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万見
- PDB-4hti: Crystallographic structure of the membrane-proximal ectodomain of... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hti
タイトルCrystallographic structure of the membrane-proximal ectodomain of the human receptor-type protein-tyrosine phosphatase phogrin
要素Receptor-type tyrosine-protein phosphatase N2
キーワードHYDROLASE / phogrin / IA-2beta / protein-tyrosine phosphatase / transmembrane protein / diabetes / autoimmunity / Glycoprotein / Receptor / ferredoxin-like fold
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of secretion / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素 / neurotransmitter secretion / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / ficolin-1-rich granule membrane / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / secretory granule membrane / secretory granule ...regulation of secretion / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素 / neurotransmitter secretion / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / ficolin-1-rich granule membrane / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / secretory granule membrane / secretory granule / lipid metabolic process / synaptic vesicle membrane / receptor complex / synapse / Neutrophil degranulation / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase receptor IA-2 ectodomain / Protein-tyrosine phosphatase receptor IA-2 ectodomain / RESP18 domain / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase-like N/N2 / Protein-tyrosine phosphatase receptor IA-2, ectodomain superfamily / Protein-tyrosine phosphatase receptor IA-2 / RESP18 domain / RESP18 / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. ...Protein-tyrosine phosphatase receptor IA-2 ectodomain / Protein-tyrosine phosphatase receptor IA-2 ectodomain / RESP18 domain / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase-like N/N2 / Protein-tyrosine phosphatase receptor IA-2, ectodomain superfamily / Protein-tyrosine phosphatase receptor IA-2 / RESP18 domain / RESP18 / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase N2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.954 Å
データ登録者Noguera, M.E. / Jakoncic, J. / Poskus, E. / Ermacora, M.R.
引用ジャーナル: J.Struct.Funct.Genom. / 年: 2015
タイトル: X-ray structure of the mature ectodomain of phogrin.
著者: Noguera, M.E. / Primo, M.E. / Jakoncic, J. / Poskus, E. / Solimena, M. / Ermacora, M.R.
履歴
登録2012年11月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年11月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月19日Group: Database references
改定 1.22013年3月20日Group: Database references
改定 1.32013年7月24日Group: Database references
改定 1.42015年3月18日Group: Database references
改定 1.52017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.62023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase N2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,8261
ポリマ－10,8261
非ポリマー00
水72140
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)55.133, 55.133, 148.391
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-617-

HOH

21A-618-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Receptor-type tyrosine-protein phosphatase N2 / R-PTP-N2 / Islet cell autoantigen-related protein / IAR / ICAAR / Phogrin


分子量: 10826.067 Da / 分子数: 1 / 断片: sequence database residues 502 - 599 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPRN2, KIAA0387 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92932, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.09 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 0.2 M Ammonium sulfate, 30 % w/v Polyethylene glycol 4000, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月16日 / 詳細: TOROIDAL FOCUSING MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) CHANNEL CUT / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→30 Å / Num. all: 10352 / Num. obs: 10352 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 40.5 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Χ2: 1.835 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.95-1.9841.40.9935001.6351100
1.98-2.0242.40.8634951.6271100
2.02-2.0641.80.7384901.621100
2.06-2.141.70.5535131.6471100
2.1-2.1541.60.444961.6541100
2.15-2.241.90.3565131.6961100
2.2-2.2541.70.3234911.7391100
2.25-2.3141.50.245121.6291100
2.31-2.3841.60.2195121.671100
2.38-2.4641.70.1664951.6811100
2.46-2.5441.30.1335131.7021100
2.54-2.6541.20.1175201.6991100
2.65-2.7741.40.0915131.7421100
2.77-2.9141.20.0715131.9081100
2.91-3.0940.50.0585272.0531100
3.09-3.3340.70.0525132.2111100
3.33-3.6739.70.0445442.4781100
3.67-4.239.10.0395382.3581100
4.2-5.2837.20.0345542.136199.5
5.28-3032.60.0326001.792194.6

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2QT7

2qt7


解像度: 1.954→29.29 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.141 / ESU R Free: 0.13 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2427 498 4.8 %RANDOM
Rwork0.2214 ---
obs0.2223 10292 99.45 %-
all-10352 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 106.65 Å2 / Biso mean: 48.3448 Å2 / Biso min: 25.28 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.27 Å20.63 Å20 Å2
2--1.27 Å2-0 Å2
3----1.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.954→29.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数670 0 0 40 710
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.019681
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5631.989925
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.037589
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.1382530
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.17715123
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.058156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1130.2114
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021504
LS精密化 シェル解像度: 1.954→2.005 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.363 31 -
Rwork0.328 692 -
all-723 -
obs--97.83 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -8.395 Å / Origin y: -20.328 Å / Origin z: -1.975 Å
111213212223313233
T0.0294 Å20.0105 Å20.0015 Å2-0.2741 Å2-0.0543 Å2--0.0906 Å2
L7.9888 °2-1.9278 °24.0959 °2-2.3455 °2-1.6715 °2--7.8186 °2
S-0.0465 Å °-0.8414 Å °0.2788 Å °0.0717 Å °-0.1593 Å °-0.212 Å °-0.2905 Å °-0.1054 Å °0.2059 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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