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- PDB-1nsi: HUMAN INDUCIBLE NITRIC OXIDE SYNTHASE, ZN-BOUND, L-ARG COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nsi
タイトルHUMAN INDUCIBLE NITRIC OXIDE SYNTHASE, ZN-BOUND, L-ARG COMPLEX
要素PROTEIN (NITRIC OXIDE SYNTHASE)
キーワードOXIDOREDUCTASE / NITRIC OXIDE SYNTHASE / HEME PROTEIN / TETRAHYDROBIOPTERIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of leukocyte mediated cytotoxicity / Inhibition of nitric oxide production / peptidyl-cysteine S-nitrosylation / regulation of cellular respiration / Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / prostaglandin secretion / ROS and RNS production in phagocytes / tetrahydrobiopterin binding / arginine binding / superoxide metabolic process ...positive regulation of leukocyte mediated cytotoxicity / Inhibition of nitric oxide production / peptidyl-cysteine S-nitrosylation / regulation of cellular respiration / Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / prostaglandin secretion / ROS and RNS production in phagocytes / tetrahydrobiopterin binding / arginine binding / superoxide metabolic process / regulation of cytokine production involved in inflammatory response / cortical cytoskeleton / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / peroxisomal matrix / nitric oxide mediated signal transduction / nitric-oxide synthase (NADPH) / nitric-oxide synthase activity / L-arginine catabolic process / negative regulation of blood pressure / response to hormone / nitric oxide biosynthetic process / regulation of insulin secretion / cell redox homeostasis / innate immune response in mucosa / positive regulation of interleukin-8 production / response to bacterium / Peroxisomal protein import / circadian rhythm / negative regulation of protein catabolic process / cellular response to type II interferon / positive regulation of interleukin-6 production / cellular response to xenobiotic stimulus / peroxisome / FMN binding / flavin adenine dinucleotide binding / NADP binding / regulation of cell population proliferation / cellular response to lipopolysaccharide / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / response to lipopolysaccharide / defense response to Gram-negative bacterium / calmodulin binding / response to hypoxia / defense response to bacterium / inflammatory response / negative regulation of gene expression / heme binding / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bovine Endothelial Nitric Oxide Synthase Heme Domain; Chain: A,domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain; Chain A, domain 2 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain;Chain A domain 2 / Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily ...Bovine Endothelial Nitric Oxide Synthase Heme Domain; Chain: A,domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain; Chain A, domain 2 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain;Chain A domain 2 / Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 1 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 3 superfamily / : / Nitric oxide synthase, oxygenase domain / Nitric oxide synthase (NOS) signature. / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Flavoprotein-like superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ARGININE / 5,6,7,8-TETRAHYDROBIOPTERIN / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Nitric oxide synthase, inducible
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Li, H. / Raman, C.S. / Glaser, C.B. / Blasko, E. / Young, T.A. / Parkinson, J.F. / Whitlow, M. / Poulos, T.L.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1999
タイトル: Crystal structures of zinc-free and -bound heme domain of human inducible nitric-oxide synthase. Implications for dimer stability and comparison with endothelial nitric-oxide synthase.
著者: Li, H. / Raman, C.S. / Glaser, C.B. / Blasko, E. / Young, T.A. / Parkinson, J.F. / Whitlow, M. / Poulos, T.L.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1998
タイトル: Structure of Nitric Oxide Synthase Oxygenase Dimer with Pterin and Substrate
著者: Crane, B.R. / Arvai, A.S. / Ghosh, D.K. / Wu, C. / Getzoff, E.D. / Stuehr, D.J. / Tainer, J.A.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1997
タイトル: The Structure of Nitric Oxide Synthase Oxygenase Domain and Inhibitor Complex
著者: Crane, B.R. / Arvai, A.S. / Gachhui, R. / Wu, C. / Ghosh, D.K. / Getzoff, E.D. / Stuehr, D.J. / Tainer, J.A.
#3: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1998
タイトル: Crystal Structure of Constitutive Endothelial Nitric Oxide Synthase: A Paradigm for Pterin Function Involving a Novel Metal Center
著者: Raman, C.S. / Li, H. / Martasek, P. / Kral, V. / Masters, B.S. / Poulos, T.L.
履歴
登録1999年1月10日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年1月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32020年3月11日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (NITRIC OXIDE SYNTHASE)
B: PROTEIN (NITRIC OXIDE SYNTHASE)
C: PROTEIN (NITRIC OXIDE SYNTHASE)
D: PROTEIN (NITRIC OXIDE SYNTHASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)204,31831
ポリマ－198,8224
非ポリマー5,49627
水5,314295
1
A: PROTEIN (NITRIC OXIDE SYNTHASE)
B: PROTEIN (NITRIC OXIDE SYNTHASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,20716
ポリマ－99,4112
非ポリマー2,79614
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: PROTEIN (NITRIC OXIDE SYNTHASE)
D: PROTEIN (NITRIC OXIDE SYNTHASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,11115
ポリマ－99,4112
非ポリマー2,70013
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)187.350, 187.350, 227.490
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.462454, -0.877798, 0.124929), (-0.880955, 0.438969, -0.176704), (0.100271, -0.191774, -0.976304)74.5536, 55.4163, 76.4376
2given(-0.873852, 0.486131, -0.007712), (-0.486179, -0.873599, 0.021323), (0.003629, 0.022383, 0.999743)47.9869, 81.3622, 40.3354
3given(-0.011838, 0.983449, -0.1808), (0.995748, 0.028115, 0.087728), (0.091359, -0.178993, -0.979599)8.6722, -1.2719, 117.7046

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
PROTEIN (NITRIC OXIDE SYNTHASE) / E.C.1.14.13.39 OXIDOREDUCTASE / INOS


分子量: 49705.531 Da / 分子数: 4 / 断片: HEME DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell: ADENOCARCINOMA DLD-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35228, nitric-oxide synthase (NADPH)

-
非ポリマー , 7種, 322分子

#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#5: 化合物
ChemComp-H4B / 5,6,7,8-TETRAHYDROBIOPTERIN


分子量: 241.247 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H15N5O3
#6: 化合物
ChemComp-ARG / ARGININE


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 175.209 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15N4O2
#7: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 295 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶溶媒含有率: 78 % / 解説: ONE DIMER AS THE SEARCH MODEL
結晶化pH: 5 / 詳細: pH 5.0
結晶化
*PLUS
温度: 7 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
22.0 mMGSH1drop
310 mML-Arg1drop
435 %satammonium sulfate1reservoir
530 %(v/v)glycerol1reservoir
650 mMsodium citrate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 1998年8月15日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: YES / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→50 Å / Num. obs: 125717 / % possible obs: 95.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 63.5 Å2 / Rsym value: 0.052 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル解像度: 2.55→2.59 Å / 冗長度: 2.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Rsym value: 0.488 / % possible all: 71.2
反射
*PLUS
Num. measured all: 477621 / Rmerge(I) obs: 0.052
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 71.2 % / Rmerge(I) obs: 0.488

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR3.8精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: ENOS HEME DOMAIN

解像度: 2.55→30 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 5651 5 %RANDOM
Rwork0.209 ---
obs0.209 111401 80.5 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13676 0 359 295 14330
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.317
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.49
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.196
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.55→2.67 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 415 5 %
Rwork0.313 7561 -
obs--46.6 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.49
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.196

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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