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万見
- PDB-6tgj: RNA-binding domain of RNase M5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tgj
タイトルRNA-binding domain of RNase M5
要素Ribonuclease M5
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RNase M5 / RNase / rRNA / 5S rRNA / precursor rRNA / pre-5S rRNA / ribosomal RNA / ribonuclease / novel fold / RNA-binding domain
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonuclease M5 / ribonuclease M5 activity / rRNA processing / rRNA binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribonuclease M5 / Ribonuclease M5, C-terminal domain / Domain of unknown function (DUF4093) / Ribonuclease M5-like, TOPRIM domain / TOPRIM / Toprim domain / Toprim domain profile. / TOPRIM domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribonuclease M5 / :
類似検索 - 構成要素
生物種Geobacillus stearothermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / AB INITIO PHASING / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Oerum, S. / Catala, M. / Degut, C. / Tisne, C.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
French National Research Agency フランス
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2020
タイトル: Structures of B. subtilis Maturation RNases Captured on 50S Ribosome with Pre-rRNAs.
著者: Stephanie Oerum / Tom Dendooven / Marjorie Catala / Laetitia Gilet / Clément Dégut / Aude Trinquier / Maxime Bourguet / Pierre Barraud / Sarah Cianferani / Ben F Luisi / Ciarán Condon / Carine Tisné /
要旨: The pathways for ribosomal RNA (rRNA) maturation diverge greatly among the domains of life. In the Gram-positive model bacterium, Bacillus subtilis, the final maturation steps of the two large ...The pathways for ribosomal RNA (rRNA) maturation diverge greatly among the domains of life. In the Gram-positive model bacterium, Bacillus subtilis, the final maturation steps of the two large ribosomal subunit (50S) rRNAs, 23S and 5S pre-rRNAs, are catalyzed by the double-strand specific ribonucleases (RNases) Mini-RNase III and RNase M5, respectively. Here we present a protocol that allowed us to solve the 3.0 and 3.1 Å resolution cryoelectron microscopy structures of these RNases poised to cleave their pre-rRNA substrates within the B. subtilis 50S particle. These data provide the first structural insights into rRNA maturation in bacteria by revealing how these RNases recognize and process double-stranded pre-rRNA. Our structures further uncover how specific ribosomal proteins act as chaperones to correctly fold the pre-rRNA substrates and, for Mini-III, anchor the RNase to the ribosome. These r-proteins thereby serve a quality-control function in the process from accurate ribosome assembly to rRNA processing.
履歴
登録2019年11月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年10月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年10月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribonuclease M5
B: Ribonuclease M5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,4712
ポリマ－20,4712
非ポリマー00
水2,162120
1
A: Ribonuclease M5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,2361
ポリマ－10,2361
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ribonuclease M5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,2361
ポリマ－10,2361
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)27.801, 72.594, 72.985
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ribonuclease M5 / RNase M5 / Ribosomal RNA terminal maturase M5


分子量: 10235.617 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Geobacillus stearothermophilus (バクテリア)
遺伝子: rnmV_1, rnmV, AVP43_02013 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A161UFV3, UniProt: A0A087LGV4*PLUS, ribonuclease M5
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 120 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.62 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M cacodylate pH 6.5, 0.2 ammonium sulfate and 30% PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年3月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.497→36.492 Å / Num. obs: 24152 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 7 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.04584 / Net I/av σ(I): 20.1 / Net I/σ(I): 20.16
反射 シェル解像度: 1.497→1.551 Å / Rmerge(I) obs: 1.431 / Mean I/σ(I) obs: 1.14 / Num. unique obs: 2249 / CC1/2: 0.565

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
Arcimboldo位相決定
精密化構造決定の手法: AB INITIO PHASING / 解像度: 1.5→36.492 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.76
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2523 1210 5.01 %RANDOM
Rwork0.2099 ---
obs0.2121 24138 98.03 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 78.81 Å2 / Biso mean: 30.1899 Å2 / Biso min: 16.33 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.5→36.492 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1104 0 0 122 1226
Biso mean---38.9 -
残基数----136
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.5-1.55650.36931230.3183236692
1.5565-1.62730.2841090.2792251798
1.6273-1.71310.27391410.2627249199
1.7131-1.82040.34451230.2404254398
1.8204-1.9610.26251540.2441250598
1.961-2.15830.27361190.2214255998
2.1583-2.47050.251450.2132257199
2.4705-3.11240.26681370.21562630100
3.1124-36.4920.22571590.18222746100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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