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- PDB-4gxu: Crystal structure of antibody 1F1 bound to the 1918 influenza hem... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4gxu | ||||||||||||
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Title | Crystal structure of antibody 1F1 bound to the 1918 influenza hemagglutinin | ||||||||||||
![]() |
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![]() | VIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / viral fusion protein / immunoglobulin / virus attachment and entry / immune recognition / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex | ||||||||||||
Function / homology | ![]() viral budding from plasma membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell surface receptor binding / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / membrane Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
![]() | Ekiert, D.C. / Wilson, I.A. | ||||||||||||
![]() | ![]() Title: Influenza Human Monoclonal Antibody 1F1 Interacts with Three Major Antigenic Sites and Residues Mediating Human Receptor Specificity in H1N1 Viruses. Authors: Tsibane, T. / Ekiert, D.C. / Krause, J.C. / Martinez, O. / Crowe, J.E. / Wilson, I.A. / Basler, C.F. | ||||||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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PDB format | ![]() | 1.6 MB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 2 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 2.1 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 168.2 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 220.9 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 4gxvSC ![]() 4gxxC S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Hemagglutinin ... , 2 types, 12 molecules ACEGIKBDFHJL
#1: Protein | Mass: 36452.797 Da / Num. of mol.: 6 / Fragment: UNP residues 18-344 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 20093.121 Da / Num. of mol.: 6 / Fragment: UNP residues 345-520 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
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-Antibody , 2 types, 12 molecules MOQSUWNPRTVX
#3: Antibody | Mass: 24914.973 Da / Num. of mol.: 6 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() #4: Antibody | Mass: 22788.197 Da / Num. of mol.: 6 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
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-Sugars , 2 types, 18 molecules ![](data/chem/img/NAG.gif)
#5: Polysaccharide | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source #6: Sugar | ChemComp-NAG / |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.64 Å3/Da / Density % sol: 66.2 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.9 Details: 8.5% PEG6000, 100 mM Tris, pH 7.9, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 70 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MARMOSAIC 325 mm CCD / Detector: CCD / Date: Jan 9, 2009 |
Radiation | Monochromator: double crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.294→50 Å / Num. obs: 108722 / % possible obs: 80.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 104.24 Å2 / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 14.2 |
Reflection shell | Resolution: 3.294→3.42 Å / Redundancy: 2.3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Rsym value: 0.52 / % possible all: 34.9 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 4GXV Resolution: 3.294→35.036 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.14 / SU ML: 0.36 / σ(F): 1.34 / Phase error: 34.18 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 1.2 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 308.71 Å2 / Biso mean: 109.4148 Å2 / Biso min: 18.36 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.294→35.036 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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