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万見
- PDB-4bcf: Structure of CDK9 in complex with cyclin T and a 2-amino-4-hetero... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bcf
タイトルStructure of CDK9 in complex with cyclin T and a 2-amino-4-heteroaryl- pyrimidine inhibitor
要素
  • CYCLIN-DEPENDENT KINASE 9
  • CYCLIN-T1
キーワードTRANSFERASE/CELL CYCLE / TRANSFERASE-CELL CYCLE COMPLEX / CDK-CYCLIN COMPLEX / TRANSCRIPTION-PROTEIN BINDING / STRUCTURE-BASED DRUG DESIGN
機能・相同性
機能・相同性情報


P-TEFb complex / Interactions of Tat with host cellular proteins / nucleus localization / 7SK snRNA binding / cyclin/CDK positive transcription elongation factor complex / regulation of muscle cell differentiation / regulation of mRNA 3'-end processing / positive regulation of protein localization to chromatin / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 kinase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 kinase activity ...P-TEFb complex / Interactions of Tat with host cellular proteins / nucleus localization / 7SK snRNA binding / cyclin/CDK positive transcription elongation factor complex / regulation of muscle cell differentiation / regulation of mRNA 3'-end processing / positive regulation of protein localization to chromatin / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 kinase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 kinase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 kinase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 kinase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 kinase activity / transcription elongation factor activity / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activator activity / positive regulation by host of viral transcription / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / RNA polymerase binding / [RNA-polymerase]-subunit kinase / negative regulation of protein localization to chromatin / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / cellular response to cytokine stimulus / replication fork processing / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / cyclin-dependent kinase / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / regulation of DNA repair / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / transcription elongation factor complex / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / transcription elongation by RNA polymerase II / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / molecular condensate scaffold activity / transcription coactivator binding / PML body / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / kinase activity / DNA-binding transcription factor binding / Estrogen-dependent gene expression / transcription by RNA polymerase II / cell population proliferation / protein kinase activity / transcription cis-regulatory region binding / regulation of cell cycle / protein phosphorylation / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / response to xenobiotic stimulus / cell division / protein serine kinase activity / DNA repair / protein serine/threonine kinase activity / chromatin binding / protein kinase binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Cyclin-T2-like, C-terminal domain / Cyclin/Cyclin-like subunit Ssn8 / Cyclin-like / Cyclin A; domain 1 / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily ...: / Cyclin-T2-like, C-terminal domain / Cyclin/Cyclin-like subunit Ssn8 / Cyclin-like / Cyclin A; domain 1 / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-T6Q / Cyclin-T1 / Cyclin-dependent kinase 9
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 3.011 Å
データ登録者Hole, A.J. / Baumli, S. / Wang, S. / Endicott, J.A. / Noble, M.E.M.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2013
タイトル: Comparative Structural and Functional Studies of 4-(Thiazol- 5-Yl)-2-(Phenylamino)Pyrimidine-5-Carbonitrile Cdk9 Inhibitors Suggest the Basis for Isotype Selectivity.
著者: Hole, A.J. / Baumli, S. / Shao, H. / Shi, S. / Pepper, C. / Fischer, P.M. / Wang, S. / Endicott, J.A. / Noble, M.E.M.
履歴
登録2012年10月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年1月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年2月27日Group: Database references
改定 1.22019年5月15日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32019年5月22日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: refine / Item: _refine.pdbx_ls_cross_valid_method
改定 1.42024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CYCLIN-DEPENDENT KINASE 9
B: CYCLIN-T1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,6503
ポリマ－68,1882
非ポリマー4631
水25214
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1790 Å2
ΔGint-11.4 kcal/mol
Surface area27600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)172.316, 172.316, 98.820
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質 CYCLIN-DEPENDENT KINASE 9 / C-2K / CELL DIVISION CYCLE 2-LIKE PROTEIN KINASE 4 / CELL DIVISION PROTEIN KINASE 9 / ...C-2K / CELL DIVISION CYCLE 2-LIKE PROTEIN KINASE 4 / CELL DIVISION PROTEIN KINASE 9 / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE PITALRE / TAT-ASSOCIATED KINASE COMPLEX CATALYTIC SUBUNIT


分子量: 38068.105 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 2-330 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PVL1392
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9
参照: UniProt: P50750, cyclin-dependent kinase, [RNA-polymerase]-subunit kinase
#2: タンパク質 CYCLIN-T1 / CYCT1 / CYCLIN-T


分子量: 30119.426 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 2-259 / Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PVL1392
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9 / 参照: UniProt: O60563
#3: 化合物 ChemComp-T6Q / 2-[[3-(4-ethanoyl-1,4-diazepan-1-yl)phenyl]amino]-4-[4-methyl-2-(methylamino)-1,3-thiazol-5-yl]pyrimidine-5-carbonitrile


分子量: 462.571 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H26N8OS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 % / 解説: NONE
結晶化温度: 277 K / pH: 6.2
詳細: CRYSTALS WERE GROWN AT 4C IN 10-16% PEG 1000, 100MM NAK-PHOSPHATE PH 6.2, 500MM NACL, 4MM TCEP. THEY WERE SUBSEQUENTLY SOAKED IN THE PRESENCE OF THE COMPOUND.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.01→82.39 Å / Num. obs: 20836 / % possible obs: 96.2 % / 冗長度: 2.93 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 11.37
反射 シェル解像度: 3.01→3.17 Å / 冗長度: 2.94 % / Rmerge(I) obs: 0.39 / Mean I/σ(I) obs: 1.97 / % possible all: 96.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 3.011→82.393 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 27.452 / SU ML: 0.233 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.942 / ESU R Free: 0.336 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2244 1053 5.16 %
Rwork0.1665 --
obs0.169 20826 96.212 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 90.452 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.939 Å2-1.939 Å20 Å2
2---1.939 Å20 Å2
3---6.289 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.011→82.393 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4550 0 33 14 4597
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0194689
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5561.976360
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8895556
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.77723.963217
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.74215834
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.0611531
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.2709
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0213503
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2520.2615
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3450.2756
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1790.244
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it8.5056.9944689
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it11.87311.1521937
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it16.30521.966277
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it15.04467.97312348
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.011→3.089 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.252 70 -
Rwork0.257 1464 -
obs--96.055 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.20190.14590.19011.4849-0.0841.80070.20250.0017-0.3190.2258-0.24810.03990.43220.10160.04560.2185-0.0503-0.02530.13570.00050.095947.6102-17.8027-1.2148
22.3141-0.9778-0.21521.2094-0.01890.8642-0.00230.03170.24940.03940.0809-0.1235-0.01540.0049-0.07870.1046-0.0113-0.03520.1538-0.03730.056121.4433.6775-19.7841
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A6 - 326
2X-RAY DIFFRACTION2B8 - 259

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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