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万見
- PDB-4cx7: Structure of human iNOS heme domain in complex with (R)-6-(3-AMIN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4cx7
タイトルStructure of human iNOS heme domain in complex with (R)-6-(3-AMINO-2-(5-(2-(6-AMINO-4- METHYLPYRIDIN-2-YL)ETHYL)PYRIDIN-3-YL)PROPYL)-4- METHYLPYRIDIN-2-AMINE
要素NITRIC OXIDE SYNTHASE, INDUCIBLE
キーワードOXIDOREDUCTASE / INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of leukocyte mediated cytotoxicity / Inhibition of nitric oxide production / peptidyl-cysteine S-nitrosylation / regulation of cellular respiration / Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / prostaglandin secretion / ROS and RNS production in phagocytes / tetrahydrobiopterin binding / arginine binding / superoxide metabolic process ...positive regulation of leukocyte mediated cytotoxicity / Inhibition of nitric oxide production / peptidyl-cysteine S-nitrosylation / regulation of cellular respiration / Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / prostaglandin secretion / ROS and RNS production in phagocytes / tetrahydrobiopterin binding / arginine binding / superoxide metabolic process / cortical cytoskeleton / regulation of cytokine production involved in inflammatory response / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / peroxisomal matrix / nitric oxide mediated signal transduction / nitric-oxide synthase (NADPH) / nitric-oxide synthase activity / L-arginine catabolic process / negative regulation of blood pressure / response to hormone / nitric oxide biosynthetic process / regulation of insulin secretion / innate immune response in mucosa / cell redox homeostasis / positive regulation of interleukin-8 production / response to bacterium / Peroxisomal protein import / negative regulation of protein catabolic process / cellular response to type II interferon / positive regulation of interleukin-6 production / circadian rhythm / peroxisome / FMN binding / cellular response to xenobiotic stimulus / flavin adenine dinucleotide binding / NADP binding / regulation of cell population proliferation / cellular response to lipopolysaccharide / defense response to Gram-negative bacterium / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / response to lipopolysaccharide / response to hypoxia / calmodulin binding / defense response to bacterium / inflammatory response / negative regulation of gene expression / heme binding / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bovine Endothelial Nitric Oxide Synthase Heme Domain; Chain: A,domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain; Chain A, domain 2 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain;Chain A domain 2 / Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily ...Bovine Endothelial Nitric Oxide Synthase Heme Domain; Chain: A,domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain; Chain A, domain 2 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain;Chain A domain 2 / Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 1 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 3 superfamily / : / Nitric oxide synthase, oxygenase domain / Nitric oxide synthase (NOS) signature. / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Flavoprotein-like superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5,6,7,8-TETRAHYDROBIOPTERIN / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Chem-S71 / Nitric oxide synthase, inducible
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.16 Å
データ登録者Li, H. / Poulos, T.L.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2014
タイトル: Mobility of a Conserved Tyrosine Residue Controls Isoform-Dependent Enzyme-Inhibitor Interactions in Nitric Oxide Synthases.
著者: Li, H. / Jamal, J. / Delker, S.L. / Plaza, C. / Ji, H. / Jing, Q. / Huang, H. / Kang, S. / Silverman, R.B. / Poulos, T.L.
履歴
登録2014年4月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年8月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月3日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NITRIC OXIDE SYNTHASE, INDUCIBLE
B: NITRIC OXIDE SYNTHASE, INDUCIBLE
C: NITRIC OXIDE SYNTHASE, INDUCIBLE
D: NITRIC OXIDE SYNTHASE, INDUCIBLE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)204,99229
ポリマ－198,8224
非ポリマー6,17025
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19490 Å2
ΔGint-258.5 kcal/mol
Surface area66780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)189.223, 189.223, 232.773
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12B
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ARG / Beg label comp-ID: ARG / End auth comp-ID: GLN / End label comp-ID: GLN / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 83 - 502 / Label seq-ID: 10 - 429

Dom-IDEns-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
11AA
21CC
12BB
22DD

NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.998824, 0.011623, 0.047074), (-0.01744, -0.991989, -0.125114), (0.045242, -0.125787, 0.991025)1.8595, -182.22885, -23.50061
3given(-0.99787, 0.023822, 0.060736), (-0.030627, -0.993044, -0.113692), (0.057605, -0.11531, 0.991658)2.69632, -182.64061, -22.49474

