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万見
- PDB-1a4i: HUMAN TETRAHYDROFOLATE DEHYDROGENASE / CYCLOHYDROLASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1a4i
タイトルHUMAN TETRAHYDROFOLATE DEHYDROGENASE / CYCLOHYDROLASE
要素METHYLENETETRAHYDROFOLATE DEHYDROGENASE / METHENYLTETRAHYDROFOLATE CYCLOHYDROLASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / THF / BIFUNCTIONAL / DEHYDROGENASE / CYCLOHYDROLASE / FOLATE
機能・相同性
機能・相同性情報


: / purine ribonucleotide biosynthetic process / formate-tetrahydrofolate ligase / formate-tetrahydrofolate ligase activity / methylenetetrahydrofolate dehydrogenase (NAD+) activity / methylenetetrahydrofolate dehydrogenase (NADP+) / embryonic neurocranium morphogenesis / embryonic viscerocranium morphogenesis / methenyltetrahydrofolate cyclohydrolase / methenyltetrahydrofolate cyclohydrolase activity ...: / purine ribonucleotide biosynthetic process / formate-tetrahydrofolate ligase / formate-tetrahydrofolate ligase activity / methylenetetrahydrofolate dehydrogenase (NAD+) activity / methylenetetrahydrofolate dehydrogenase (NADP+) / embryonic neurocranium morphogenesis / embryonic viscerocranium morphogenesis / methenyltetrahydrofolate cyclohydrolase / methenyltetrahydrofolate cyclohydrolase activity / methionine metabolic process / methylenetetrahydrofolate dehydrogenase (NADP+) activity / somite development / 10-formyltetrahydrofolate biosynthetic process / transsulfuration / methionine biosynthetic process / Metabolism of folate and pterines / neutrophil homeostasis / purine nucleotide biosynthetic process / tetrahydrofolate interconversion / folic acid metabolic process / neural tube closure / heart development / mitochondrion / extracellular exosome / ATP binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Formate-tetrahydrofolate ligase, FTHFS / Formate-tetrahydrofolate ligase, FTHFS, conserved site / Formate--tetrahydrofolate ligase / Formate--tetrahydrofolate ligase signature 1. / Formate--tetrahydrofolate ligase signature 2. / Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase signature 1. / Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase signature 2. / Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase, conserved site / Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase / Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase, catalytic domain ...Formate-tetrahydrofolate ligase, FTHFS / Formate-tetrahydrofolate ligase, FTHFS, conserved site / Formate--tetrahydrofolate ligase / Formate--tetrahydrofolate ligase signature 1. / Formate--tetrahydrofolate ligase signature 2. / Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase signature 1. / Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase signature 2. / Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase, conserved site / Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase / Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase, catalytic domain / Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase, NAD(P)-binding domain / Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase, catalytic domain / Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase, NAD(P)-binding domain / Leucine Dehydrogenase, chain A, domain 1 / Aminoacid dehydrogenase-like, N-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-NDP / C-1-tetrahydrofolate synthase, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / MAD SELENOMET / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Allaire, M. / Li, Y. / Mackenzie, R.E. / Cygler, M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: The 3-D structure of a folate-dependent dehydrogenase/cyclohydrolase bifunctional enzyme at 1.5 A resolution.
著者: Allaire, M. / Li, Y. / MacKenzie, R.E. / Cygler, M.
履歴
登録1998年1月30日処理サイト: BNL
改定 1.01999年2月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: METHYLENETETRAHYDROFOLATE DEHYDROGENASE / METHENYLTETRAHYDROFOLATE CYCLOHYDROLASE
B: METHYLENETETRAHYDROFOLATE DEHYDROGENASE / METHENYLTETRAHYDROFOLATE CYCLOHYDROLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,7924
ポリマ－65,3012
非ポリマー1,4912
水7,332407
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4830 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area24390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.523, 135.843, 61.403
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.993999, -0.109179, 0.006835), (0.10294, -0.912405, 0.396132), (-0.037013, 0.394458, 0.918168)
ベクター: 15.13118, 56.48041, -12.3738)

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要素

#1: タンパク質 METHYLENETETRAHYDROFOLATE DEHYDROGENASE / METHENYLTETRAHYDROFOLATE CYCLOHYDROLASE / METHYLENETHF DEHYDROGENASE / METHENYLTHF CYCLOHYDROLASE


分子量: 32650.545 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P11586, methylenetetrahydrofolate dehydrogenase (NADP+), methenyltetrahydrofolate cyclohydrolase
#2: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 407 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 %
結晶化pH: 5.5 / 詳細: pH 5.5
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
117 mg/mlprotein1drop
20.1 mMsodium citrate1reservoir
30.2 Mammonium acetate1reservoir
421 %PEG33501reservoir
55 %glycerol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F2 / 波長: 0.918
検出器タイプ: PRINCETON 2K / 検出器: CCD / 日付: 1996年10月1日 / 詳細: MIRRORS
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 1.5 Å / Num. obs: 75578 / % possible obs: 90 % / 冗長度: 10 % / Biso Wilson estimate: 16.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068
反射
*PLUS
Num. measured all: 753128

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解析

ソフトウェア
名称分類
MLPHARE位相決定
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: MAD SELENOMET / 解像度: 1.5→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: DISORDERED RESIDUES (A241-A250,A297-A301,B297-B301) AND DISORDERED SIDE CHAINS (A83,A251,A292,A296,B296), BAD ELECTRON DENSITY (A142).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 3816 5 %RANDOM
Rwork0.199 ---
obs-71679 90 %-
原子変位パラメータBiso mean: 19.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4396 0 96 407 4899
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0150.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0330.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.040.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.62
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.13
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.52
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.93
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0260.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1440.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1780.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2540.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1620.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor4.47
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor15.915
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor3320
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.199
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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