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- PDB-4hs6: Hepatitus C envelope glycoprotein E2 fragment 412-423 with humani... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4hs6 | ||||||
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Title | Hepatitus C envelope glycoprotein E2 fragment 412-423 with humanized and affinity-matured antibody MRCT10.v362 | ||||||
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![]() | IMMUNE SYSTEM | ||||||
Function / homology | ![]() host cell lipid droplet / host cell endoplasmic reticulum membrane / symbiont entry into host cell / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / virion membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Eigenbrot, C. / Ultsch, M. | ||||||
![]() | ![]() Title: Glycan shifting on hepatitis C virus (HCV) e2 glycoprotein is a mechanism for escape from broadly neutralizing antibodies. Authors: Pantua, H. / Diao, J. / Ultsch, M. / Hazen, M. / Mathieu, M. / McCutcheon, K. / Takeda, K. / Date, S. / Cheung, T.K. / Phung, Q. / Hass, P. / Arnott, D. / Hongo, J.A. / Matthews, D.J. / ...Authors: Pantua, H. / Diao, J. / Ultsch, M. / Hazen, M. / Mathieu, M. / McCutcheon, K. / Takeda, K. / Date, S. / Cheung, T.K. / Phung, Q. / Hass, P. / Arnott, D. / Hongo, J.A. / Matthews, D.J. / Brown, A. / Patel, A.H. / Kelley, R.F. / Eigenbrot, C. / Kapadia, S.B. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 372.4 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 302.7 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 4hs8C ![]() 1fvcS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1 / Ens-ID: 3 / Beg auth comp-ID: GLN / Beg label comp-ID: GLN / End auth comp-ID: ASN / End label comp-ID: ASN / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 412 - 423 / Label seq-ID: 1 - 12
NCS ensembles :
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Components
#1: Protein/peptide | Mass: 1727.877 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 50-62 / Source method: obtained synthetically Details: This sequence occurs naturally in hepatitus C virus Source: (synth.) ![]() #2: Antibody | Mass: 23846.387 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #3: Antibody | Mass: 24186.021 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #4: Water | ChemComp-HOH / | Has protein modification | Y | Nonpolymer details | E2-PEPTIDE IS BIOTINYLATED, WITH BIOTIN (BTN) ATTACHED TO THE SIDE CHAIN OF THE C-TERMINAL LYS ...E2-PEPTIDE IS BIOTINYLAT | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.22 Å3/Da / Density % sol: 44.71 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / pH: 8.5 Details: LiCl, PEG6000, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 110 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Sep 23, 2011 |
Radiation | Monochromator: SI(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.53→50 Å / Num. obs: 131070 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 21 Å2 / Rsym value: 0.052 / Net I/σ(I): 23 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1FVC Resolution: 1.53→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / SU B: 3.029 / SU ML: 0.05 / Isotropic thermal model: TLS in 23 groups / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.077 / ESU R Free: 0.076 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 24.1 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error free: 0.076 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.53→50 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 1.53→1.61 Å / Total num. of bins used: 10
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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