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- PDB-4poc: Structure of Triosephosphate Isomerase Wild Type human enzyme. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4poc
タイトルStructure of Triosephosphate Isomerase Wild Type human enzyme.
要素Triosephosphate isomerase
キーワードISOMERASE / TIM Alpha/Beta Barrel / TIM Barrel / Glycolytic
機能・相同性
機能・相同性情報


methylglyoxal biosynthetic process / methylglyoxal synthase / methylglyoxal synthase activity / triose-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / Gluconeogenesis / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / glycerol catabolic process / canonical glycolysis / Glycolysis ...methylglyoxal biosynthetic process / methylglyoxal synthase / methylglyoxal synthase activity / triose-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / Gluconeogenesis / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / glycerol catabolic process / canonical glycolysis / Glycolysis / glycolytic process / gluconeogenesis / ubiquitin protein ligase binding / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel ...Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BROMIDE ION / : / PHOSPHATE ION / Triosephosphate isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.601 Å
データ登録者Amrich, C.G. / Aslam, A.A. / Heroux, A. / VanDemark, A.P.
引用ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2015
タイトル: Triosephosphate isomerase I170V alters catalytic site, enhances stability and induces pathology in a Drosophila model of TPI deficiency.
著者: Roland, B.P. / Amrich, C.G. / Kammerer, C.J. / Stuchul, K.A. / Larsen, S.B. / Rode, S. / Aslam, A.A. / Heroux, A. / Wetzel, R. / VanDemark, A.P. / Palladino, M.J.
履歴
登録2014年2月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Triosephosphate isomerase
B: Triosephosphate isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,8088
ポリマ－54,4522
非ポリマー3566
水5,891327
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4530 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area18810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.920, 48.851, 93.966
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 103.660, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Triosephosphate isomerase / TIM / Triose-phosphate isomerase


分子量: 27226.014 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TPI, TPI1 / プラスミド: pLC3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Codon+RILP / 参照: UniProt: P60174, triose-phosphate isomerase

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非ポリマー , 5種, 333分子

#2: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-BR / BROMIDE ION


分子量: 79.904 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#5: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 327 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.33 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 35% PEG 2000 MME, 0.05 KBr, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年3月23日
放射モノクロメーター: Si-111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. all: 55891 / Num. obs: 52380 / % possible obs: 93.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 25.84 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Χ2: 2.204 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.6-1.6330.44215250.684154.2
1.63-1.663.20.43817090.688162.6
1.66-1.693.60.39620850.719175.3
1.69-1.7240.36924420.713188
1.72-1.764.70.34527610.814199.5
1.76-1.85.20.29527640.8981100
1.8-1.856.10.26727860.9981100
1.85-1.96.40.22427861.1331100
1.9-1.956.20.19627961.3391100
1.95-2.026.30.16627651.5771100
2.02-2.096.30.1527811.819199.9
2.09-2.176.40.12827712.0511100
2.17-2.276.40.10927912.2811100
2.27-2.396.10.09927852.5571100
2.39-2.546.20.08627912.53199.9
2.54-2.746.40.07527852.706199.9
2.74-3.016.10.06728093.058199.6
3.01-3.456.10.06227883.541199.3
3.45-4.345.80.06727924.635198.6
4.34-505.10.07128685.518198.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 39.94 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å46.56 Å
Translation2.5 Å46.56 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
PHENIX1.8.2_1309精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2JK2

2jk2


解像度: 1.601→46.564 Å / FOM work R set: 0.8641 / SU ML: 0.19 / σ(F): 0 / 位相誤差: 20.72 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1873 2695 5.15 %RANDOM
Rwork0.153 ---
all0.225 55891 --
obs0.1548 52340 93.66 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 101.29 Å2 / Biso mean: 36.13 Å2 / Biso min: 19.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.601→46.564 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3719 0 10 327 4056
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0053792
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9625137
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052581
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004665
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.1111374
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 19

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.6011-1.63020.3406680.24251489155753
1.6302-1.66150.27661040.22371747185164
1.6615-1.69550.22251340.1962097223176
1.6955-1.73230.23051440.18082479262391
1.7323-1.77260.20261560.173727662922100
1.7726-1.8170.23311370.170627822919100
1.817-1.86610.23061420.159227882930100
1.8661-1.9210.20581460.15327972943100
1.921-1.9830.21261370.15627662903100
1.983-2.05390.18421650.159427732938100
2.0539-2.13610.21521670.160927662933100
2.1361-2.23330.17891640.143827632927100
2.2333-2.35110.17651210.143328262947100
2.3511-2.49840.20881450.150127842929100
2.4984-2.69130.20251630.15327712934100
2.6913-2.9620.18521500.152428162966100
2.962-3.39060.1961540.15232783293799
3.3906-4.27130.15631450.13932793293899
4.2713-46.5840.17161530.15582859301299

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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