOMAL / TIM / TRIOSE-PHOSPHATE ISOMERASE


分子量: 26851.807 Da / 分子数: 12 / 変異: E104D / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) TRYPANOSOMA CRUZI (トリパノソーマ)
株: MEXICAN NINOA / プラスミド: PET3A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P04789, triose-phosphate isomerase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 594 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.69 %
結晶化温度: 281.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.6
詳細: 25% w/v PEG monomethyl ether 2000, 0.1 M Tris, 0.01 M Nickel (II) chloride hexahydrate, 5% w/v n-dodecyl-N,N-dimethylamin-N-oxide , pH 8.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 281.15K

-
データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: シンクロトロン / タイプ: OTHER / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月28日
詳細: HIGH-RESOLUTION DOUBLE- CRYSTAL SI(220) SAGITTAL FOCUSING, ROSENBAUM-ROCK VERTICAL FOCUSING MIRROR
放射モノクロメーター: ROSENBAUM-ROCK MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→89.78 Å / Num. all: 122434 / Num. obs: 122434 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 36.51 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Rsym value: 0.086 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
2.303-2.329194
2.329-2.3561100
2.356-2.385199
2.385-2.4151100
2.415-2.4471100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1307)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2J27

2j27


解像度: 2.303→61.577 Å / SU ML: 0.31 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2614 5914 5.03 %RANDOM
Rwork0.2071 ---
obs0.2099 122273 99.4 %-
all-122434 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.303→61.577 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22464 0 60 594 23118
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00922913
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.12931056
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0058172
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0723611
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0053948
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.303-2.32920.33252150.25033657X-RAY DIFFRACTION94
2.3292-2.35660.32562230.24973783X-RAY DIFFRACTION100
2.3566-2.38530.29362030.23373891X-RAY DIFFRACTION99
2.3853-2.41550.27671990.21983822X-RAY DIFFRACTION100
2.4155-2.44730.30241820.21973875X-RAY DIFFRACTION100
2.4473-2.48080.30071950.23213884X-RAY DIFFRACTION100
2.4808-2.51630.32342000.26153849X-RAY DIFFRACTION99
2.5163-2.55380.28772130.22273829X-RAY DIFFRACTION100
2.5538-2.59370.31162150.21623889X-RAY DIFFRACTION100
2.5937-2.63630.29141980.23083895X-RAY DIFFRACTION100
2.6363-2.68170.35561950.26333848X-RAY DIFFRACTION99
2.6817-2.73050.29592310.22993856X-RAY DIFFRACTION100
2.7305-2.7830.32631990.24513855X-RAY DIFFRACTION100
2.783-2.83980.32472120.24733891X-RAY DIFFRACTION100
2.8398-2.90160.30551860.23613922X-RAY DIFFRACTION100
2.9016-2.96910.33211780.23263864X-RAY DIFFRACTION100
2.9691-3.04330.3242090.22943907X-RAY DIFFRACTION100
3.0433-3.12560.28841940.22763886X-RAY DIFFRACTION100
3.1256-3.21760.29682240.22733888X-RAY DIFFRACTION100
3.2176-3.32140.28942370.23263856X-RAY DIFFRACTION100
3.3214-3.44010.3091970.22683879X-RAY DIFFRACTION100
3.4401-3.57780.25032170.20983866X-RAY DIFFRACTION100
3.5778-3.74060.2372020.20013899X-RAY DIFFRACTION100
3.7406-3.93780.23272160.20413858X-RAY DIFFRACTION99
3.9378-4.18450.24192070.18723888X-RAY DIFFRACTION99
4.1845-4.50750.21041940.16923910X-RAY DIFFRACTION100
4.5075-4.96090.19692130.16543876X-RAY DIFFRACTION99
4.9609-5.67830.24321610.1823954X-RAY DIFFRACTION99
5.6783-7.15240.2492150.19093891X-RAY DIFFRACTION99
7.1524-61.59870.18572150.17533960X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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