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- PDB-4d8d: Crystal structure of HIV-1 NEF Fyn-SH3 R96W variant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4d8d
タイトルCrystal structure of HIV-1 NEF Fyn-SH3 R96W variant
要素
  • Protein Nef
  • Tyrosine-protein kinase Fyn
キーワードTRANSFERASE/PROTEIN BINDING / signaling molecules / TRANSFERASE-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / response to singlet oxygen / negative regulation of glycoprotein biosynthetic process / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / Reelin signalling pathway / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / perinuclear endoplasmic reticulum / NTRK2 activates RAC1 / regulation of glutamate receptor signaling pathway / heart process ...negative regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / response to singlet oxygen / negative regulation of glycoprotein biosynthetic process / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / Reelin signalling pathway / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class II / perinuclear endoplasmic reticulum / NTRK2 activates RAC1 / regulation of glutamate receptor signaling pathway / heart process / Activated NTRK2 signals through FYN / symbiont-mediated suppression of host autophagy / symbiont-mediated suppression of host apoptosis / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / regulation of calcium ion import across plasma membrane / reelin-mediated signaling pathway / Platelet Adhesion to exposed collagen / CRMPs in Sema3A signaling / G protein-coupled glutamate receptor signaling pathway / FLT3 signaling through SRC family kinases / activated T cell proliferation / thioesterase binding / positive regulation of protein localization to membrane / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / Nef and signal transduction / CD4 receptor binding / negative regulation of dendritic spine maintenance / feeding behavior / cellular response to L-glutamate / Co-stimulation by CD28 / Nephrin family interactions / DCC mediated attractive signaling / natural killer cell activation / EPH-Ephrin signaling / Ephrin signaling / dendritic spine maintenance / CD28 dependent Vav1 pathway / regulation of T cell activation / growth factor receptor binding / peptidase activator activity / tau-protein kinase activity / cellular response to peptide hormone stimulus / Regulation of KIT signaling / leukocyte migration / phospholipase activator activity / Co-inhibition by CTLA4 / EPHA-mediated growth cone collapse / dendrite morphogenesis / peptide hormone receptor binding / CD8 receptor binding / Dectin-2 family / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / forebrain development / MHC class I protein binding / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / PECAM1 interactions / response to amyloid-beta / host cell Golgi membrane / cellular response to glycine / FCGR activation / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / glial cell projection / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / positive regulation of protein targeting to membrane / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / alpha-tubulin binding / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / ephrin receptor signaling pathway / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / postsynaptic density, intracellular component / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / T cell receptor binding / phospholipase binding / phosphatidylinositol 3-kinase binding / GPVI-mediated activation cascade / ephrin receptor binding / T cell costimulation / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / regulation of calcium-mediated signaling / viral life cycle / Signaling by ERBB2 / EPHB-mediated forward signaling / negative regulation of protein ubiquitination / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / Regulation of signaling by CBL / axon guidance / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / negative regulation of angiogenesis / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Cell surface interactions at the vascular wall / learning / actin filament / FCGR3A-mediated phagocytosis
類似検索 - 分子機能
Nef Regulatory Factor / Nef Regulatory Factor / : / Fyn/Yrk, SH3 domain / HIV-1 Nef protein, anchor domain superfamily / HIV negative factor Nef / HIV-1 Nef protein, core domain superfamily / Negative factor, (F-Protein) or Nef / SH3 Domains / : ...Nef Regulatory Factor / Nef Regulatory Factor / : / Fyn/Yrk, SH3 domain / HIV-1 Nef protein, anchor domain superfamily / HIV negative factor Nef / HIV-1 Nef protein, core domain superfamily / Negative factor, (F-Protein) or Nef / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein Nef / Tyrosine-protein kinase Fyn
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human immunodeficiency virus type 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5201 Å
データ登録者Arold, S.T. / Hoh, F. / Dumas, C.
引用
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1997
タイトル: The crystal structure of HIV-1 Nef protein bound to the Fyn kinase SH3 domain suggests a role for this complex in altered T cell receptor signaling.
著者: Arold, S. / Franken, P. / Strub, M.P. / Hoh, F. / Benichou, S. / Benarous, R. / Dumas, C.
#2: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1996
タイトル: Crystal structure of the conserved core of HIV-1 Nef complexed with a Src family SH3 domain.
著者: Lee, C.H. / Saksela, K. / Mirza, U.A. / Chait, B.T. / Kuriyan, J.
履歴
登録2012年1月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase Fyn
B: Protein Nef
C: Tyrosine-protein kinase Fyn
D: Protein Nef
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,5345
ポリマ－48,4424
非ポリマー921
水79344
1
A: Tyrosine-protein kinase Fyn
B: Protein Nef


