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万見
- PDB-4c02: Crystal structure of human ACVR1 (ALK2) in complex with FKBP12.6 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4c02
タイトルCrystal structure of human ACVR1 (ALK2) in complex with FKBP12.6 and dorsomorphin
要素
  • ACTIVIN RECEPTOR TYPE-1
  • PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE FKBP1B
キーワードTRANSFERASE/ISOMERASE / TRANSFERASE-ISOMERASE COMPLEX / TRANSFERASE / DORSOMORPHIN
機能・相同性
機能・相同性情報


endocardial cushion cell fate commitment / mitral valve morphogenesis / BMP receptor complex / cardiac muscle cell fate commitment / atrial septum primum morphogenesis / endocardial cushion fusion / positive regulation of cardiac epithelial to mesenchymal transition / acute inflammatory response / positive regulation of determination of dorsal identity / smooth muscle cell differentiation ...endocardial cushion cell fate commitment / mitral valve morphogenesis / BMP receptor complex / cardiac muscle cell fate commitment / atrial septum primum morphogenesis / endocardial cushion fusion / positive regulation of cardiac epithelial to mesenchymal transition / acute inflammatory response / positive regulation of determination of dorsal identity / smooth muscle cell differentiation / activin receptor complex / endocardial cushion formation / transforming growth factor beta receptor activity, type I / activin receptor activity, type II / BMP receptor activity / activin receptor activity, type I / receptor protein serine/threonine kinase / transmembrane receptor protein serine/threonine kinase activity / transforming growth factor beta receptor activity, type II / pharyngeal system development / transforming growth factor beta receptor activity, type III / activin binding / cellular response to BMP stimulus / negative regulation of activin receptor signaling pathway / activin receptor signaling pathway / positive regulation of sequestering of calcium ion / cyclic nucleotide binding / negative regulation of calcium-mediated signaling / embryonic heart tube morphogenesis / negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / gastrulation with mouth forming second / dorsal/ventral pattern formation / transforming growth factor beta binding / negative regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / neuronal action potential propagation / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / determination of left/right symmetry / neural crest cell migration / atrioventricular valve morphogenesis / response to redox state / 'de novo' protein folding / negative regulation of heart rate / branching involved in blood vessel morphogenesis / ventricular septum morphogenesis / FK506 binding / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / positive regulation of axon regeneration / SMAD binding / germ cell development / positive regulation of intracellular signal transduction / peptide hormone binding / mesoderm formation / positive regulation of SMAD protein signal transduction / smooth muscle contraction / response to vitamin E / regulation of ossification / BMP signaling pathway / positive regulation of bone mineralization / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / positive regulation of osteoblast differentiation / negative regulation of signal transduction / calcium channel inhibitor activity / T cell proliferation / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / sarcoplasmic reticulum membrane / release of sequestered calcium ion into cytosol / calcium channel regulator activity / calcium channel complex / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / protein maturation / protein tyrosine kinase binding / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P3 isomerase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat P6 isomerase activity / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / peptidylprolyl isomerase / calcium-mediated signaling / cellular response to growth factor stimulus / response to hydrogen peroxide / Stimuli-sensing channels / Z disc / osteoblast differentiation / apical part of cell / heart development / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / protein refolding / in utero embryonic development / transmembrane transporter binding / cell differentiation / protein kinase activity / positive regulation of cell migration / cadherin binding / signaling receptor binding / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / : / Snake toxin-like superfamily / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase ...GS domain / Transforming growth factor beta type I GS-motif / GS domain profile. / GS motif / Activin types I and II receptor domain / Activin types I and II receptor domain / Ser/Thr protein kinase, TGFB receptor / : / Snake toxin-like superfamily / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRATE ANION / Chem-TAK / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B / Activin receptor type-1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.17 Å
データ登録者Williams, E. / Riesebos, E. / Vollmar, M. / Krojer, T. / Bradley, A. / Shrestha, L. / Kupinska, K. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. ...Williams, E. / Riesebos, E. / Vollmar, M. / Krojer, T. / Bradley, A. / Shrestha, L. / Kupinska, K. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Bullock, A.
引用ジャーナル: Ph D Thesis
タイトル: Crystal Structure of Human Acvr1 (Alk2) in Complex with Fkbp12.6 And Dorsomorphin
著者: Williams, E. / Riesebos, E. / Vollmar, M. / Krojer, T. / Bradley, A. / Shrestha, L. / Kupinska, K. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Bullock, A.
履歴
登録2013年7月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 2.02021年2月10日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / pdbx_database_status / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_torsion / struct_conf / struct_ref_seq / struct_sheet_range / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id ..._atom_site.auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id / _pdbx_validate_torsion.auth_seq_id / _struct_conf.beg_auth_seq_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id / _struct_sheet_range.end_auth_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id / _struct_site_gen.auth_seq_id
改定 2.12023年12月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACTIVIN RECEPTOR TYPE-1
B: PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE FKBP1B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,91624
ポリマ－49,1972
非ポリマー2,71922
水4,161231
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7250 Å2
ΔGint23.4 kcal/mol
Surface area18780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)182.330, 182.330, 182.330
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number213
Space group name H-MP4132

