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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4fxi | |||||||||
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タイトル | Crystal structure of the isolated E. coli RelE toxin, P21 form | |||||||||
要素 | mRNA interferase RelE | |||||||||
キーワード | TOXIN / toxin/antitoxin system / nuclease / translational control / stress response / RelB / Ribosome / B-ME on Cys50 | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 toxin sequestering activity / toxin-antitoxin complex / single-species biofilm formation / regulation of growth / DNA-binding transcription repressor activity / mRNA catabolic process / RNA endonuclease activity / cellular response to amino acid starvation / protein-DNA complex / ribosome binding ...toxin sequestering activity / toxin-antitoxin complex / single-species biofilm formation / regulation of growth / DNA-binding transcription repressor activity / mRNA catabolic process / RNA endonuclease activity / cellular response to amino acid starvation / protein-DNA complex / ribosome binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / rRNA binding / negative regulation of translation / transcription cis-regulatory region binding / response to antibiotic / regulation of DNA-templated transcription 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8003 Å | |||||||||
データ登録者 | Brodersen, D.E. / Boggild, A. / Sofos, N. | |||||||||
引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2012 タイトル: The crystal structure of the intact E. coli RelBE toxin-antitoxin complex provides the structural basis for conditional cooperativity. 著者: Boggild, A. / Sofos, N. / Andersen, K.R. / Feddersen, A. / Easter, A.D. / Passmore, L.A. / Brodersen, D.E. #1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2009 タイトル: The structural basis for mRNA recognition and cleavage by the ribosome-dependent endonuclease RelE. 著者: Neubauer, C. / Gao, Y.G. / Andersen, K.R. / Dunham, C.M. / Kelley, A.C. / Hentschel, J. / Gerdes, K. / Ramakrishnan, V. / Brodersen, D.E. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4fxi.cif.gz | 138.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4fxi.ent.gz | 109.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4fxi.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 4fxi_validation.pdf.gz | 453.5 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 4fxi_full_validation.pdf.gz | 455.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | 4fxi_validation.xml.gz | 16.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 4fxi_validation.cif.gz | 22.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fx/4fxi ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fx/4fxi | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 11236.251 Da / 分子数: 3 / 断片: RelE / 変異: R81A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: b1563, JW1555, relE / プラスミド: pSC2524HE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) 参照: UniProt: P0C077, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 #2: 化合物 | ChemComp-SO4 / #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.53 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: 0.1 M MES, 0.2 M ammonium sulphate, 30% PEG 5000 MME, pH 6.5, vapor diffusion, sitting drop, temperature 277K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9763 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月24日 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.9763 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 1.8→45.6 Å / Num. all: 32745 / Num. obs: 32079 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 39.855 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.038 / Net I/σ(I): 17.74 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1
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-位相決定
位相決定 | 手法: 分子置換 | |||||||||
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Phasing MR |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 3KHA 3kha 解像度: 1.8003→41.491 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.8382 / SU ML: 0.22 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.56
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 165.46 Å2 / Biso mean: 44.7062 Å2 / Biso min: 17.06 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.8003→41.491 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 12
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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