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,2212
ポリマ－24,2212
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1250 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area9320 Å2
手法PISA
2
C: Tyrosine-protein kinase Fyn
D: Protein Nef
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,3133
ポリマ－24,2212
非ポリマー921
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1600 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area9210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.010, 108.010, 224.961
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-306-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase Fyn / Proto-oncogene Syn / Proto-oncogene c-Fyn / Src-like kinase / SLK / p59-Fyn


分子量: 6652.212 Da / 分子数: 2 / 断片: SRC-HOMOLOGY 3 DOMAIN (UNP Residues 84-141) / 変異: R96W / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FYN, FYN TYROSINE KINASE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: P06241, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質 Protein Nef / 3'ORF / Negative factor / F-protein / C-terminal core protein


分子量: 17568.723 Da / 分子数: 2 / 断片: CONSERVED CORE DOMAIN (UNP Residues 58-204) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus type 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
株: LAI-BRU ISOLATE / 遺伝子: nef / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P03406
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 44 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.82 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.4
詳細: 0.3 M sodium potassium tartrate, 0.5 M bicine buffer , 1cmc D-octylglucopyranoside, pH 8.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.98064 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 2000年4月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98064 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.52→58.51 Å / Num. all: 27024 / Num. obs: 26791 / % possible obs: 99.14 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 73.99 Å2 / Rsym value: 0.067

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.7.3_928精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AVZ

