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万見
- PDB-4e28: Structure of human thymidylate synthase in inactive conformation ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4.0E+28
タイトルStructure of human thymidylate synthase in inactive conformation with a novel non-peptidic inhibitor
要素Thymidylate synthase
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Human Thymidylate Synthase (hTS) inactive conformation / hTS-Inhibitor complex / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


uracil metabolic process / response to organophosphorus / intestinal epithelial cell maturation / response to folic acid / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / response to vitamin A / thymidylate synthase / sequence-specific mRNA binding / cartilage development / tetrahydrofolate interconversion ...uracil metabolic process / response to organophosphorus / intestinal epithelial cell maturation / response to folic acid / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / response to vitamin A / thymidylate synthase / sequence-specific mRNA binding / cartilage development / tetrahydrofolate interconversion / thymidylate synthase activity / folic acid binding / dTMP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / G1/S-Specific Transcription / DNA biosynthetic process / developmental growth / response to glucocorticoid / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / response to progesterone / response to cytokine / liver regeneration / response to toxic substance / 概日リズム / メチル化 / response to ethanol / ミトコンドリア内膜 / negative regulation of translation / ミトコンドリアマトリックス / response to xenobiotic stimulus / protein homodimerization activity / ミトコンドリア / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-0MZ / Chem-9MZ / Thymidylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.302 Å
データ登録者Tochowicz, A. / Finer-Moore, J. / Stroud, R.M. / Costi, M.P.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2012
タイトル: Inhibitor of ovarian cancer cells growth by virtual screening: a new thiazole derivative targeting human thymidylate synthase.
著者: Carosati, E. / Tochowicz, A. / Marverti, G. / Guaitoli, G. / Benedetti, P. / Ferrari, S. / Stroud, R.M. / Finer-Moore, J. / Luciani, R. / Farina, D. / Cruciani, G. / Costi, M.P.
履歴
登録2012年3月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年11月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月12日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,3865
ポリマ－37,3211
非ポリマー1,0654
水1,65792
1
A: Thymidylate synthase
ヘテロ分子

A: Thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,77110
ポリマ－74,6412
非ポリマー2,1308
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+2/31
Buried area5110 Å2
ΔGint-80 kcal/mol
Surface area21300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.747, 95.747, 82.407
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Thymidylate synthase / / TS / TSase


分子量: 37320.688 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 26-311 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TYMS, TS, OK/SW-cl.29 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04818, thymidylate synthase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-0MZ / 2-{(2Z,5S)-4-hydroxy-2-[(2E)-(2-hydroxybenzylidene)hydrazinylidene]-2,5-dihydro-1,3-thiazol-5-yl}-N-[3-(trifluoromethyl)phenyl]acetamide


分子量: 436.408 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H15F3N4O3S
#4: 化合物 ChemComp-9MZ / 2-{(5S)-2-[(2E)-2-(2-hydroxybenzylidene)hydrazinyl]-4-oxo-4,5-dihydro-1,3-thiazol-5-yl}-N-[3-(trifluoromethyl)phenyl]acetamide


分子量: 436.408 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H15F3N4O3S
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 92 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.9 %
結晶化温度: 273 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1.4 M ammonium sulfate, 20 uM BME, 0.1 M Tris, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 273K

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データ収集

回折平均測定温度: 273 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11588 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年3月20日
放射モノクロメーター: KHOZU double flat crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11588 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→40 Å / Num. all: 19711 / Num. obs: 18949 / % possible obs: 96.1 % / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.061 / Rsym value: 0.102 / Net I/σ(I): 11

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.7.2_869精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1HVY

1hvy


解像度: 2.302→29.225 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU ML: 0.59 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.43 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2289 973 5.14 %
Rwork0.1882 --
obs0.1903 18948 96.14 %
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 67.929 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.145 Å20 Å20 Å2
2---0.145 Å2-0 Å2
3---0.29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.302→29.225 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2042 0 70 92 2204
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092167
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2462932
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.52813
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.079305
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005373
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3022-2.42350.30321480.22882601X-RAY DIFFRACTION100
2.4235-2.57530.20451410.18042650X-RAY DIFFRACTION100
2.5753-2.77390.25421340.17412627X-RAY DIFFRACTION100
2.7739-3.05280.23561410.18182651X-RAY DIFFRACTION100
3.0528-3.4940.23411450.1832635X-RAY DIFFRACTION99
3.494-4.39960.2121420.17842445X-RAY DIFFRACTION91
4.3996-29.22780.22581220.2022366X-RAY DIFFRACTION84
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 50.4411 Å / Origin y: -8.132 Å / Origin z: 16.1033 Å
111213212223313233
T0.3214 Å20.0484 Å2-0.0448 Å2-0.1741 Å2-0.0227 Å2--0.2558 Å2
L1.0134 °2-0.6846 °20.2006 °2-1.9885 °20.4414 °2--1.4625 °2
S0.2217 Å °0.1197 Å °-0.2244 Å °-0.2258 Å °-0.095 Å °0.1052 Å °0.074 Å °-0.0802 Å °0.0017 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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