[English] 日本語
Yorodumi- PDB-4fxe: Crystal structure of the intact E. coli RelBE toxin-antitoxin complex -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4fxe | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of the intact E. coli RelBE toxin-antitoxin complex | ||||||
Components |
| ||||||
Keywords | TOXIN/TOXIN INHIBITOR / toxin/antitoxin system / toxin / nuclease / translational control / stress response / RelB / RelE / Ribosome / TOXIN-TOXIN INHIBITOR complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information toxin sequestering activity / toxin-antitoxin complex / single-species biofilm formation / regulation of growth / DNA-binding transcription repressor activity / mRNA catabolic process / RNA endonuclease activity / cellular response to amino acid starvation / protein-DNA complex / ribosome binding ...toxin sequestering activity / toxin-antitoxin complex / single-species biofilm formation / regulation of growth / DNA-binding transcription repressor activity / mRNA catabolic process / RNA endonuclease activity / cellular response to amino acid starvation / protein-DNA complex / ribosome binding / Hydrolases; Acting on ester bonds / rRNA binding / negative regulation of translation / transcription cis-regulatory region binding / response to antibiotic / DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MIRAS / Resolution: 2.7503 Å | ||||||
Authors | Brodersen, D.E. / Boggild, A. / Sofos, N. | ||||||
Citation | Journal: Structure / Year: 2012 Title: The crystal structure of the intact E. coli RelBE toxin-antitoxin complex provides the structural basis for conditional cooperativity. Authors: Boggild, A. / Sofos, N. / Andersen, K.R. / Feddersen, A. / Easter, A.D. / Passmore, L.A. / Brodersen, D.E. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4fxe.cif.gz | 195 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb4fxe.ent.gz | 159.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4fxe.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4fxe_validation.pdf.gz | 487.2 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 4fxe_full_validation.pdf.gz | 499.3 KB | Display | |
Data in XML | 4fxe_validation.xml.gz | 17 KB | Display | |
Data in CIF | 4fxe_validation.cif.gz | 22.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fx/4fxe ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fx/4fxe | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 9083.468 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Strain: K12 / Gene: b1564, JW1556, relB / Plasmid: pSC2524HE / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P0C079 #2: Protein | Mass: 11160.134 Da / Num. of mol.: 3 / Mutation: R81A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Strain: K12 / Gene: b1563, JW1555, relE / Plasmid: pSC2524HE / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) References: UniProt: P0C077, Hydrolases; Acting on ester bonds #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.57 Å3/Da / Density % sol: 52.17 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 4.6 Details: 1.8 M ammonium sulphate, 0.1 M Na-acetate, pH 4.6, vapor diffusion, sitting drop, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: MAX II / Beamline: I911-2 / Wavelength: 1.03911 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MAR CCD 165 mm / Detector: CCD / Date: Mar 29, 2011 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.03911 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Number: 99870 / Rmerge(I) obs: 0.171 / D res high: 3.5 Å / Num. obs: 15460 / % possible obs: 99.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Diffraction reflection shell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.75→36.3 Å / Num. all: 17859 / Num. obs: 17822 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 12.9 % / Biso Wilson estimate: 75.506 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 26.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Rmerge(I) obs: 0.01 / Diffraction-ID: 1
|
-Phasing
Phasing | Method: MIRAS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Phasing set |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing MIR | Resolution: 2.71→38.65 Å / FOM acentric: 0.134 / FOM centric: 0.218 / Reflection acentric: 14244 / Reflection centric: 3954 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing MIR der | Native set-ID: 1 / Resolution: 2.71→38.65 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing MIR der shell |
|