1avz


解像度: 2.5201→52.513 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8259 / SU ML: 0.37 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.4 / σ(I): 0 / 位相誤差: 23.5 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2376 1350 5.04 %RANDOM
Rwork0.2121 ---
obs0.2135 26778 99.1 %-
all-27024 --
溶媒の処理減衰半径: 0.73 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 68.421 Å2 / ksol: 0.346 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 176.65 Å2 / Biso mean: 83.287 Å2 / Biso min: 34.24 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.1391 Å2-0 Å2-0 Å2
2---6.1391 Å20 Å2
3---12.2782 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5201→52.513 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2724 0 6 44 2774
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072830
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9773860
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07391
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005490
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.9471000
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.5201-2.61020.34141100.33772407251796
2.6102-2.71470.34211320.28252510264299
2.7147-2.83820.28931330.25932483261699
2.8382-2.98780.28721570.22422449260699
2.9878-3.1750.26581250.21772505263099
3.175-3.42010.26361250.215425362661100
3.4201-3.76420.24341200.199225772697100
3.7642-4.30870.22651560.185925582714100
4.3087-5.42760.19231410.175326302771100
5.4276-52.52440.22681510.23152773292499
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.7194-0.53582.86421.3958-0.13622.5747-0.4312-1.9038-0.77570.83780.29930.2364-0.1309-0.51110.13920.87150.37910.2920.96180.3670.826213.634528.600857.3543
22.61233.24911.04767.42661.20147.1606-0.9136-1.17680.91260.68650.39091.1122-0.5725-1.28150.47920.67140.24890.22510.98950.23530.88212.600934.454653.289
35.3597-4.4464-1.62844.38623.89969.80770.41240.5338-0.0826-0.4127-1.01750.6959-0.7889-1.10860.44880.7280.12990.28431.01340.22361.06968.970231.678949.3837
45.0665-1.1682-0.62552.68962.43912.2525-0.0819-0.9063-0.1468-0.0302-0.65610.58310.78590.40470.66810.69070.1720.21750.96350.30830.75112.716327.712152.6363
56.2853-1.07370.95142.422-1.21965.1575-0.4995-0.89150.09380.80320.1491-1.115-0.3855-0.54050.22660.5920.1575-0.10010.43690.14630.567127.937739.282444.9893
62.04112.6774-1.11616.0546-0.22353.2334-0.5584-0.62320.56210.51640.2399-0.7852-0.35940.21220.51520.57420.1311-0.06660.47830.0720.664834.42533.202946.1702
70.736-0.89620.14123.8811-0.94731.6701-0.07460.28690.3517-0.3084-0.5541-1.64640.02910.68170.37360.54140.21070.2520.45610.57941.065934.36240.04435.0611
87.626-1.49162.09270.3251-0.14082.6699-0.33370.53531.37110.1527-0.5953-1.7021-0.59591.01610.86120.571-0.0497-0.08920.60680.34081.433137.540448.214637.4739
91.75480.23080.59524.5284-1.87512.3551-0.17280.1124-0.4653-0.3694-0.09130.01011.23370.84490.32540.87880.5730.32350.53430.43850.708431.873141.055324.215
108.6185-4.7084-4.88637.82450.43933.7189-0.1803-0.36990.37020.18640.16010.1884-0.4126-1.60280.1170.57510.27440.28350.64410.11990.401736.721714.333166.1844
118.28030.69923.97024.86540.01627.50960.13520.41280.0735-0.7279-0.22450.20350.8034-0.14140.05070.75840.05350.19470.3510.04820.435141.185110.955361.8764
124.6161-2.62892.89673.6066-4.82546.78510.18520.34450.5894-0.6303-0.7699-1.2348-0.2187-0.35930.50880.77660.03490.2180.50280.02890.473645.747914.275564.4086
135.9285-4.10123.95677.1295-0.73324.38550.78770.45020.1769-0.1763-0.5766-0.5644-0.7442-1.037-0.23060.67030.0620.21990.42480.03760.516140.029716.933264.3806
148.739-2.4551-1.63996.48294.41566.7005-0.1614-0.581-1.08360.18310.38090.974-0.2845-0.5521-0.05950.68590.23370.22450.41450.22390.568941.838813.796147.7
156.2433-1.28322.63784.1664-0.81561.80910.41690.5158-1.09010.12940.08320.89430.2852-0.2608-0.41890.57020.15940.01590.34850.02620.725634.607317.451638.6828
164.4078-0.56150.26911.1877-0.22510.04560.33741.11480.2063-0.7647-0.43640.3172-0.69930.0439-0.0280.97920.30540.10110.47930.11910.349545.197318.583934.5336
177.7657-2.62110.92836.3992-2.13132.12770.96451.7477-0.342-0.8706-0.75440.9550.0459-0.5542-0.11660.71510.38320.00630.7049-0.23670.458543.414311.360629.1744
188.42260.42791.7146.2249-5.59215.54980.3761.71541.6301-1.2478-0.484-0.9344-0.76230.5270.14820.89380.21430.22840.76480.32040.765156.125121.459632.8642
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 85:94)A85 - 94
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 95:113)A95 - 113
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 114:129)A114 - 129
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 130:141)A130 - 141
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resseq 69:103)B69 - 103
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resseq 104:118)B104 - 118
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resseq 119:147)B119 - 147
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resseq 148:190)B148 - 190
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resseq 191:204)B191 - 204
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11X-RAY DIFFRACTION11chain 'C' and (resseq 95:113)C95 - 113
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'C' and (resseq 114:129)C114 - 129
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'C' and (resseq 130:141)C130 - 141
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'D' and (resseq 70:94)D70 - 94
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'D' and (resseq 95:118)D95 - 118
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'D' and (resseq 119:147)D119 - 147
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'D' and (resseq 148:190)D148 - 190
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'D' and (resseq 191:204)D191 - 204

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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