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- PDB-6ecp: The human methylenetetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ecp
タイトルThe human methylenetetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase (FolD) complexed with NADP and inhibitor LY249543
要素Methylenetetrahydrofolate dehydrogenase cyclohydrolase
キーワードOXIDOREDUCTASE / dehydrogenase / cyclohydrolase / bifunctional protein
機能・相同性
機能・相同性情報


: / serine family amino acid biosynthetic process / purine ribonucleotide biosynthetic process / serine family amino acid metabolic process / formate-tetrahydrofolate ligase / formate-tetrahydrofolate ligase activity / methylenetetrahydrofolate dehydrogenase (NAD+) activity / methylenetetrahydrofolate dehydrogenase (NADP+) / embryonic viscerocranium morphogenesis / methenyltetrahydrofolate cyclohydrolase ...: / serine family amino acid biosynthetic process / purine ribonucleotide biosynthetic process / serine family amino acid metabolic process / formate-tetrahydrofolate ligase / formate-tetrahydrofolate ligase activity / methylenetetrahydrofolate dehydrogenase (NAD+) activity / methylenetetrahydrofolate dehydrogenase (NADP+) / embryonic viscerocranium morphogenesis / methenyltetrahydrofolate cyclohydrolase / methenyltetrahydrofolate cyclohydrolase activity / embryonic neurocranium morphogenesis / methionine metabolic process / methylenetetrahydrofolate dehydrogenase (NADP+) activity / somite development / 10-formyltetrahydrofolate biosynthetic process / transsulfuration / methionine biosynthetic process / Metabolism of folate and pterines / neutrophil homeostasis / purine nucleotide biosynthetic process / tetrahydrofolate interconversion / one-carbon metabolic process / neural tube closure / heart development / mitochondrion / extracellular exosome / ATP binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Formate-tetrahydrofolate ligase, FTHFS / Formate-tetrahydrofolate ligase, FTHFS, conserved site / Formate--tetrahydrofolate ligase / Formate--tetrahydrofolate ligase signature 1. / Formate--tetrahydrofolate ligase signature 2. / Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase signature 1. / Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase signature 2. / Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase, conserved site / Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase / Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase, catalytic domain ...Formate-tetrahydrofolate ligase, FTHFS / Formate-tetrahydrofolate ligase, FTHFS, conserved site / Formate--tetrahydrofolate ligase / Formate--tetrahydrofolate ligase signature 1. / Formate--tetrahydrofolate ligase signature 2. / Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase signature 1. / Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase signature 2. / Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase, conserved site / Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase / Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase, catalytic domain / Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase, NAD(P)-binding domain / Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase, catalytic domain / Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase, NAD(P)-binding domain / Leucine Dehydrogenase, chain A, domain 1 / Aminoacid dehydrogenase-like, N-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-21V / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / C-1-tetrahydrofolate synthase, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Bueno, R.V. / Dawson, A. / Hunter, W.N.
資金援助 ブラジル, 1件
組織認可番号国
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2016/16038-5 ブラジル
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Structures of three inhibitor complexes provide insight into the reaction mechanism of the human methylenetetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase.
著者: Schmidt, A. / Wu, H. / MacKenzie, R.E. / Chen, V.J. / Bewly, J.R. / Ray, J.E. / Toth, J.E. / Cygler, M.
履歴
登録2018年8月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
Remark 0THIS ENTRY 6ECP REFLECTS AN ALTERNATIVE MODELING OF THE ORIGINAL DATA IN 1DIA, DETERMINED BY A. ...THIS ENTRY 6ECP REFLECTS AN ALTERNATIVE MODELING OF THE ORIGINAL DATA IN 1DIA, DETERMINED BY A.Schmidt,H.Wu,R.E.MacKenzie,V.J.Chen,J.R.Bewly,J.E.Ray,J.E.Toth,M.Cygler

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Methylenetetrahydrofolate dehydrogenase cyclohydrolase
B: Methylenetetrahydrofolate dehydrogenase cyclohydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,0516
ポリマ－66,6772
非ポリマー2,3744
水3,513195
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4950 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area24530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.871, 136.396, 61.649
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ALA / Beg label comp-ID: ALA / End auth comp-ID: GLU / End label comp-ID: GLU / Refine code: _ / Auth seq-ID: 2 - 296 / Label seq-ID: 2 - 296

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Methylenetetrahydrofolate dehydrogenase cyclohydrolase / C1-THF synthase


分子量: 33338.418 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MTHFD1, MTHFC, MTHFD / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P11586, methylenetetrahydrofolate dehydrogenase (NADP+), methenyltetrahydrofolate cyclohydrolase, formate-tetrahydrofolate ligase
#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 化合物 ChemComp-21V / N-(4-{2-[(6S)-2-amino-4-oxo-1,4,5,6,7,8-hexahydropyrido[2,3-d]pyrimidin-6-yl]ethyl}benzoyl)-L-glutamic acid / 5,10-dideazatetrahydrofolic acid / Ly-249543


分子量: 443.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H25N5O6
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 195 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.1 % / 解説: AUTHOR USED THE SF DATA FROM ENTRY 1DIA
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.2
詳細: PEG 3350, GLYCEROL, SODIUM CITRATE, AMMONIUM ACETATE, pH 5.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 20K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年3月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→15 Å / Num. obs: 29674 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 25 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.044 / Net I/σ(I): 5
反射 シェル解像度: 2.2→2.23 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.146 / % possible all: 95.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0189精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 1DIA

1dia


解像度: 2.2→14.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU B: 5.418 / SU ML: 0.139 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.335 / ESU R Free: 0.224 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22671 2884 10 %RANDOM
Rwork0.17349 ---
obs0.17884 26078 97.21 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.614 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.09 Å20 Å20 Å2
2--0.48 Å2-0 Å2
3----0.39 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.2→14.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4412 0 160 195 4767
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0194703
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024454
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7281.9726414
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.017310393
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0695595
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.81525.652184
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.21215815
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.6681523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1060.2757
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0215473
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02810
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9712.2972343
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.9692.2952342
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.9353.4212925
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.9353.4232926
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.772.9112360
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.7712.9132358
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.3214.2093482
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.46728.2244932
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.45928.1784902
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 17390 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.09 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.256 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.233 206 -
Rwork0.169 1766 -
obs--93.9 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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