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Yorodumi- PDB-4fxh: Crystal structure of the isolated E. coli RelE toxin, P212121 form -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4fxh | ||||||
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Title | Crystal structure of the isolated E. coli RelE toxin, P212121 form | ||||||
Components | mRNA interferase RelE | ||||||
Keywords | TOXIN / toxin/antitoxin system / nuclease / translational control / stress response / RelB / Ribosome / B-ME on Cys50 | ||||||
Function / homology | Function and homology information toxin sequestering activity / toxin-antitoxin complex / single-species biofilm formation / regulation of growth / DNA-binding transcription repressor activity / mRNA catabolic process / RNA endonuclease activity / cellular response to amino acid starvation / protein-DNA complex / ribosome binding ...toxin sequestering activity / toxin-antitoxin complex / single-species biofilm formation / regulation of growth / DNA-binding transcription repressor activity / mRNA catabolic process / RNA endonuclease activity / cellular response to amino acid starvation / protein-DNA complex / ribosome binding / negative regulation of translation / Hydrolases; Acting on ester bonds / rRNA binding / transcription cis-regulatory region binding / response to antibiotic / regulation of DNA-templated transcription Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.4 Å | ||||||
Authors | Brodersen, D.E. / Boggild, A. / Sofos, N. | ||||||
Citation | Journal: Structure / Year: 2012 Title: The crystal structure of the intact E. coli RelBE toxin-antitoxin complex provides the structural basis for conditional cooperativity. Authors: Boggild, A. / Sofos, N. / Andersen, K.R. / Feddersen, A. / Easter, A.D. / Passmore, L.A. / Brodersen, D.E. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4fxh.cif.gz | 98 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4fxh.ent.gz | 75.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4fxh.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fx/4fxh ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fx/4fxh | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 4fxeC 4fxiC 3kha C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 11236.251 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: RelE / Mutation: R81A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Strain: K12 / Gene: b1563, JW1555, relE / Plasmid: pSC2524HE / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) References: UniProt: P0C077, Hydrolases; Acting on ester bonds #2: Chemical | ChemComp-SO4 / | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.04 Å3/Da / Density % sol: 39.61 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.5 Details: 0.1 M MES, 0.2 M ammonium sulphate, 30% PEG 5000 MME, pH 6.5, vapor diffusion, sitting drop, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: EMBL/DESY, HAMBURG / Beamline: X12 / Wavelength: 0.91838 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Apr 6, 2009 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.91838 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.3→44.291 Å / Num. all: 8223 / Num. obs: 8223 / % possible obs: 96.8 % / Redundancy: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 40.7 Å2 / Rsym value: 0.049 / Net I/σ(I): 18.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 3KHA 3kha Resolution: 2.4→37.669 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.35 / FOM work R set: 0.7941 / SU ML: 0.39 / σ(F): 1.39 / Phase error: 26.7
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.6 Å / VDW probe radii: 0.9 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 50.36 Å2 / ksol: 0.323 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 119.39 Å2 / Biso mean: 47.4198 Å2 / Biso min: 5.6 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.4→37.669 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 3
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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