+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2hff | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of CB2 Fab | ||||||
Components |
| ||||||
Keywords | IMMUNE SYSTEM / fab fragment / phage libraries / combinatorial selection | ||||||
Function / homology | Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta Function and homology information | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.95 Å | ||||||
Authors | Hymowitz, S.G. | ||||||
Citation | Journal: Blood / Year: 2006 Title: Synthetic anti-BR3 antibodies that mimic BAFF binding and target both human and murine B cells. Authors: Lee, C.V. / Hymowitz, S.G. / Wallweber, H.J. / Gordon, N.C. / Billeci, K.L. / Tsai, S.P. / Compaan, D.M. / Yin, J. / Gong, Q. / Kelley, R.F. / Deforge, L.E. / Martin, F. / Starovasnik, M.A. / Fuh, G. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2hff.cif.gz | 172.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb2hff.ent.gz | 136.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2hff.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hf/2hff ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hf/2hff | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 2hfgC 2hg9S C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
Unit cell |
| ||||||||
Details | The crysatllographic assymmetric unit contains two biologically relevant assemblies composed of chains A,B and H,L respectively |
-Components
#1: Antibody | Mass: 23293.867 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Description: protein selected by phage display / Cell line (production host): 4B8 / Production host: Escherichia coli (E. coli) #2: Antibody | Mass: 24426.344 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Description: protein selected by phage display / Cell line (production host): 4B8 / Production host: Escherichia coli (E. coli) #3: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.42 Å3/Da / Density % sol: 49.21 % |
---|---|
Crystal grow | Details: Crystals were grown in hanging drops with 1:1 ratio of protein to well solution consisting of 100 mM Hepes, pH 7.5, 20% PEG 10K, and then frozen in mother liquor with 25% PEG 400 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.9804 |
Detector | Type: CUSTOM-MADE / Detector: CCD / Date: Jun 12, 2004 |
Radiation | Monochromator: DOUBLE CRYSTAL SAGITTALLY FOCUSED MONOCHROMATOR Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9804 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.95→50 Å / Num. all: 63805 / Num. obs: 63805 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 3.4 % / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 6.9 |
Reflection shell | Resolution: 1.95→2.02 Å / Redundancy: 2.5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique all: 6014 / Rsym value: 0.366 / % possible all: 91.8 |
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: chains A,B from pdb 2HG9 Resolution: 1.95→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 7.739 / SU ML: 0.108 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.176 / ESU R Free: 0.152 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 36.246 Å2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.95→30 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 1.95→1.99 Å / Total num. of bins used: 25
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|