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- PDB-1awx: SH3 DOMAIN FROM BRUTON'S TYROSINE KINASE, NMR, MINIMIZED AVERAGE ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1awx
タイトルSH3 DOMAIN FROM BRUTON'S TYROSINE KINASE, NMR, MINIMIZED AVERAGE STRUCTURE
要素BRUTON'S TYROSINE KINASE
キーワードTRANSFERASE / TYROSINE KINASE / X-LINKED AGAMMAGLOBULINEMIA / XLA / BTK / SH3 DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of B cell cytokine production / regulation of B cell apoptotic process / monocyte proliferation / positive regulation of interleukin-17A production / proteoglycan catabolic process / eosinophil homeostasis / positive regulation of type III hypersensitivity / B cell affinity maturation / positive regulation of synoviocyte proliferation / histamine secretion by mast cell ...regulation of B cell cytokine production / regulation of B cell apoptotic process / monocyte proliferation / positive regulation of interleukin-17A production / proteoglycan catabolic process / eosinophil homeostasis / positive regulation of type III hypersensitivity / B cell affinity maturation / positive regulation of synoviocyte proliferation / histamine secretion by mast cell / positive regulation of cGAS/STING signaling pathway / neutrophil homeostasis / positive regulation of type I hypersensitivity / cellular response to molecule of fungal origin / MyD88 deficiency (TLR2/4) / cellular response to interleukin-7 / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / positive regulation of B cell differentiation / phospholipase activator activity / negative regulation of interleukin-10 production / negative regulation of B cell proliferation / positive regulation of immunoglobulin production / Fc-epsilon receptor signaling pathway / mesoderm development / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / B cell activation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / phospholipase binding / positive regulation of B cell proliferation / peptidyl-tyrosine phosphorylation / cell maturation / FCERI mediated Ca+2 mobilization / positive regulation of phagocytosis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / : / B cell receptor signaling pathway / non-specific protein-tyrosine kinase / FCGR3A-mediated phagocytosis / cellular response to reactive oxygen species / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / apoptotic signaling pathway / calcium-mediated signaling / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of tumor necrosis factor production / G beta:gamma signalling through BTK / DAP12 signaling / T cell receptor signaling pathway / G alpha (12/13) signalling events / ER-Phagosome pathway / protein tyrosine kinase activity / cytoplasmic vesicle / response to lipopolysaccharide / Potential therapeutics for SARS / G alpha (q) signalling events / adaptive immune response / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / intracellular signal transduction / membrane raft / innate immune response / perinuclear region of cytoplasm / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase BTK, SH3 domain / Zinc finger, Btk motif / BTK motif / Zinc finger Btk-type profile. / Bruton's tyrosine kinase Cys-rich motif / SH3 Domains / PH domain / : / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. ...Tyrosine-protein kinase BTK, SH3 domain / Zinc finger, Btk motif / BTK motif / Zinc finger Btk-type profile. / Bruton's tyrosine kinase Cys-rich motif / SH3 Domains / PH domain / : / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / SH3 type barrels. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / PH-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase BTK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / AB INITIO - SIMULATED ANNEALING
データ登録者Hansson, H. / Mattsson, P.T. / Allard, P. / Haapaniemi, P. / Vihinen, M. / Smith, C.I.E. / Hard, T.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Solution structure of the SH3 domain from Bruton's tyrosine kinase.
著者: Hansson, H. / Mattsson, P.T. / Allard, P. / Haapaniemi, P. / Vihinen, M. / Smith, C.I. / Hard, T.
履歴
登録1997年10月6日処理サイト: BNL
改定 1.01998年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BRUTON'S TYROSINE KINASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,7731
ポリマ－7,7731
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 50MINIMIZED AVERAGE STRUCTURE BASED ON 42 LOWEST ENERGY STRUCTURES
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 BRUTON'S TYROSINE KINASE / ATK / AGMX1 / BPK


分子量: 7772.562 Da / 分子数: 1 / 断片: SH3 DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: BLOOD / プラスミド: PGEX-4T-3 / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q06187, EC: 2.7.1.112

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111NOESY
121TOCSY
131DQF-COSY
14115N-TOCSY-HSQC
15115N-NOESY-HSQC
161HNHA
171HNHB

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試料調製

試料状態pH: 6.5 / 温度: 303 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian UNITY 500 / 製造業者: Varian / モデル: UNITY 500 / 磁場強度: 500 MHz

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
X-PLOR3.851位相決定
NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.851BRUNGER精密化
VNMR 4.3 AND5.2構造決定
ANSIG V.3.2V.3.2構造決定
X-PLOR V.3.851V.3.851構造決定
精密化手法: AB INITIO - SIMULATED ANNEALING / ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING 756 DISTANCE RESTRAINTS, 52 DIHEDRAL ANGLE RESTRAINTS AND 22 HYDROGEN BOND RESTRAINTS. THE HYDROGEN BOND RESTRAINTS WERE USED ONLY IN THE LAST STEP OF ...詳細: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING 756 DISTANCE RESTRAINTS, 52 DIHEDRAL ANGLE RESTRAINTS AND 22 HYDROGEN BOND RESTRAINTS. THE HYDROGEN BOND RESTRAINTS WERE USED ONLY IN THE LAST STEP OF REFINEMENT. 50 STRUCTURES WERE CALCULATED AND REFINED USING AB INITIO SIMULATED ANNEALING PROTOCOL FOR X-PLOR (1). ALL FORCE CONSTANTS AND POTENTIALS WERE SET TO THE DEFAULT (PROTOCOL) VALUES EXCEPT FOR THE VAN DER WAALS' RADII SCALE FACTOR ("REPEL"), WHICH WAS DECREASED TO 0.80 INSTEAD OF 0.75 DURING THE FINAL COOLING STAGES IN THE REFINEMENT. THIS RESULTS IN MORE REASONABLE BACKBONE CONFORMATION AND SOMEWHAT HIGHER X-PLOR TOTAL ENERGIES. CENTER AVERAGING PSEUDOATOM CORRECTION WAS USED FOR ALL DISTANCE RESTRAINT S(2). ON THE BASIS OF X-PLOR TOTAL ENERGY 42 LOWEST ENERGY STRUCTURES WERE SELECTED. THE AVERAGE AND MINIMIZED STRUCTURE WAS CALCULATED BY AVERAGING SUPERIMPOSED STRUCTURES IN THE ENSEMBLE AND THEN ENERGY MINIMIZING THE AVERAGE STRUCTURE. THE POTENTIALS AND CONSTANTS USED IN THE ENERGY MINIMIZATION WERE THE SAME FOR THE AVERAGE STRUCTURE AND THE ENSEMBLE STRUCTURES.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: MINIMIZED AVERAGE STRUCTURE BASED ON 42 LOWEST ENERGY STRUCTURES
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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