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- PDB-4iuf: Crystal Structure of Human TDP-43 RRM1 Domain in Complex with a S... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4iuf
タイトルCrystal Structure of Human TDP-43 RRM1 Domain in Complex with a Single-stranded DNA
要素
  • 5'-D(*GP*TP*TP*GP*(XUA)P*GP*CP*GP*T)-3'
  • TAR DNA-binding protein 43
キーワードTRANSCRIPTION REGULATOR/DNA / RNA Recognition Motif / RNA binding / DNA binding / splicing factor / TRANSCRIPTION REGULATOR-DNA complex / PROTEIN-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear inner membrane organization / interchromatin granule / perichromatin fibrils / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / intracellular membraneless organelle / negative regulation of protein phosphorylation / host-mediated suppression of viral transcription / pre-mRNA intronic binding / RNA splicing ...nuclear inner membrane organization / interchromatin granule / perichromatin fibrils / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / intracellular membraneless organelle / negative regulation of protein phosphorylation / host-mediated suppression of viral transcription / pre-mRNA intronic binding / RNA splicing / response to endoplasmic reticulum stress / mRNA 3'-UTR binding / molecular condensate scaffold activity / regulation of circadian rhythm / regulation of protein stability / positive regulation of insulin secretion / positive regulation of protein import into nucleus / mRNA processing / cytoplasmic stress granule / rhythmic process / regulation of gene expression / double-stranded DNA binding / regulation of apoptotic process / amyloid fibril formation / regulation of cell cycle / nuclear speck / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of gene expression / lipid binding / chromatin / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
TAR DNA-binding protein 43, N-terminal / : / TAR DNA-binding protein 43, N-terminal domain / TAR DNA-binding protein 43, C-terminal / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily ...TAR DNA-binding protein 43, N-terminal / : / TAR DNA-binding protein 43, N-terminal domain / TAR DNA-binding protein 43, C-terminal / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / TAR DNA-binding protein 43
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.752 Å
データ登録者Kuo, P.H. / Doudeva, L.G. / Wang, Y.T. / Yang, W.Z. / Yuan, H.S.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2014
タイトル: The crystal structure of TDP-43 RRM1-DNA complex reveals the specific recognition for UG- and TG-rich nucleic acids.
著者: Kuo, P.H. / Chiang, C.H. / Wang, Y.T. / Doudeva, L.G. / Yuan, H.S.
履歴
登録2013年1月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月8日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TAR DNA-binding protein 43
B: 5'-D(*GP*TP*TP*GP*(XUA)P*GP*CP*GP*T)-3'


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,8662
ポリマ－11,8662
非ポリマー00
水25214
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)71.110, 71.110, 101.663
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 TAR DNA-binding protein 43 / TDP-43


分子量: 8986.375 Da / 分子数: 1 / 断片: RRM1 Domain (UNP residues 103-179) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TARDBP, TDP43 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13148
#2: DNA鎖 5'-D(*GP*TP*TP*GP*(XUA)P*GP*CP*GP*T)-3'


分子量: 2879.819 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.66 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.12M CH3COONH4, 0.05M Bis-Tris, 16% PEG 3350, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13C1 / 波長: 0.975 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2012年4月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.975 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→30 Å / Num. obs: 4328 / % possible obs: 10 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 17.8 % / Biso Wilson estimate: 54.99 Å2 / Net I/σ(I): 43.5
反射 シェル解像度: 2.75→2.8 Å / 冗長度: 18.7 % / Rmerge(I) obs: 0.554 / Mean I/σ(I) obs: 8.6 / Rsym value: 0.554 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.8_1059精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.752→26.336 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.37 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 24.69 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2586 430 10 %
Rwork0.2065 --
obs0.2116 4301 100 %
all-4328 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 45.2025 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.752→26.336 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数629 187 0 14 830
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.003852
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7511182
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.513318
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038129
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003116
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7518-3.14940.36651380.28261237X-RAY DIFFRACTION100
3.1494-3.96570.27121410.20531272X-RAY DIFFRACTION100
3.9657-26.33760.22071510.18531362X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 24.6151 Å / Origin y: 44.0918 Å / Origin z: 53.7003 Å
111213212223313233
T0.4483 Å20.0327 Å20.0819 Å2-0.3141 Å20.0794 Å2--0.3117 Å2
L3.78 °2-0.6184 °2-0.1846 °2-5.5737 °2-3.6986 °2--7.137 °2
S-0.0091 Å °-0.1048 Å °-0.3863 Å °0.164 Å °0.111 Å °0.1974 Å °0.2325 Å °0.1426 Å °-0.0131 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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