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 ACTIVIN RECEPTOR TYPE-1 / ACTIVIN RECEPTOR TYPE I / ACTR-I / ACTIVIN RECEPTOR-LIKE KINA SE 2 / ALK-2 / SERINE/THREONINE- ...ACTIVIN RECEPTOR TYPE I / ACTR-I / ACTIVIN RECEPTOR-LIKE KINA SE 2 / ALK-2 / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE RECEPTOR R1 / SKR1 / TG F-B SUPERFAMILY RECEPTOR TYPE I / TSR-I / ACVR1A


分子量: 37398.746 Da / 分子数: 1 / 断片: KINASE DOMAIN, RESIDUES 172-499 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PFB-LIC-BSE
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9
参照: UniProt: Q04771, non-specific protein-tyrosine kinase, receptor protein serine/threonine kinase
#2: タンパク質 PEPTIDYL-PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE FKBP1B / PPIASE FKBP1B / 12.6 KDA FK506-BINDING PROTEIN / 12.6 KDA FKB P / FKBP-12.6 / FK506-BINDING PROTEIN ...PPIASE FKBP1B / 12.6 KDA FK506-BINDING PROTEIN / 12.6 KDA FKB P / FKBP-12.6 / FK506-BINDING PROTEIN 1B / FKBP-1B / IMMUNOPHILIN FKBP 12.6 / ROTAMASE / H-FKBP-12 / FKBP1B


分子量: 11798.501 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC28-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA PLYSS / 参照: UniProt: P68106, peptidylprolyl isomerase

-
非ポリマー , 4種, 253分子

#3: 化合物
ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#4: 化合物 ChemComp-TAK / 6-[4-(2-piperidin-1-ylethoxy)phenyl]-3-pyridin-4-ylpyrazolo[1,5-a]pyrimidine / Dorsomorphin / ドルソモルフィン


分子量: 399.488 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H25N5O
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 231 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細N TERMINAL METHIONINE (RESIDUE 0) SEEN PRIOR TO RESIDUE 1 (GLY).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 75.95 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.2 / 詳細: 1.8M AMMONIUM CITRATE, pH 7.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9686
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年6月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9686 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.17→40 Å / Num. obs: 169113 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 9 % / Rmerge(I) obs: 0.17 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 2.17→2.23 Å / 冗長度: 9.3 % / Rmerge(I) obs: 1.07 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0032精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1C9H AND 3H9R

1c9h

3h9r


解像度: 2.17→39.82 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU B: 6.385 / SU ML: 0.084 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.125 / ESU R Free: 0.117 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.U VALUES WITH TLS ADDED DISORDERED REGIONS WERE NOT MODELED AND RELEVANT LOOPS DELETED FROM STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19754 2787 5.1 %RANDOM
Rwork0.17729 ---
obs0.17833 52159 99.75 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.836 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.17→39.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3271 0 179 231 3681
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0193589
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023380
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7671.9994865
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.77737761
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3495442
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.91923.851148
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.79615583
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.4351522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1570.2538
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0214019
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02802
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.7065.2371717
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.7075.2351716
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.5529.6792149
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.8386.3351872
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.17→2.227 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3 194 -
Rwork0.276 3794 -
obs--99.97 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3214-0.0833-0.20060.16720.05910.5855-0.07070.00340.0361-0.01440.02240.0410.01060.08730.04830.0972-0.0132-0.00910.07960.01490.0353-50.99316.1065.1011
21.1255-0.0583-1.01881.4998-0.47631.1139-0.00930.07590.30580.06690.36480.23140.0013-0.1909-0.35550.04150.0350.02630.10430.08970.1408-82.681218.845321.2804
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A178 - 192
2X-RAY DIFFRACTION1A193 - 257
3X-RAY DIFFRACTION1A258 - 296
4X-RAY DIFFRACTION1A297 - 333
5X-RAY DIFFRACTION1A334 - 381
6X-RAY DIFFRACTION1A384 - 499
7X-RAY DIFFRACTION2B1 - 6
8X-RAY DIFFRACTION2B7 - 33
9X-RAY DIFFRACTION2B34 - 47
10X-RAY DIFFRACTION2B48 - 54
11X-RAY DIFFRACTION2B55 - 107

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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