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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4iuf | ||||||
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タイトル | Crystal Structure of Human TDP-43 RRM1 Domain in Complex with a Single-stranded DNA | ||||||
要素 |
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キーワード | TRANSCRIPTION REGULATOR/DNA / RNA Recognition Motif (RNA認識モチーフ) / RNA binding (リボ核酸) / DNA binding (デオキシリボ核酸) / splicing factor / TRANSCRIPTION REGULATOR-DNA complex / PROTEIN-DNA COMPLEX (デオキシリボ核酸) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 nuclear inner membrane organization / interchromatin granule / perichromatin fibrils / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / intracellular non-membrane-bounded organelle / negative regulation by host of viral transcription / pre-mRNA intronic binding / response to endoplasmic reticulum stress / RNA splicing ...nuclear inner membrane organization / interchromatin granule / perichromatin fibrils / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / intracellular non-membrane-bounded organelle / negative regulation by host of viral transcription / pre-mRNA intronic binding / response to endoplasmic reticulum stress / RNA splicing / negative regulation of protein phosphorylation / molecular condensate scaffold activity / mRNA 3'-UTR binding / regulation of protein stability / regulation of circadian rhythm / positive regulation of insulin secretion / 転写後修飾 / cytoplasmic stress granule / positive regulation of protein import into nucleus / rhythmic process / 遺伝子発現の調節 / double-stranded DNA binding / regulation of apoptotic process / amyloid fibril formation / regulation of cell cycle / nuclear speck / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of gene expression / lipid binding / ミトコンドリア / DNA binding / RNA binding / 核質 / identical protein binding / 細胞核 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.752 Å | ||||||
データ登録者 | Kuo, P.H. / Doudeva, L.G. / Wang, Y.T. / Yang, W.Z. / Yuan, H.S. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2014 タイトル: The crystal structure of TDP-43 RRM1-DNA complex reveals the specific recognition for UG- and TG-rich nucleic acids. 著者: Kuo, P.H. / Chiang, C.H. / Wang, Y.T. / Doudeva, L.G. / Yuan, H.S. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4iuf.cif.gz | 71.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4iuf.ent.gz | 53.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4iuf.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/iu/4iuf ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/iu/4iuf | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 8986.375 Da / 分子数: 1 / 断片: RRM1 Domain (UNP residues 103-179) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TARDBP, TDP43 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13148 |
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#2: DNA鎖 | 分子量: 2879.819 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.66 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 詳細: 0.12M CH3COONH4, 0.05M Bis-Tris, 16% PEG 3350, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 110 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13C1 / 波長: 0.975 Å |
検出器 | タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2012年4月3日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.975 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.75→30 Å / Num. obs: 4328 / % possible obs: 10 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 17.8 % / Biso Wilson estimate: 54.99 Å2 / Net I/σ(I): 43.5 |
反射 シェル | 解像度: 2.75→2.8 Å / 冗長度: 18.7 % / Rmerge(I) obs: 0.554 / Mean I/σ(I) obs: 8.6 / Rsym value: 0.554 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.752→26.336 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.37 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 24.69 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 45.2025 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.752→26.336 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: 24.6151 Å / Origin y: 44.0918 Å / Origin z: 53.7003 Å
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精密化 TLSグループ | Selection details: all |