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- PDB-4ffb: A TOG:alpha/beta-tubulin Complex Structure Reveals Conformation-B... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ffb
タイトルA TOG:alpha/beta-tubulin Complex Structure Reveals Conformation-Based Mechanisms For a Microtubule Polymerase
要素
  • Protein STU2
  • Tubulin alpha-1 chain
  • Tubulin beta chain
キーワードHYDROLASE / tubulin fold / HEAT repeats / cytoskeleton / microtubule / tubulin / TOG domain
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule plus end polymerase / nuclear migration by microtubule mediated pushing forces / mitotic sister chromatid biorientation / nuclear division / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / mitotic spindle elongation / repair of mitotic kinetochore microtubule attachment defect / homologous chromosome segregation / Platelet degranulation / nuclear migration along microtubule ...microtubule plus end polymerase / nuclear migration by microtubule mediated pushing forces / mitotic sister chromatid biorientation / nuclear division / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / mitotic spindle elongation / repair of mitotic kinetochore microtubule attachment defect / homologous chromosome segregation / Platelet degranulation / nuclear migration along microtubule / positive regulation of intracellular protein transport / microtubule nucleation / microtubule plus-end binding / spindle pole body / tubulin complex / microtubule polymerization / mitotic sister chromatid segregation / mitotic spindle assembly / microtubule-based process / cytoplasmic microtubule organization / cytoskeleton organization / nuclear periphery / mitotic spindle organization / spindle microtubule / kinetochore / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / spindle / spindle pole / mitotic cell cycle / cell cortex / microtubule binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule / hydrolase activity / response to antibiotic / GTPase activity / GTP binding / metal ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Stu2, C-terminal segment / XMAP215 family / : / XMAP215/Dis1/CLASP, TOG domain / TOG domain / TOG / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / Helix hairpin bin ...: / Stu2, C-terminal segment / XMAP215 family / : / XMAP215/Dis1/CLASP, TOG domain / TOG domain / TOG / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / Helix hairpin bin / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Armadillo-like helical / Helix Hairpins / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Tubulin beta chain / Tubulin alpha-1 chain / Protein STU2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.882 Å
データ登録者Ayaz, P. / Ye, X. / Huddleston, P. / Brautigam, C.A. / Rice, L.M.
引用ジャーナル: Science / 年: 2012
タイトル: A TOG: alpha beta-tubulin complex structure reveals conformation-based mechanisms for a microtubule polymerase.
著者: Ayaz, P. / Ye, X. / Huddleston, P. / Brautigam, C.A. / Rice, L.M.
履歴
登録2012年5月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年8月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月28日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin alpha-1 chain
B: Tubulin beta chain
C: Protein STU2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)134,5267
ポリマ－133,4313
非ポリマー1,0954
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)89.120, 98.040, 91.366
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.31, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Tubulin alpha-1 chain


分子量: 49853.867 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: TUB1, YML085C / プラスミド: p426Gal1 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): JEL1 / 参照: UniProt: P09733
#2: タンパク質 Tubulin beta chain / Beta-tubulin


分子量: 51910.477 Da / 分子数: 1 / Mutation: T175R,V179R / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: TUB2, YFL037W / プラスミド: p424Gal1 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): JEL1 / 参照: UniProt: P02557, EC: 3.6.5.6
#3: タンパク質 Protein STU2 / Suppressor of tubulin 2


分子量: 31666.191 Da / 分子数: 1 / Fragment: TOG1 domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: L2108, STU2, YLR045C / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P46675
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.29 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.9
詳細: 20% (v/v) PEG 400, 0.1 M MES pH 5.9, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月17日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.88→50 Å / Num. all: 39347 / Num. obs: 39347 / % possible obs: 86 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル解像度: 2.88→2.95 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.967 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / % possible all: 22.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SBC-Collectデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1063)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1SA0 CHAIN A, 1SA0 CHAIN B, 2QK1

