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万見
- PDB-4cik: plasminogen kringle 1 in complex with inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4cik
タイトルplasminogen kringle 1 in complex with inhibitor
要素PLASMINOGEN
キーワードHYDROLASE / FIBRINOLYSIS / PLASMINOGEN / PROTEIN-PROTEIN INTERACTION / KRINGLE LIGAND
機能・相同性
機能・相同性情報


plasmin / tissue remodeling / protein antigen binding / Signaling by PDGF / positive regulation of fibrinolysis / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / Dissolution of Fibrin Clot / biological process involved in interaction with symbiont / Activation of Matrix Metalloproteinases / apolipoprotein binding ...plasmin / tissue remodeling / protein antigen binding / Signaling by PDGF / positive regulation of fibrinolysis / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / Dissolution of Fibrin Clot / biological process involved in interaction with symbiont / Activation of Matrix Metalloproteinases / apolipoprotein binding / extracellular matrix disassembly / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of cell-substrate adhesion / negative regulation of fibrinolysis / fibrinolysis / Degradation of the extracellular matrix / serine-type peptidase activity / platelet alpha granule lumen / kinase binding / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / blood coagulation / Platelet degranulation / protein-folding chaperone binding / protease binding / : / endopeptidase activity / blood microparticle / protein domain specific binding / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / negative regulation of cell population proliferation / serine-type endopeptidase activity / enzyme binding / cell surface / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, plasmin / Plasminogen Kringle 4 / Plasminogen Kringle 4 / divergent subfamily of APPLE domains / : / PAN/Apple domain profile. / PAN domain / PAN/Apple domain / Kringle domain / Kringle ...Peptidase S1A, plasmin / Plasminogen Kringle 4 / Plasminogen Kringle 4 / divergent subfamily of APPLE domains / : / PAN/Apple domain profile. / PAN domain / PAN/Apple domain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-XO3 / Plasminogen
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.78 Å
データ登録者Xue, Y. / Johansson, C. / Cheng, L. / Pettersen, D. / Gustafsson, D.
引用ジャーナル: Acs Med.Chem.Lett. / 年: 2014
タイトル: Discovery of the Fibrinolysis Inhibitor Azd6564, Acting Via Interference of a Protein-Protein Interaction.
著者: Cheng, L. / Pettersen, D. / Ohlsson, B. / Schell, P. / Karle, M. / Evertsson, E. / Pahlen, S. / Jonforsen, M. / Plowright, A.T. / Bostrom, J. / Fex, T. / Thelin, A. / Hilgendorf, C. / Xue, Y. ...著者: Cheng, L. / Pettersen, D. / Ohlsson, B. / Schell, P. / Karle, M. / Evertsson, E. / Pahlen, S. / Jonforsen, M. / Plowright, A.T. / Bostrom, J. / Fex, T. / Thelin, A. / Hilgendorf, C. / Xue, Y. / Wahlund, G. / Lindberg, W. / Larsson, L. / Gustafsson, D.
履歴
登録2013年12月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年6月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PLASMINOGEN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,8382
ポリマ－9,5801
非ポリマー2581
水3,297183
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.777, 57.594, 81.414
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number24
Space group name H-MI212121

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要素

#1: タンパク質 PLASMINOGEN


分子量: 9579.554 Da / 分子数: 1 / 断片: KRINGLE 1, RESIDUES 101-181 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: KOMAGATAELLA PASTORIS (菌類) / 参照: UniProt: P00747, plasmin
#2: 化合物 ChemComp-XO3 / 5-[(2R,4S)-2-(phenylmethyl)piperidin-4-yl]-1,2-oxazol-3-one


分子量: 258.316 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H18N2O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 183 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 62 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU CCD / 検出器: CCD / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.78→28.8 Å / Num. obs: 11799 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 14.818 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 22.6
反射 シェル解像度: 1.78→1.83 Å / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.14 / Mean I/σ(I) obs: 10.2 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER-TNT2.5.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1CEB

1ceb


解像度: 1.78→47.04 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2922 559 4.74 %RANDOM
Rwork0.2509 ---
obs0.2529 11798 99.76 %-
原子変位パラメータBiso mean: 14.32 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.5700885 Å20 Å20 Å2
2--0.32697971 Å20 Å2
3---0.24310879 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.78→47.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数647 0 19 183 849
LS精密化 シェル解像度: 1.78→1.89 Å / Total num. of bins used: 9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2819 91 4.88 %
Rwork0.2821 1774 -
all0.2821 1865 -
obs--99.76 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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