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- PDB-3bn9: Crystal Structure of MT-SP1 in complex with Fab Inhibitor E2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bn9
タイトルCrystal Structure of MT-SP1 in complex with Fab Inhibitor E2
要素
  • E2 Fab Heavy Chain
  • E2 Fab Light Chain
  • Membrane-type serine protease 1
キーワードHYDROLASE / Antibody-Protease Complex / Protein-Protein Complex / Enzyme-Inhibitor Complex / Disease mutation / Glycoprotein / Membrane / Polymorphism / Serine protease / Signal-anchor / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


matriptase / epithelial cell morphogenesis involved in placental branching / Formation of the cornified envelope / CD22 mediated BCR regulation / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / Classical antibody-mediated complement activation / immunoglobulin complex / Initial triggering of complement / immunoglobulin mediated immune response / FCGR activation ...matriptase / epithelial cell morphogenesis involved in placental branching / Formation of the cornified envelope / CD22 mediated BCR regulation / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / Classical antibody-mediated complement activation / immunoglobulin complex / Initial triggering of complement / immunoglobulin mediated immune response / FCGR activation / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Role of phospholipids in phagocytosis / Scavenging of heme from plasma / antigen binding / keratinocyte differentiation / serine-type peptidase activity / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / Regulation of Complement cascade / Cell surface interactions at the vascular wall / FCGR3A-mediated phagocytosis / FCERI mediated MAPK activation / neural tube closure / protein catabolic process / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / FCERI mediated NF-kB activation / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / basolateral plasma membrane / blood microparticle / Potential therapeutics for SARS / immune response / external side of plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, matripase / SEA domain superfamily / SEA domain profile. / SEA domain / SEA domain / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily ...Peptidase S1A, matripase / SEA domain superfamily / SEA domain profile. / SEA domain / SEA domain / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / : / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Immunoglobulin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Immunoglobulins / Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin heavy variable 3-23 / Suppressor of tumorigenicity 14 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.173 Å
データ登録者Farady, C.J. / Schneider, E.L. / Egea, P.F. / Goetz, D.H. / Craik, C.S.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Structure of an Fab-protease complex reveals a highly specific non-canonical mechanism of inhibition
著者: Farady, C.J. / Egea, P.F. / Schneider, E.L. / Darragh, M.R. / Craik, C.S.
履歴
登録2007年12月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Advisory / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
Item: _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id ..._entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32021年10月20日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Membrane-type serine protease 1
C: E2 Fab Light Chain
D: E2 Fab Heavy Chain
A: Membrane-type serine protease 1
E: E2 Fab Light Chain
F: E2 Fab Heavy Chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)154,64921
ポリマ－153,6506
非ポリマー99915
水14,844824
1
B: Membrane-type serine protease 1
C: E2 Fab Light Chain
D: E2 Fab Heavy Chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,47913
ポリマ－76,8253
非ポリマー65510
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7670 Å2
ΔGint-14.3 kcal/mol
Surface area27450 Å2
手法PISA
2
A: Membrane-type serine protease 1
E: E2 Fab Light Chain
F: E2 Fab Heavy Chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,1698
ポリマ－76,8253
非ポリマー3445
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6680 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area27880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.625, 163.279, 201.160
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 BA

#1: タンパク質 Membrane-type serine protease 1 / Serine protease 14 / Matriptase / Suppressor of tumorigenicity protein 14 / MT-SP1 / Prostamin / ...Serine protease 14 / Matriptase / Suppressor of tumorigenicity protein 14 / MT-SP1 / Prostamin / Serine protease TADG-15 / Tumor-associated differentially-expressed gene 15 protein


分子量: 26447.689 Da / 分子数: 2 / 断片: Peptidase S1 domain / 変異: C122S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ST14, PRSS14, SNC19, TADG15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y5Y6, matriptase

-
抗体 , 2種, 4分子 CEDF

#2: 抗体 E2 Fab Light Chain


分子量: 23245.787 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: 抗体 E2 Fab Heavy Chain


分子量: 27131.283 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01764*PLUS

-
非ポリマー , 3種, 839分子

#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 824 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.78 %
結晶化温度: 293 K / pH: 8
詳細: 16% PEG 5000 MME, 0.21M AmSO4, 0.1M Tris, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年9月12日 / 詳細: KOHZU DOUBLE CRYSTAL SI (111)
放射モノクロメーター: KOHZU DOUBLE CRYSTAL SI (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.173→85.64 Å / Num. obs: 74972 / % possible obs: 89.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 29.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Net I/σ(I): 7.5
反射 シェル解像度: 2.173→2.3 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.569 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 77.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
ELVESデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1EAX, 2HFF

