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- PDB-4eew: Crystal structure of the Ubl domain of BAG6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4eew
タイトルCrystal structure of the Ubl domain of BAG6
要素Large proline-rich protein BAG6
キーワードCHAPERONE / ubiquitin-like fold / gp78-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


BAT3 complex / immune response-activating cell surface receptor signaling pathway / NK T cell activation / maintenance of unfolded protein / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / protein carrier chaperone / positive regulation of ERAD pathway / synaptonemal complex assembly / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / internal peptidyl-lysine acetylation ...BAT3 complex / immune response-activating cell surface receptor signaling pathway / NK T cell activation / maintenance of unfolded protein / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / protein carrier chaperone / positive regulation of ERAD pathway / synaptonemal complex assembly / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / internal peptidyl-lysine acetylation / misfolded protein binding / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / natural killer cell activation / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / proteasome binding / ubiquitin-specific protease binding / regulation of embryonic development / polyubiquitin modification-dependent protein binding / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / proteasomal protein catabolic process / ERAD pathway / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of proteolysis / Hsp70 protein binding / molecular function activator activity / kidney development / lung development / brain development / regulation of protein stability / ribosome binding / chromatin organization / ubiquitin-dependent protein catabolic process / spermatogenesis / molecular adaptor activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / cell differentiation / protein stabilization / receptor ligand activity / signaling receptor binding / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Large proline-rich protein BAG6 / : / BCL2-associated athanogene 6 / Bag6, BAG-similar domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues ...Large proline-rich protein BAG6 / : / BCL2-associated athanogene 6 / Bag6, BAG-similar domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Large proline-rich protein BAG6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Kozlov, G. / LePage, K. / Vinaik, R. / Gehring, K.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of the Ubl domain of BAG6
著者: Kozlov, G. / LePage, K. / Vinaik, R. / Gehring, K.
履歴
登録2012年3月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Large proline-rich protein BAG6
B: Large proline-rich protein BAG6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,7682
ポリマ－19,7682
非ポリマー00
水4,179232
1
A: Large proline-rich protein BAG6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,8841
ポリマ－9,8841
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Large proline-rich protein BAG6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,8841
ポリマ－9,8841
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)30.572, 43.193, 51.734
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.33, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Large proline-rich protein BAG6 / BAG6 / BAG family molecular chaperone regulator 6 / BCL2-associated athanogene 6 / BAG-6 / HLA-B- ...BAG6 / BAG family molecular chaperone regulator 6 / BCL2-associated athanogene 6 / BAG-6 / HLA-B-associated transcript 3 / Protein G3 / Protein Scythe


分子量: 9884.153 Da / 分子数: 2 / 断片: Ubiquitin-like domain (UNP residues 1-87) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BAG6, BAT3, G3 / プラスミド: pET42a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P46379
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 232 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 26.53 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M trimethylamine N-oxide, 0.1 M Tris, pH 8.5, 20% w/v PEG2000 MME, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.9767 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2012年3月18日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9767 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→32.72 Å / Num. all: 30472 / Num. obs: 28619 / % possible obs: 93.92 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.3 % / Rsym value: 0.039 / Net I/σ(I): 25.9
反射 シェル解像度: 1.3→1.32 Å / 冗長度: 1.4 % / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique all: 1318 / Rsym value: 0.2 / % possible all: 58.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1UBQ

1ubq


解像度: 1.3→32.72 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / SU B: 1.767 / SU ML: 0.038 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / ESU R: 0.063 / ESU R Free: 0.061 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19975 1520 5 %RANDOM
Rwork0.18447 ---
all0.186 30472 --
obs0.18527 28619 93.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.862 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.48 Å20 Å2-0.77 Å2
2---1.01 Å20 Å2
3----0.85 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→32.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1187 0 0 232 1419
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0221246
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1851.9781686
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3675161
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.96225.51758
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.7115255
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.824157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2200
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02903
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1960.2576
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3030.2843
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1550.2148
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1740.261
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1170.250
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.711.5794
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.09521244
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.843503
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9184.5435
LS精密化 シェル解像度: 1.3→1.336 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.241 72 -
Rwork0.218 1318 -
obs--58.6 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.27910.02980.50810.78250.00060.9444-0.064-0.02950.068-0.0434-0.0175-0.007-0.0206-0.02040.08150.0148-0.0054-0.00550.03680.010.046-7.3719-6.3934-21.6095
20.7750.0464-0.39561.34370.17241.1978-0.03-0.04890.02370.1078-0.02240.00450.0615-0.03750.05240.01680.00240.00780.0432-0.00710.0294-11.8216-11.6899-15.7816
31.14540.98940.89222.69052.95523.29460.15240.0044-0.04890.0210.0484-0.25810.18070.066-0.20080.04450.0181-0.00360.02710.00330.0466-0.7173-17.1301-17.8584
42.0490.8177-0.22380.4646-0.06042.3715-0.07260.04410.0098-0.10160.02670.01270.15760.05430.04590.03120.02620.01350.00950.0040.0291-5.8385-13.1264-22.3886
50.4371-0.8672-0.76021.74061.40741.83290.04950.02420.05760.0004-0.0288-0.09960.0539-0.0728-0.02070.01670.00640.01520.0350.00450.04880.0738-36.6466-1.9907
61.5487-0.697-0.93190.90910.492.6098-0.06990.01180.0053-0.1083-0.00590.06110.1011-0.1910.0759-0.0036-0.0049-0.02470.0558-0.00240.0423-8.6453-32.9389-7.8514
72.53421.65610.61741.32340.88721.12080.001-0.047-0.1027-0.16-0.0136-0.0426-0.0609-0.00570.01260.01890.0036-0.01130.03340.00230.05070.3071-24.2798-5.1044
85.6861-1.74533.26853.4733-1.22135.9047-0.02680.2179-0.0701-0.1495-0.0587-0.2083-0.22830.23230.08550.0167-0.00860.00090.02890.00070.0351.8292-29.6104-14.0338
91.406-0.69270.03461.04830.91261.2232-0.10750.06620.02030.0878-0.0126-0.0167-0.16140.06880.1201-0.0049-0.0094-0.00010.04180.01940.05090.3638-28.5861-3.2681
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A14 - 41
2X-RAY DIFFRACTION2A42 - 61
3X-RAY DIFFRACTION3A62 - 71
4X-RAY DIFFRACTION4A72 - 87
5X-RAY DIFFRACTION5B13 - 36
6X-RAY DIFFRACTION6B37 - 56
7X-RAY DIFFRACTION7B57 - 66
8X-RAY DIFFRACTION8B67 - 73
9X-RAY DIFFRACTION9B74 - 87

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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