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
NITRIC OXIDE SYNTHASE, INDUCIBLE / HEPATOCYTE NOS / HEP-NOS / INDUCIBLE NO SYNTHASE / INDUCIBLE NOS / INOS / NOS TYPE II / PEPTIDYL- ...HEPATOCYTE NOS / HEP-NOS / INDUCIBLE NO SYNTHASE / INDUCIBLE NOS / INOS / NOS TYPE II / PEPTIDYL-CYSTEINE S-NITROSYLASE NOS2 / INDUCIBLE NITRIC OXIDE SYNTHASE


分子量: 49705.531 Da / 分子数: 4 / 断片: HEME DOMAIN, RESIDUES 74-504 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P35228, nitric-oxide synthase (NADPH)

-
非ポリマー , 5種, 25分子

#2: 化合物
ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 化合物
ChemComp-H4B / 5,6,7,8-TETRAHYDROBIOPTERIN / 6R-テトラヒドロビオプテリン


分子量: 241.247 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H15N5O3 / コメント: 神経伝達物質*YM
#4: 化合物
ChemComp-S71 / (R)-6-(3-amino-2-(5-(2-(6-amino-4-methylpyridin-2-yl)ethyl)pyridin-3-yl)propyl)-4-methylpyridin-2-amine


分子量: 376.498 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H28N6
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 77.3 %
解説: R-MERGE 0.23 R-PIM 0.07 CC ONE-HALF 99.6 HIGHEST RESOLUTION SHELL R-MERGE 1.863 R-PIM 0.582 CC ONE-HALF 49.3
結晶化pH: 6
詳細: 1.3M AMMONIUM SULFATE, 50 MM NA CITRATE, PH5.0 30% GLYCEROL 5 MM GSH, pH 6.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.979
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年7月29日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.16→50 Å / Num. obs: 72855 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 11.9 % / Rmerge(I) obs: 0.23 / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル解像度: 3.16→3.33 Å / 冗長度: 10.9 % / Rmerge(I) obs: 1.5 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 98.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0049精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1NSI

1nsi


解像度: 3.16→146.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 32.488 / SU ML: 0.256 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.568 / ESU R Free: 0.312 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES WITH TLS ADDED FRAGMENT (RESIDUES 108 TO 114 IN EACH CHAIN) AROUND THE ZN BINDING SITE IS DISORDERED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21622 3678 5.1 %RANDOM
Rwork0.17352 ---
obs0.17571 68962 99.45 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 78.317 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.92 Å20 Å20 Å2
2---1.92 Å20 Å2
3---3.84 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.16→146.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13468 0 421 0 13889
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.01914308
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.951.9719482
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.48451644
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.33223.391696
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg23.086152296
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.28315104
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1230.21985
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02111120
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.3354.8376600
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.2617.2498236
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.6965.2677708
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / 数: 3367 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Amedium positional0.350.5
2Bmedium positional0.290.5
1Amedium thermal4.742
2Bmedium thermal3.82
LS精密化 シェル解像度: 3.156→3.238 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.434 243 -
Rwork0.376 4738 -
obs--93.91 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.7007-0.00290.04131.86160.12911.9614-0.18220.16340.3441-0.10810.09110.1285-0.34-0.0240.09110.0904-0.0238-0.06310.07560.04090.0857-11.602-60.18715.702
21.9318-0.2319-0.32551.02760.1081.2018-0.1271-0.26920.04470.16580.05650.1982-0.007-0.0810.07070.15390.12270.04330.14550.02370.0693-19.814-68.09651.836
31.21230.2526-0.05191.4727-0.04041.7929-0.11560.4189-0.4109-0.4815-0.02490.01810.5541-0.25790.14050.6531-0.0176-0.03070.4193-0.10730.290613.088-126.15922.955
41.7805-0.43580.22871.7965-0.06531.2186-0.0211-0.039-0.15990.0995-0.0652-0.01110.2441-0.06360.08630.24960.0310.01130.05020.01960.040623.23-122.86759.312
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A82 - 502
2X-RAY DIFFRACTION2B82 - 502
3X-RAY DIFFRACTION3C82 - 502
4X-RAY DIFFRACTION4D82 - 502

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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