1eax

2hff


解像度: 2.173→85.64 Å / SU ML: 0.34 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 31.57 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.267 5781 7.72 %
Rwork0.223 --
obs0.226 74902 87.4 %
all-74972 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 46.62 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 42.28 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.345 Å20 Å2-0 Å2
2--2.3351 Å2-0 Å2
3----5.7878 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.173→85.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10217 0 62 824 11103
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0210551
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.44814331
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.5043701
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1341568
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011861
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.173-2.19780.3535920.30821196X-RAY DIFFRACTION46
2.1978-2.22370.34481500.30951965X-RAY DIFFRACTION75
2.2237-2.25080.37511600.30021998X-RAY DIFFRACTION77
2.2508-2.27930.33391680.28681998X-RAY DIFFRACTION77
2.2793-2.30930.36331740.28192076X-RAY DIFFRACTION79
2.3093-2.34090.33751530.27432037X-RAY DIFFRACTION78
2.3409-2.37440.31481680.26872149X-RAY DIFFRACTION82
2.3744-2.40980.32461730.26352187X-RAY DIFFRACTION83
2.4098-2.44750.31441940.26262132X-RAY DIFFRACTION83
2.4475-2.48760.3171810.24662217X-RAY DIFFRACTION85
2.4876-2.53050.31162040.24212205X-RAY DIFFRACTION85
2.5305-2.57650.28991860.24952255X-RAY DIFFRACTION86
2.5765-2.62610.28321880.2492207X-RAY DIFFRACTION86
2.6261-2.67970.3181920.23732289X-RAY DIFFRACTION87
2.6797-2.7380.29061920.23162290X-RAY DIFFRACTION87
2.738-2.80170.30891750.22792284X-RAY DIFFRACTION87
2.8017-2.87170.30731990.23482315X-RAY DIFFRACTION88
2.8717-2.94940.29712070.23312276X-RAY DIFFRACTION89
2.9494-3.03620.31821970.23232396X-RAY DIFFRACTION90
3.0362-3.13420.25311760.22092355X-RAY DIFFRACTION90
3.1342-3.24620.25732100.21562455X-RAY DIFFRACTION92
3.2462-3.37620.26462150.2092428X-RAY DIFFRACTION94
3.3762-3.52980.25182230.19582539X-RAY DIFFRACTION96
3.5298-3.71590.23562150.17922634X-RAY DIFFRACTION98
3.7159-3.94880.21562290.17892606X-RAY DIFFRACTION100
3.9488-4.25360.22152410.16972647X-RAY DIFFRACTION100
4.2536-4.68170.19612150.15852672X-RAY DIFFRACTION100
4.6817-5.3590.19692210.15892718X-RAY DIFFRACTION100
5.359-6.75140.20452430.18552722X-RAY DIFFRACTION100
6.7514-85.70280.22892400.2162873X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4522-0.041-0.49360.24570.01650.7274-0.0741-0.0805-0.01830.02450.1049-0.0184-0.01080.3042-0.03330.106-0.0383-0.00570.4558-0.00360.0707-39.314-34.242834.3929
20.22790.00370.18870.206-0.09430.4442-0.0080.10990.0158-0.07540.05010.0068-0.0998-0.1419-0.05120.0963-0.0207-0.00970.3847-0.02270.0536-17.777134.4401-34.3879
30.38370.38290.40550.21710.30080.24140.2141-0.0382-0.19260.2335-0.0884-0.14150.2698-0.0855-0.15690.2336-0.0472-0.07780.1080.02870.08749.8242011.7524
40.12830.132-0.02120.2656-0.09250.09580.1095-0.0461-0.0230.1673-0.1040.14210.00550.0051-0.03850.1521-0.06570.0180.06170.00830.0739-7.100213.1392.973
50.1188-0.0716-0.20290.05580.05990.10560.0441-0.06530.0225-0.069-0.0399-0.0076-0.20550.1703-0.00750.1393-0.08350.00080.24560.02150.0022-11.4421-20.2017-11.8031
60.34970.2123-0.29490.2812-0.18370.02790.0706-0.14940.02770.0305-0.06890.1243-0.01970.0601-0.0241-0.04-0.08520.01540.0403-0.0052-0.0416-27.9406-13.2175-4.7473
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B
3X-RAY DIFFRACTION3chain C
4X-RAY DIFFRACTION4chain D
5X-RAY DIFFRACTION5chain E
6X-RAY DIFFRACTION6chain F

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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