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- PDB-4glr: Structure of the anti-ptau Fab (pT231/pS235_1) in complex with ph... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4glr
タイトルStructure of the anti-ptau Fab (pT231/pS235_1) in complex with phosphoepitope pT231/pS235
要素
  • anti-ptau heavy chain
  • anti-ptau light chain
  • phospho-peptide
キーワードIMMUNE SYSTEM / IgG1 Fab / anti-ptau antibody / phosphorylated tau peptide / phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


plus-end-directed organelle transport along microtubule / histone-dependent DNA binding / negative regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / neurofibrillary tangle / microtubule lateral binding / main axon / axonal transport / tubulin complex / positive regulation of protein localization to synapse / phosphatidylinositol bisphosphate binding ...plus-end-directed organelle transport along microtubule / histone-dependent DNA binding / negative regulation of establishment of protein localization to mitochondrion / neurofibrillary tangle / microtubule lateral binding / main axon / axonal transport / tubulin complex / positive regulation of protein localization to synapse / phosphatidylinositol bisphosphate binding / negative regulation of tubulin deacetylation / generation of neurons / rRNA metabolic process / axonal transport of mitochondrion / regulation of chromosome organization / regulation of mitochondrial fission / axon development / regulation of long-term synaptic depression / central nervous system neuron development / intracellular distribution of mitochondria / regulation of microtubule polymerization / microtubule polymerization / lipoprotein particle binding / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / negative regulation of mitochondrial membrane potential / dynactin binding / apolipoprotein binding / axolemma / protein polymerization / glial cell projection / negative regulation of mitochondrial fission / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / neurofibrillary tangle assembly / positive regulation of axon extension / Activation of AMPK downstream of NMDARs / regulation of cellular response to heat / supramolecular fiber organization / synapse assembly / positive regulation of protein localization / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / somatodendritic compartment / regulation of calcium-mediated signaling / cytoplasmic microtubule organization / positive regulation of microtubule polymerization / axon cytoplasm / stress granule assembly / phosphatidylinositol binding / regulation of microtubule cytoskeleton organization / nuclear periphery / protein phosphatase 2A binding / positive regulation of superoxide anion generation / cellular response to reactive oxygen species / astrocyte activation / Hsp90 protein binding / microglial cell activation / response to lead ion / cellular response to nerve growth factor stimulus / synapse organization / PKR-mediated signaling / protein homooligomerization / regulation of synaptic plasticity / SH3 domain binding / microtubule cytoskeleton organization / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / memory / neuron projection development / cell-cell signaling / single-stranded DNA binding / protein-folding chaperone binding / actin binding / cellular response to heat / microtubule cytoskeleton / cell body / growth cone / double-stranded DNA binding / protein-macromolecule adaptor activity / microtubule binding / dendritic spine / sequence-specific DNA binding / amyloid fibril formation / microtubule / learning or memory / neuron projection / regulation of autophagy / membrane raft / axon / negative regulation of gene expression / neuronal cell body / dendrite / DNA damage response / protein kinase binding / enzyme binding / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / extracellular region / identical protein binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Microtubule-associated protein Tau / Microtubule associated protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP protein, tubulin-binding repeat / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat signature. / Tau and MAP proteins tubulin-binding repeat profile. / : / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Microtubule-associated protein tau
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Tu, C. / Mosyak, L. / Bard, J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: An Ultra-specific Avian Antibody to Phosphorylated Tau Protein Reveals a Unique Mechanism for Phosphoepitope Recognition.
著者: Shih, H.H. / Tu, C. / Cao, W. / Klein, A. / Ramsey, R. / Fennell, B.J. / Lambert, M. / Ni Shuilleabhain, D. / Autin, B. / Kouranova, E. / Laxmanan, S. / Braithwaite, S. / Wu, L. / Ait-Zahra, ...著者: Shih, H.H. / Tu, C. / Cao, W. / Klein, A. / Ramsey, R. / Fennell, B.J. / Lambert, M. / Ni Shuilleabhain, D. / Autin, B. / Kouranova, E. / Laxmanan, S. / Braithwaite, S. / Wu, L. / Ait-Zahra, M. / Milici, A.J. / Dumin, J.A. / Lavallie, E.R. / Arai, M. / Corcoran, C. / Paulsen, J.E. / Gill, D. / Cunningham, O. / Bard, J. / Mosyak, L. / Finlay, W.J.
履歴
登録2012年8月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年11月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月2日Group: Database references
改定 1.22013年1月16日Group: Database references
改定 1.32013年10月2日Group: Source and taxonomy
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: phospho-peptide
B: phospho-peptide
H: anti-ptau heavy chain
I: anti-ptau light chain
J: anti-ptau heavy chain
K: anti-ptau light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,8568
ポリマ－95,6666
非ポリマー1902
水12,881715
1
A: phospho-peptide
H: anti-ptau heavy chain
I: anti-ptau light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,9284
ポリマ－47,8333
非ポリマー951
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4970 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area19690 Å2
手法PISA
2
B: phospho-peptide
J: anti-ptau heavy chain
K: anti-ptau light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,9284
ポリマ－47,8333
非ポリマー951
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4890 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area19230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.5, 216.5, 70.0
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 90.0, 90.0
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質・ペプチド phospho-peptide


