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万見
- PDB-2qt7: Crystallographic structure of the mature ectodomain of the human ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qt7
タイトルCrystallographic structure of the mature ectodomain of the human receptor-type protein-tyrosine phosphatase IA-2 at 1.30 Angstroms
要素Receptor-type tyrosine-protein phosphatase-like N
キーワードHYDROLASE / IA-2 / ICA-512 / protein-tyrosine phosphatase / transmembrane protein / diabetes / autoimmunity / proteolysis / Glycoprotein / Receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


dense core granule maturation / positive regulation of type B pancreatic cell proliferation / regulation of secretion / luteinization / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / insulin secretion / spectrin binding / transport vesicle membrane / transcription factor binding / ubiquitin-like protein ligase binding ...dense core granule maturation / positive regulation of type B pancreatic cell proliferation / regulation of secretion / luteinization / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / insulin secretion / spectrin binding / transport vesicle membrane / transcription factor binding / ubiquitin-like protein ligase binding / axon terminus / secretory granule / response to reactive oxygen species / perikaryon / endosome / neuronal cell body / synapse / Golgi apparatus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase receptor IA-2 ectodomain / Protein-tyrosine phosphatase receptor IA-2 ectodomain / RESP18 domain / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase-like N/N2 / Protein-tyrosine phosphatase receptor IA-2, ectodomain superfamily / Protein-tyrosine phosphatase receptor IA-2 / RESP18 domain / RESP18 / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. ...Protein-tyrosine phosphatase receptor IA-2 ectodomain / Protein-tyrosine phosphatase receptor IA-2 ectodomain / RESP18 domain / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase-like N/N2 / Protein-tyrosine phosphatase receptor IA-2, ectodomain superfamily / Protein-tyrosine phosphatase receptor IA-2 / RESP18 domain / RESP18 / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase-like N
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Primo, M.E. / Klinke, S. / Sica, M.P. / Goldbaum, F.A. / Jakoncic, J. / Poskus, E. / Ermacora, M.R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Structure of the Mature Ectodomain of the Human Receptor-type Protein-tyrosine Phosphatase IA-2
著者: Primo, M.E. / Klinke, S. / Sica, M.P. / Goldbaum, F.A. / Jakoncic, J. / Poskus, E. / Ermacora, M.R.
履歴
登録2007年8月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase-like N
B: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase-like N
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,7965
ポリマ－19,6762
非ポリマー1203
水3,171176
1
A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase-like N
B: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase-like N
ヘテロ分子

A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase-like N
B: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase-like N
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,59310
ポリマ－39,3524
非ポリマー2406
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x+1/2,-y,z+1/21
Buried area1330 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)31.756, 66.799, 73.131
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Receptor-type tyrosine-protein phosphatase-like N / R-PTP-N / PTP IA-2 / Islet cell antigen 512 / ICA 512 / Islet cell autoantigen 3


分子量: 9838.106 Da / 分子数: 2 / 断片: sequence database residues 468-558 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPRN, ICA3, ICA512 / プラスミド: pET9b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: Q16849, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 176 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.6 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 25% (w/v) PEG 4000, 0.1 M Tris pH 8.5, 0.2 M CaCl2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 0.9793, 1.5895
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月16日 / 詳細: Toroidal focusing mirror
放射モノクロメーター: Si (111) channel cut monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97931
21.58951
反射解像度: 1.3→24 Å / Num. all: 38269 / Num. obs: 38269 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 13.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.03 / Rsym value: 0.03 / Net I/σ(I): 43.1
反射 シェル解像度: 1.3→1.32 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.213 / Mean I/σ(I) obs: 5.5 / Num. unique all: 1587 / Rsym value: 0.213 / % possible all: 81.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
Blu-Ice(Blue-Ice like)データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHELXDE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.3→23.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 0.937 / SU ML: 0.041 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.067 / ESU R Free: 0.067 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24216 1922 5 %RANDOM
Rwork0.22048 ---
obs0.22159 36265 97.66 %-
all-38269 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.782 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.74 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3----0.74 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→23.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1383 0 3 176 1562
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0221408
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1611.9691927
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.375195
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.00125.78957
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.00115240
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.521155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2239
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021047
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2140.2679
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3010.21045
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1310.2118
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0990.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1590.256
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1450.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined0.040.22
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8841.5937
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.47921479
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.0013508
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0014.5441
LS精密化 シェル解像度: 1.3→1.334 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.345 129 -
Rwork0.267 2238 -
obs--82.99 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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