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- PDB-4gow: Crystal Structure of Ca2+/CaM:Kv7.4 (KCNQ4) B helix complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gow
タイトルCrystal Structure of Ca2+/CaM:Kv7.4 (KCNQ4) B helix complex
要素
  • Calmodulin
  • Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 4
キーワードPROTEIN BINDING / protein complex / ion channel / calmodulin / potassium channel
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / : / : / : / positive regulation of protein autophosphorylation / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Voltage gated Potassium channels / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding ...: / : / : / : / : / positive regulation of protein autophosphorylation / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Voltage gated Potassium channels / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / CaM pathway / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / Reduction of cytosolic Ca++ levels / positive regulation of DNA binding / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / inner ear morphogenesis / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / PKA activation / response to corticosterone / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / presynaptic endocytosis / nitric-oxide synthase binding / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / regulation of synaptic vesicle exocytosis / Phase 0 - rapid depolarisation / calcineurin-mediated signaling / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / adenylate cyclase binding / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / protein phosphatase activator activity / Long-term potentiation / Calcineurin activates NFAT / Regulation of MECP2 expression and activity / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / DARPP-32 events / voltage-gated potassium channel activity / catalytic complex / Smooth Muscle Contraction / detection of calcium ion / regulation of synaptic vesicle endocytosis / regulation of cardiac muscle contraction / potassium channel activity / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / activation of adenylate cyclase activity / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / phosphatidylinositol 3-kinase binding / calcium channel inhibitor activity / Activation of AMPK downstream of NMDARs / presynaptic cytosol / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / enzyme regulator activity / eNOS activation / titin binding / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / sperm midpiece / regulation of calcium-mediated signaling / voltage-gated potassium channel complex / potassium ion transmembrane transport / calcium channel complex / FCERI mediated Ca+2 mobilization / substantia nigra development / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / regulation of heart rate / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / basal plasma membrane / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / calyx of Held / response to amphetamine / adenylate cyclase activator activity / sarcomere / VEGFR2 mediated cell proliferation / protein serine/threonine kinase activator activity / nitric-oxide synthase regulator activity / VEGFR2 mediated vascular permeability
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, voltage dependent, KCNQ / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ, C-terminal / KCNQ voltage-gated potassium channel / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain ...Potassium channel, voltage dependent, KCNQ / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ, C-terminal / KCNQ voltage-gated potassium channel / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 4 / Calmodulin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Xu, Q. / Chang, A. / Tolia, A. / Minor Jr., D.L.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: Structure of a Ca(2+)/CaM:Kv7.4 (KCNQ4) B-helix complex provides insight into M current modulation.
著者: Xu, Q. / Chang, A. / Tolia, A. / Minor, D.L.
履歴
登録2012年8月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年5月22日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Calmodulin
A: Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7076
ポリマ－24,5472
非ポリマー1604
水32418
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3280 Å2
ΔGint-72 kcal/mol
Surface area9560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.075, 104.075, 113.729
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 16334.926 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1, CALM2, CAM2, CAMB, CALM3, CALML2, CAM3, CAMC, CAMIII
プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#2: タンパク質 Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 4 / KQT-like 4 / Potassium channel subunit alpha KvLQT4 / Voltage-gated potassium channel subunit Kv7.4


分子量: 8211.675 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 522-593 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KCNQ4 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P56696
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.1 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 1.6M ammonium sulfate, 0.2M sodium citrate (pH 6.0), 0.1M sodium tartrate, 4% isopropanol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 1.006 Å
検出器検出器: CCD
放射モノクロメーター: LN2-cooled monochromator Si(220), Phi=0 or 90 degrees
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.006 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→90.131 Å / Num. all: 11737 / Num. obs: 11737 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 16.7 % / Rsym value: 0.103 / Net I/σ(I): 18.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsRsym valueDiffraction-ID% possible all
2.6-2.7412.70.9650.80.9651100
2.74-2.9117.70.71.10.71100
2.91-3.1117.80.4261.80.4261100
3.11-3.3617.80.2263.40.2261100
3.36-3.6817.60.1314.80.1311100
3.68-4.1117.50.08580.0851100
4.11-4.7517.30.06110.70.0611100
4.75-5.81170.0748.50.0741100
5.81-8.2216.40.0599.80.0591100
8.22-113.7314.20.04114.30.041199.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLM3.3.9データ削減
SCALA3.3.9データスケーリング
PHENIX1.7.2_869精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→48.093 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.57 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.71 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2682 562 4.8 %
Rwork0.2363 --
obs0.2379 11699 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 55.168 Å2 / ksol: 0.352 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.826 Å2-0 Å20 Å2
2---3.826 Å2-0 Å2
3---7.6519 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→48.093 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1338 0 4 18 1360
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031351
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.791809
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.503522
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055202
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003241
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6001-2.86170.40551480.32522692X-RAY DIFFRACTION100
2.8617-3.27580.33941180.27882755X-RAY DIFFRACTION100
3.2758-4.12680.28891390.22142758X-RAY DIFFRACTION100
4.1268-48.10110.22011570.21752932X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.50140.4108-0.36676.6490.01444.3616-0.24340.42090.2464-0.21870.56990.44360.20980.0766-0.26630.2971-0.0618-0.22120.22690.02730.2564-34.655227.7043-4.8043
24.74421.93050.96744.44830.24932.91590.32940.8231-0.4348-0.2621-0.329-0.16920.6169-0.21840.0580.432-0.1136-0.11890.69310.01610.3349-14.747627.5235.6861
32.82971.0775-1.56157.0852-1.31726.75790.2694-0.4431-0.41620.8272-0.01250.03220.17070.2715-0.10750.30570.0607-0.17830.25110.01420.264-34.070427.38852.9346
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'D' and (resseq 3:78)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'D' and (resseq 81:146)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 524:549)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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