分子量: 2048.260 Da / 分子数: 2 / 断片: phospho-peptide / 由来タイプ: 合成
詳細: This sequence occurs naturally in humans, except the C-terminus Cysteine
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P10636*PLUS
#2: 抗体 anti-ptau heavy chain


分子量: 23609.414 Da / 分子数: 2 / 断片: heavy chain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ)
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
#3: 抗体 anti-ptau light chain


分子量: 22175.260 Da / 分子数: 2 / 断片: light chain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ)
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 715 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.66 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 200 mM NH4H2PO4, 40% MPD, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年8月23日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 81511 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 10 % / Biso Wilson estimate: 31.54 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 22.6
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 10.3 % / Rmerge(I) obs: 0.512 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Num. unique all: 11379 / % possible all: 94.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
BUSTER2.11.1精密化
PROCESSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 3GJE, 3MA9

3gje

3ma9


解像度: 1.9→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9426 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9302 / SU R Cruickshank DPI: 0.131 / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2081 4014 5.01 %RANDOM
Rwork0.1795 ---
obs0.1809 80083 96.53 %-
原子変位パラメータBiso mean: 40.85 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.9441 Å20 Å20 Å2
2--9.6239 Å20 Å2
3----2.6797 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.258 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6508 0 10 715 7233
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.016781HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.169298HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2192SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes126HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1024HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it6781HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.83
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.76
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion925SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact7989SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2292 239 5.08 %
Rwork0.2141 4467 -
all0.2149 4706 -
obs-4706 96.53 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.67630.14640.17622.0106-1.0460.7019-0.0081-0.07290.15620.0950.08270.0124-0.008-0.0908-0.0746-0.11870.0130.02480.0090.0039-0.017-22.382663.1674-30.6908
20.4824-0.56390.12282.3738-0.93880.89630.0556-0.01790.11560.4037-0.08390.0635-0.29390.09550.0283-0.0315-0.01550.0228-0.0319-0.0226-0.0822-17.397462.7-13.9597
30.7149-0.5394-0.33424.24891.15110.7770.0698-0.0827-0.1148-0.3171-0.0361-0.0250.06010.1087-0.0337-0.01990.0566-0.0599-0.01720.0059-0.1424-16.624923.85384.2165
40.4744-0.6799-0.19273.20621.27660.7221-0.0451-0.0027-0.14820.5660.02220.12230.4329-0.03660.02290.10640.0311-0.0064-0.05710.0429-0.1334-22.315124.520621.2806
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ H|1 - H|215 }H1 - 215
2X-RAY DIFFRACTION2{ I|3 - I|209 }I3 - 209
3X-RAY DIFFRACTION3{ J|1 - J|214 }J1 - 214
4X-RAY DIFFRACTION4{ K|3 - K|209 }K3 - 209

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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