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- PDB-4hkq: XMRV reverse transcriptase in complex with RNA/DNA hybrid -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hkq
タイトルXMRV reverse transcriptase in complex with RNA/DNA hybrid
要素
  • DNA (5'-D(*TP*GP*GP*AP*AP*TP*CP*A*GP*GP*TP*GP*TP*CP*GP*CP*AP*CP*TP*CP*TP*G)-3')
  • RNA (5'-R(*AP*AP*CP*AP*GP*AP*GP*UP*GP*CP*GP*AP*CP*AP*CP*CP*UP*GP*AP*UP*UP*CP*CP*AP*U)-3')
  • Reverse transcriptase/ribonuclease H p80
キーワードTRANSCRIPTION/RNA/DNA / Protein-DNA-RNA complex / reverse transcription / TRANSCRIPTION-RNA-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonuclease H / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / virion assembly / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの ...ribonuclease H / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / virion assembly / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / structural constituent of virion / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / host cell plasma membrane / proteolysis / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-like (UB roll) - #370 / Gag-Pol polyprotein, Zinc-finger like domain / Murine leukemia virus integrase, C-terminal / Zinc-finger like, probable DNA-binding / Murine leukemia virus (MLV) integrase (IN) C-terminal domain / Gamma-retroviral matrix protein / Gag polyprotein, inner coat protein p12 / Core shell protein Gag P30 / Matrix protein (MA), p15 / Gag polyprotein, inner coat protein p12 ...Ubiquitin-like (UB roll) - #370 / Gag-Pol polyprotein, Zinc-finger like domain / Murine leukemia virus integrase, C-terminal / Zinc-finger like, probable DNA-binding / Murine leukemia virus (MLV) integrase (IN) C-terminal domain / Gamma-retroviral matrix protein / Gag polyprotein, inner coat protein p12 / Core shell protein Gag P30 / Matrix protein (MA), p15 / Gag polyprotein, inner coat protein p12 / Gag P30 core shell protein / Gamma-retroviral matrix domain superfamily / : / Reverse transcriptase/retrotransposon-derived protein, RNase H-like domain / RNase H-like domain found in reverse transcriptase / HIV Type 1 Reverse Transcriptase, subunit A, domain 1 / HIV Type 1 Reverse Transcriptase; Chain A, domain 1 / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Alpha-Beta Plaits / Roll / DNA/RNA polymerase superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / RNA / RNA (> 10) / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Xenotropic MuLV-related virus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.04 Å
データ登録者Nowak, E. / Potrzebowski, W. / Konarev, P.V. / Rausch, J.W. / Bona, M.K. / Svergun, D.I. / Bujnicki, J.M. / Le Grice, S.F.J. / Nowotny, M.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2013
タイトル: Structural analysis of monomeric retroviral reverse transcriptase in complex with an RNA/DNA hybrid.
著者: Elzbieta Nowak / Wojciech Potrzebowski / Petr V Konarev / Jason W Rausch / Marion K Bona / Dmitri I Svergun / Janusz M Bujnicki / Stuart F J Le Grice / Marcin Nowotny /
要旨: A key step in proliferation of retroviruses is the conversion of their RNA genome to double-stranded DNA, a process catalysed by multifunctional reverse transcriptases (RTs). Dimeric and monomeric ...A key step in proliferation of retroviruses is the conversion of their RNA genome to double-stranded DNA, a process catalysed by multifunctional reverse transcriptases (RTs). Dimeric and monomeric RTs have been described, the latter exemplified by the enzyme of Moloney murine leukaemia virus. However, structural information is lacking that describes the substrate binding mechanism for a monomeric RT. We report here the first crystal structure of a complex between an RNA/DNA hybrid substrate and polymerase-connection fragment of the single-subunit RT from xenotropic murine leukaemia virus-related virus, a close relative of Moloney murine leukaemia virus. A comparison with p66/p51 human immunodeficiency virus-1 RT shows that substrate binding around the polymerase active site is conserved but differs in the thumb and connection subdomains. Small-angle X-ray scattering was used to model full-length xenotropic murine leukaemia virus-related virus RT, demonstrating that its mobile RNase H domain becomes ordered in the presence of a substrate-a key difference between monomeric and dimeric RTs.
履歴
登録2012年10月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年2月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月3日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Reverse transcriptase/ribonuclease H p80
E: RNA (5'-R(*AP*AP*CP*AP*GP*AP*GP*UP*GP*CP*GP*AP*CP*AP*CP*CP*UP*GP*AP*UP*UP*CP*CP*AP*U)-3')
F: DNA (5'-D(*TP*GP*GP*AP*AP*TP*CP*A*GP*GP*TP*GP*TP*CP*GP*CP*AP*CP*TP*CP*TP*G)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,9683
ポリマ－90,9683
非ポリマー00
水66737
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4670 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area23710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.132, 98.132, 201.824
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Reverse transcriptase/ribonuclease H p80 / RT


分子量: 76202.523 Da / 分子数: 1 / 断片: Reverse Transcriptase, UNP residues 658-1328 / 変異: D583N / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenotropic MuLV-related virus (ウイルス)
株: VP62 / プラスミド: pDEST14 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21(DE3) Magic
参照: UniProt: A1Z651, RNA-directed DNA polymerase, DNA-directed DNA polymerase, ribonuclease H
#2: RNA鎖 RNA (5'-R(*AP*AP*CP*AP*GP*AP*GP*UP*GP*CP*GP*AP*CP*AP*CP*CP*UP*GP*AP*UP*UP*CP*CP*AP*U)-3')


分子量: 7981.820 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Random sequence for RNA
#3: DNA鎖 DNA (5'-D(*TP*GP*GP*AP*AP*TP*CP*A*GP*GP*TP*GP*TP*CP*GP*CP*AP*CP*TP*CP*TP*G)-3')


分子量: 6783.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Random sequence for DNA
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.94 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 17% PEG 3350, 0.1M Bis-Tris, 0.2M Ammonium Sulfate, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンESRF ID23-210.872
シンクロトロンBESSY 14.120.979
検出器
タイプID検出器日付
MARMOSAIC 225 mm CCD1CCD2011年11月14日
MARMOSAIC 225 mm CCD2CCD
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.8721
20.9791
反射解像度: 3.04→50 Å / Num. all: 19791 / Num. obs: 19791 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 13 % / Biso Wilson estimate: 71.4 Å2
反射 シェル解像度: 3.04→3.09 Å / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxCuBEデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1RW3

1rw3
PDB 未公開エントリ


解像度: 3.04→29.661 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7658 / SU ML: 0.39 / σ(F): 2 / 位相誤差: 28.84 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2798 981 5.12 %Random
Rwork0.2242 ---
all0.227 19791 --
obs0.227 19172 97.37 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 66.648 Å2 / ksol: 0.327 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 198.25 Å2 / Biso mean: 78.1723 Å2 / Biso min: 29.51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.3011 Å20 Å2-0 Å2
2--7.3011 Å2-0 Å2
3----14.6021 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.04→29.661 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3413 621 0 37 4071
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0114238
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0115867
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.2571616
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06677
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005649
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.04-3.20010.42311330.3316235191
3.2001-3.40030.38291490.2747249695
3.4003-3.66250.30171300.2464255498
3.6625-4.03020.29691550.2178258699
4.0302-4.61150.24541420.17622646100
4.6115-5.80290.20321320.1922704100
5.8029-29.66270.27681400.2382854100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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