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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4ihj | ||||||
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Title | Crystal structure of tubulin-stathmin-TTL-ADP complex | ||||||
![]() |
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![]() | CELL CYCLE / ALPHA-TUBULIN / BETA-TUBULIN / LIGASE / GTPASE / MICROTUBULE / STATHMIN | ||||||
Function / homology | ![]() tubulin-tyrosine ligase activity / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / microtubule-based process / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / tubulin binding / spindle microtubule / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement / protein modification process / structural constituent of cytoskeleton ...tubulin-tyrosine ligase activity / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / microtubule-based process / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / tubulin binding / spindle microtubule / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement / protein modification process / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton / neuron projection development / mitotic cell cycle / nervous system development / growth cone / microtubule / neuron projection / protein heterodimerization activity / nucleotide binding / GTPase activity / GTP binding / Golgi apparatus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Prota, A.E. / Magiera, M.M. / Kuijpers, M. / Bargsten, K. / Frey, D. / Wieser, M. / Jaussi, R. / Hoogenraad, C.C. / Kammerer, R.A. / Janke, C. / Steinmetz, M.O. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural basis of tubulin tyrosination by tubulin tyrosine ligase. Authors: Prota, A.E. / Magiera, M.M. / Kuijpers, M. / Bargsten, K. / Frey, D. / Wieser, M. / Jaussi, R. / Hoogenraad, C.C. / Kammerer, R.A. / Janke, C. / Steinmetz, M.O. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 1.3 MB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 1.1 MB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 4iijC ![]() 4i4tS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-Protein , 4 types, 6 molecules ACBDEF
#1: Protein | Mass: 50041.273 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 49999.887 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #3: Protein | | Mass: 16844.162 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #4: Protein | | Mass: 44378.496 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-Non-polymers , 9 types, 1053 molecules ![](data/chem/img/GTP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/GDP.gif)
![](data/chem/img/MES.gif)
![](data/chem/img/ADP.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/GDP.gif)
![](data/chem/img/MES.gif)
![](data/chem/img/ADP.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#5: Chemical | #6: Chemical | ChemComp-MG / #7: Chemical | ChemComp-CA / #8: Chemical | ChemComp-CL / | #9: Chemical | #10: Chemical | #11: Chemical | ChemComp-ADP / | #12: Chemical | ChemComp-GOL / | #13: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Sequence details | BRAIN TUBULIN PREPARATIONS CONTAIN THREE TUBULIN SUBPOPULATIONS: TYROSINATED (20-30%), DE- ...BRAIN TUBULIN PREPARATIO |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.85 Å3/Da / Density % sol: 56.8 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.7 Details: 4-10% PEG 4000, 4-6% glycerol, 30 mM magnesium chloride, 30 mM calcium chloride, 100 mM MES/Imidazole, pH 6.7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: PSI PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Dec 15, 2011 |
Radiation | Monochromator: LN2 cooled fixed-exit Si(111) monochromator, Sagittally - horizontally focussed Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.99995 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2→72.137 Å / Num. all: 200646 / Num. obs: 198918 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 26.8 % / Biso Wilson estimate: 36.2 Å2 / Net I/σ(I): 13.3 |
Reflection shell | Resolution: 2→2.05 Å / Redundancy: 25.2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.17 / Num. unique all: 13684 / % possible all: 92.5 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: Difference Fourier Starting model: PDB entry 4I4T Resolution: 2→72.1 Å / SU ML: 0.31 / σ(F): 2 / Phase error: 22.19 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.98 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 38.273 Å2 / ksol: 0.324 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2→72.1 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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