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- PDB-6ipz: Fyn SH3 domain R96W mutant, crystallized with 18-crown-6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ipz
タイトルFyn SH3 domain R96W mutant, crystallized with 18-crown-6
要素Tyrosine-protein kinase Fyn
キーワードPROTEIN BINDING / kinase / SH3 domain / 18-crown-6 / crown ether
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / response to singlet oxygen / Reelin signalling pathway / perinuclear endoplasmic reticulum / NTRK2 activates RAC1 / growth factor receptor binding / regulation of glutamate receptor signaling pathway / heart process / Activated NTRK2 signals through FYN / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion ...negative regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / response to singlet oxygen / Reelin signalling pathway / perinuclear endoplasmic reticulum / NTRK2 activates RAC1 / growth factor receptor binding / regulation of glutamate receptor signaling pathway / heart process / Activated NTRK2 signals through FYN / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / regulation of calcium ion import across plasma membrane / reelin-mediated signaling pathway / Platelet Adhesion to exposed collagen / positive regulation of protein localization to membrane / cellular response to L-glutamate / G protein-coupled glutamate receptor signaling pathway / CRMPs in Sema3A signaling / FLT3 signaling through SRC family kinases / activated T cell proliferation / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / Nef and signal transduction / negative regulation of dendritic spine maintenance / feeding behavior / Co-stimulation by CD28 / Nephrin family interactions / natural killer cell activation / DCC mediated attractive signaling / EPH-Ephrin signaling / Ephrin signaling / dendritic spine maintenance / CD28 dependent Vav1 pathway / dendrite morphogenesis / tau-protein kinase activity / Regulation of KIT signaling / leukocyte migration / phospholipase activator activity / Co-inhibition by CTLA4 / EPHA-mediated growth cone collapse / Dectin-2 family / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / phospholipase binding / PECAM1 interactions / response to amyloid-beta / cellular response to glycine / FCGR activation / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / positive regulation of protein targeting to membrane / glial cell projection / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / alpha-tubulin binding / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / forebrain development / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / GPVI-mediated activation cascade / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / ephrin receptor binding / T cell costimulation / Signaling by ERBB2 / EPHB-mediated forward signaling / negative regulation of protein ubiquitination / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / axon guidance / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / negative regulation of angiogenesis / learning / Cell surface interactions at the vascular wall / actin filament / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / FCGR3A-mediated phagocytosis / Regulation of signaling by CBL / non-specific protein-tyrosine kinase / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / G protein-coupled receptor binding / modulation of chemical synaptic transmission / protein catabolic process / Signaling by SCF-KIT / peptidyl-tyrosine phosphorylation / negative regulation of protein catabolic process / Schaffer collateral - CA1 synapse / positive regulation of neuron projection development / positive regulation of protein localization to nucleus / tau protein binding / cellular response to hydrogen peroxide / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cellular response to amyloid-beta / neuron migration / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / calcium ion transport / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / disordered domain specific binding
類似検索 - 分子機能
: / Fyn/Yrk, SH3 domain / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily ...: / Fyn/Yrk, SH3 domain / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4,7,10,13,16-HEXAOXACYCLOOCTADECANE / Tyrosine-protein kinase Fyn
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.576 Å
データ登録者Arold, S.T. / Aljedani, S.S. / Shahul Hameed, U.F.
資金援助 サウジアラビア, 1件
組織認可番号国
Other governmentKAUST - BAS/1/1056-01 サウジアラビア
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2021
タイトル: Synergy and allostery in ligand binding by HIV-1 Nef.
著者: Aldehaiman, A. / Momin, A.A. / Restouin, A. / Wang, L. / Shi, X. / Aljedani, S. / Opi, S. / Lugari, A. / Shahul Hameed, U.F. / Ponchon, L. / Morelli, X. / Huang, M. / Dumas, C. / Collette, Y. / Arold, S.T.
履歴
登録2018年11月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年11月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
Z: Tyrosine-protein kinase Fyn
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,3783
ポリマ－7,8501
非ポリマー5292
水41423
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)51.490, 51.490, 51.850
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11Z-312-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase Fyn


分子量: 7849.575 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 82-144 / 変異: R96W / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FYN / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P06241, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-O4B / 1,4,7,10,13,16-HEXAOXACYCLOOCTADECANE / 18-クラウン-6


分子量: 264.315 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H24O6
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.62 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.08M Sodium acetate trihydrate pH 4.6, 1.6M Ammonium sulfate, 20%(v/v) Glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年10月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.576→36.536 Å / Num. obs: 10112 / % possible obs: 99.83 % / 冗長度: 25.6 % / Biso Wilson estimate: 34.14 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.06273 / Rpim(I) all: 0.01267 / Rrim(I) all: 0.06403 / Net I/σ(I): 29.66
反射 シェル解像度: 1.576→1.633 Å / 冗長度: 24.9 % / Rmerge(I) obs: 2.542 / Mean I/σ(I) obs: 0.91 / Num. unique obs: 988 / CC1/2: 0.565 / Rpim(I) all: 0.5147 / Rrim(I) all: 2.595 / % possible all: 98.38

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3H0F

3h0f


解像度: 1.576→36.536 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 28.45
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2088 506 5.01 %
Rwork0.1902 --
obs0.1912 10095 99.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 113.96 Å2 / Biso mean: 49.1487 Å2 / Biso min: 27.37 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.576→36.536 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数503 0 84 23 610
Biso mean--78.08 46.87 -
残基数----63
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.5763-1.73490.30151240.28192333245799
1.7349-1.9860.2541240.227523572481100
1.986-2.5020.2211250.201823782503100
2.502-36.54530.1961330.177625212654100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.3993-2.24690.83612.6728-1.43410.8211-0.1693-0.2432-0.5-0.03440.2560.4822-0.66690.03530.03680.8892-0.1892-0.00810.4993-0.08940.468210.57730.9760.757
20.4122-0.0781-0.29430.4408-0.41170.7339-0.01940.3437-0.0783-0.5328-0.044-0.37920.16380.04430.00010.38920.00250.02340.32580.00340.350920.31647.79-1.398
31.30381.2707-0.56691.393-0.56951.95990.0176-0.10020.0144-0.07490.06760.19960.1461-0.19300.3062-0.0192-0.00290.33010.00610.335314.34548.9463.738
40.0826-0.13130.12750.2037-0.21170.33680.379-0.47570.5691-0.2189-0.46451.0569-0.4302-0.6594-0.00220.91090.1533-0.11830.75560.02180.594.82549.287-5.194
50.1902-0.1423-0.13030.2602-0.04690.2023-0.08260.1271-0.14990.120.06230.4744-0.0126-0.18620.00010.3633-0.0266-0.00070.37950.02710.378310.02246.1611.679
61.0610.4429-0.38471.1123-0.65230.698-0.0090.0531-0.2249-0.2070.08580.14770.3688-0.2956-0.00490.3954-0.0222-0.00520.33280.00820.322715.36944.1170.138
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN Z AND RESID 81:86 )Z81 - 86
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN Z AND RESID 87:94 )Z87 - 94
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN Z AND RESID 95:113 )Z95 - 113
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN Z AND RESID 114:118 )Z114 - 118
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN Z AND RESID 119:124 )Z119 - 124
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN Z AND RESID 125:143 )Z125 - 143

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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