+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4ogr | ||||||
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Title | crystal structure of P-TEFb complex with AFF4 and Tat | ||||||
Components |
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Keywords | transferase/viral protein / P-TEFb / cyclin-dependent kinase 9 / cyclin fold / intrinsically unstructured AFF4 / transcriptional regulation at HIV promoter / binds TAR / N-terminal acetylation of Tat / transferase-viral protein complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information : / super elongation complex / trans-activation response element binding / P-TEFb complex / Interactions of Tat with host cellular proteins / 7SK snRNA binding / positive regulation of viral transcription / cyclin/CDK positive transcription elongation factor complex / regulation of muscle cell differentiation / regulation of mRNA 3'-end processing ...: / super elongation complex / trans-activation response element binding / P-TEFb complex / Interactions of Tat with host cellular proteins / 7SK snRNA binding / positive regulation of viral transcription / cyclin/CDK positive transcription elongation factor complex / regulation of muscle cell differentiation / regulation of mRNA 3'-end processing / positive regulation of protein localization to chromatin / modulation by virus of host chromatin organization / nucleus localization / host cell nucleolus / actinin binding / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activator activity / positive regulation by host of viral transcription / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / RNA polymerase binding / [RNA-polymerase]-subunit kinase / negative regulation of protein localization to chromatin / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / replication fork processing / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / cellular response to cytokine stimulus / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / spermatid development / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / RNA-binding transcription regulator activity / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / cyclin-dependent kinase / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / regulation of DNA repair / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / response to endoplasmic reticulum stress / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / cyclin binding / transcription elongation factor complex / molecular condensate scaffold activity / transcription elongation by RNA polymerase II / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / euchromatin / PML body / fibrillar center / transcription coactivator binding / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / kinase activity / regulation of gene expression / DNA-binding transcription factor binding / Estrogen-dependent gene expression / cell population proliferation / host cell cytoplasm / transcription by RNA polymerase II / transcription cis-regulatory region binding / regulation of cell cycle / protein kinase activity / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / response to xenobiotic stimulus / cell cycle / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein domain specific binding / cell division / protein phosphorylation / DNA repair / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / DNA-templated transcription / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / membrane / nucleus / metal ion binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) Human immunodeficiency virus type 1 | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3 Å | ||||||
Authors | Schulze-Gahmen, U. / Alber, T. | ||||||
Citation | Journal: Elife / Year: 2014 Title: AFF4 binding to Tat-P-TEFb indirectly stimulates TAR recognition of super elongation complexes at the HIV promoter. Authors: Schulze-Gahmen, U. / Lu, H. / Zhou, Q. / Alber, T. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
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PDB format | pdb4ogr.ent.gz | 990 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4ogr.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4ogr_validation.pdf.gz | 1.4 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Data in XML | 4ogr_validation.xml.gz | 65.4 KB | Display | |
Data in CIF | 4ogr_validation.cif.gz | 88.6 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/og/4ogr ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/og/4ogr | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4imyS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
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-Components
-Protein , 4 types, 12 molecules AEIBFKCGLDHM
#1: Protein | Mass: 38226.309 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: unp residues 1-330 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: CDK9, CDC2L4, TAK / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) References: UniProt: P50750, cyclin-dependent kinase, [RNA-polymerase]-subunit kinase #2: Protein | Mass: 30618.959 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: unp residues 1-264 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: CCNT1 / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) / References: UniProt: O60563 #3: Protein | Mass: 8789.776 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: unp residues 2-73 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: AFF4, AF5Q31, MCEF, HSPC092 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q9UHB7 #4: Protein | Mass: 6784.110 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: unp residues 1-57 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Human immunodeficiency virus type 1 (HXB3 ISOLATE) Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) / References: UniProt: P69698 |
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-Non-polymers , 3 types, 46 molecules
#5: Chemical | #6: Chemical | ChemComp-ZN / #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.51 Å3/Da / Density % sol: 64.97 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.3 Details: Crystallized from 25 mM HEPES pH 7.3, 0.2 M NaCl, 10 mM MgCl, 2.4 M Na formate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 8.3.1 / Wavelength: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Jun 12, 2013 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: DOUBLE FLAT CRYSTAL SI(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.11 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 3→50 Å / Num. all: 73424 / Num. obs: 73424 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 24.2 % / Biso Wilson estimate: 77.94 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.222 / Χ2: 1.169 / Net I/σ(I): 12 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: pdb entry 4IMY Resolution: 3→49.015 Å / FOM work R set: 0.8212 / SU ML: 0.37 / σ(F): 1.35 / Phase error: 24.18 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 299.92 Å2 / Biso mean: 86.67 Å2 / Biso min: 34.72 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3→49.015 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 17 / % reflection obs: 100 %
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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