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万見
- PDB-4jef: Crystal structure of human thymidylate synthase Y202A in inactive... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jef
タイトルCrystal structure of human thymidylate synthase Y202A in inactive conformation.
要素Thymidylate synthase
キーワードTRANSFERASE / Inactive form of human thymidylate synthase / hot spot residue
機能・相同性
機能・相同性情報


uracil metabolic process / intestinal epithelial cell maturation / response to folic acid / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / thymidylate synthase / sequence-specific mRNA binding / response to vitamin A / tetrahydrofolate interconversion / thymidylate synthase activity / cartilage development ...uracil metabolic process / intestinal epithelial cell maturation / response to folic acid / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / thymidylate synthase / sequence-specific mRNA binding / response to vitamin A / tetrahydrofolate interconversion / thymidylate synthase activity / cartilage development / folic acid binding / dTMP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / DNA biosynthetic process / G1/S-Specific Transcription / developmental growth / response to glucocorticoid / response to cytokine / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / response to progesterone / liver regeneration / response to toxic substance / circadian rhythm / methylation / response to ethanol / mitochondrial inner membrane / negative regulation of translation / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / protein homodimerization activity / mitochondrion / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Thymidylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.311 Å
データ登録者Tochowicz, A. / Stroud, R.M. / Wade, R.C.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2015
タイトル: Hotspots in an obligate homodimeric anticancer target. Structural and functional effects of interfacial mutations in human thymidylate synthase.
著者: Salo-Ahen, O.M. / Tochowicz, A. / Pozzi, C. / Cardinale, D. / Ferrari, S. / Boum, Y. / Mangani, S. / Stroud, R.M. / Saxena, P. / Myllykallio, H. / Costi, M.P. / Ponterini, G. / Wade, R.C.
履歴
登録2013年2月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年8月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年5月6日Group: Database references
改定 1.22024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,2144
ポリマ－32,9261
非ポリマー2883
水43224
1
A: Thymidylate synthase
ヘテロ分子

A: Thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,4288
ポリマ－65,8522
非ポリマー5766
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z+1/31
Buried area5170 Å2
ΔGint-86 kcal/mol
Surface area21170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.955, 95.955, 82.649
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Thymidylate synthase / TS / TSase


分子量: 32925.785 Da / 分子数: 1 / 変異: Y202A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TYMS, TS, OK/SW-cl.29 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04818, thymidylate synthase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.13 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: 2.0 M ammonium sulphate, 20 uM beta-ME, 0.1 M Mes, 5% (w/v) Peg 400, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 293.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 273 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.115879 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年8月22日
放射モノクロメーター: KHOZU double flat crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.115879 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.31→37.002 Å / Num. obs: 19623 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 25.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.311→37.002 Å / SU ML: 0.69 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 22.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2216 1003 5.13 %
Rwork0.1848 --
obs0.1867 19569 99.57 %
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 57.836 Å2 / ksol: 0.323 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.7071 Å20 Å20 Å2
2---0.7071 Å20 Å2
3---1.4142 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.311→37.002 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2016 0 15 24 2055
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082080
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1282812
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.507783
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07299
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005358
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3107-2.43250.3791270.30152601X-RAY DIFFRACTION98
2.4325-2.58490.28421460.24922632X-RAY DIFFRACTION100
2.5849-2.78440.27731520.20982596X-RAY DIFFRACTION100
2.7844-3.06450.32961660.22472626X-RAY DIFFRACTION100
3.0645-3.50770.27691260.19672668X-RAY DIFFRACTION100
3.5077-4.41810.18881390.16762670X-RAY DIFFRACTION100
4.4181-37.00650.17911470.16372773X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 29.432 Å / Origin y: -35.6394 Å / Origin z: 2.2998 Å
111213212223313233
T0.3254 Å2-0.1046 Å20.0609 Å2-0.3934 Å2-0.0014 Å2--0.3416 Å2
L3.219 °20.8241 °2-0.3852 °2-4.47 °2-0.0724 °2--3.7635 °2
S-0.0761 Å °0.2712 Å °0.0479 Å °-0.4928 Å °0.193 Å °-0.3716 Å °0.1494 Å °0.1307 Å °-0.106 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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