1sa0

1sa0

2qk1


解像度: 2.882→44.945 Å / SU ML: 0.38 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 29.61 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2673 1039 3.97 %random
Rwork0.2075 ---
obs0.2099 26174 74.58 %-
all-27213 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.882→44.945 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8469 0 66 0 8535
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0038706
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.69711815
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.843171
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0491322
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031525
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.882-3.03390.3613430.2461082X-RAY DIFFRACTION23
3.0339-3.22390.2837910.2532176X-RAY DIFFRACTION46
3.2239-3.47280.29961270.23733091X-RAY DIFFRACTION65
3.4728-3.82210.28541770.22624257X-RAY DIFFRACTION89
3.8221-4.37470.27181950.19244789X-RAY DIFFRACTION100
4.3747-5.51010.26532020.18594849X-RAY DIFFRACTION100
5.5101-44.95080.23662040.20644891X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2492-0.3452-0.07640.9494-0.06961.7955-0.0104-0.12990.2589-0.03610.116-0.2916-0.53860.3524-0.00020.5788-0.09410.07760.3592-0.07080.413837.83311.513349.1908
22.55070.84560.30242.07310.26971.08990.0390.0330.2365-0.06050.01310.1521-0.14090.12380.00010.40060.00920.08170.28120.04070.326128.37123.978739.1497
32.2868-0.30910.0112.20240.78380.78750.0093-0.3564-0.05440.00790.1233-0.40830.13720.500800.3837-0.0345-0.03670.4626-0.01080.632545.1191-7.091643.991
43.90170.37330.96481.75850.78211.95950.22480.1843-0.39930.10030.0059-0.40490.3040.42490.00050.46210.01320.02430.28560.05730.417238.6437-11.594837.1867
50.5761-0.12140.13381.1586-0.81391.4738-0.0238-0.35870.56770.71930.15330.3298-1.2101-0.37950.03450.67940.17060.12330.7070.06170.7485-4.96875.491350.5561
63.0701-0.3858-0.12581.53880.14792.4291-0.087-0.0560.15290.11240.22590.4545-0.2335-0.81490.00190.42380.11990.04020.6940.21550.646-13.556-2.262238.352
71.56310.0454-0.19351.06520.2841.2720.0426-0.3745-0.34490.31360.17790.3872-0.0775-0.5329-0.0030.46910.00530.00710.50840.15280.53971.988-13.728145.4075
80.6018-0.3267-0.21680.5336-0.52691.39480.2117-0.6009-0.58920.28970.1874-0.17310.5856-0.550.04560.53140.0090.01530.67320.16550.60756.3695-19.695147.2377
92.8673-0.56630.58711.66650.02612.03590.09730.2163-0.483-0.16910.21550.34630.1115-0.61170.00130.4576-0.08260.0030.52050.16470.6653-6.2335-17.009831.2013
100.0332-0.04730.01290.0865-0.03650.0175-0.4011-0.0930.172-0.0452-0.28130.424-0.41630.0389-0.00260.940.2734-0.06911.24630.42021.0412-32.228914.347613.0115
110.60380.3619-0.57641.4682-1.65823.6626-0.73240.273-0.0382-0.3950.35610.5083-0.06-0.7372-0.51180.47450.1078-0.24861.43380.48240.9299-26.95937.03377.4176
120.3844-0.1286-0.21510.35480.20890.1998-0.1114-0.00560.3647-0.2338-0.34110.6669-0.4094-0.6556-0.15140.81760.1731-0.23121.11420.48370.8948-16.173314.37864.7587
130.14890.0351-0.03910.10150.0970.1874-0.22030.46510.2709-0.3679-0.1930.1563-0.510.0199-0.70620.46420.1836-0.30.95710.68050.4566-9.56715.0936.7745
140.54030.23650.05910.4511-0.19560.1544-0.08720.64350.5844-0.2328-0.07190.1969-0.1902-0.082-0.00190.7230.1305-0.07220.79030.30950.68550.862311.66666.7975
150.70750.24130.0590.15210.26440.67560.19160.7640.4465-0.1277-0.03570.1641-0.370.413-0.00130.6721-0.024-0.07910.91080.32340.64939.75468.62115.363
160.0517-0.0691-0.0320.07590.04020.25280.08250.45980.3235-0.95810.1969-0.32930.21280.50310.02840.83350.03350.02470.92880.26640.718419.84481.69997.235
170.11760.0080.16280.07750.03730.09580.02760.3431-0.20330.28990.16960.5752-0.17950.1572-0.02311.31710.197-0.00320.98920.18050.4273-4.97968.8111-18.0195
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 1:53)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 54:244)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 245:301)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 302:439)
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resseq 1:62)
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resseq 63:241)
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resseq 242:298)
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resseq 299:336)
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resseq 337:432)
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resseq 11:22)
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'C' and (resseq 23:38)
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'C' and (resseq 39:110)
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'C' and (resseq 111:131)
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'C' and (resseq 132:169)
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'C' and (resseq 170:212)
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'C' and (resseq 213:241)
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'C' and (resseq 242:272)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

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