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- PDB-4b81: Mus musculus Acetylcholinesterase in complex with 1-(4-Chloro-phe... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4b81 | |||||||||
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Title | Mus musculus Acetylcholinesterase in complex with 1-(4-Chloro-phenyl)- N-(2-diethylamino-ethyl)-methanesulfonamide | |||||||||
![]() | ACETYLCHOLINESTERASE | |||||||||
![]() | HYDROLASE / INHIBITOR | |||||||||
Function / homology | ![]() acetylcholine metabolic process / serine hydrolase activity / choline binding / acetylcholine catabolic process / acetylcholine binding / acetylcholinesterase / acetylcholine receptor signaling pathway / positive regulation of dendrite morphogenesis / osteoblast development / acetylcholinesterase activity ...acetylcholine metabolic process / serine hydrolase activity / choline binding / acetylcholine catabolic process / acetylcholine binding / acetylcholinesterase / acetylcholine receptor signaling pathway / positive regulation of dendrite morphogenesis / osteoblast development / acetylcholinesterase activity / choline metabolic process / positive regulation of axonogenesis / basement membrane / regulation of receptor recycling / side of membrane / synaptic cleft / laminin binding / synapse assembly / collagen binding / response to insulin / neuromuscular junction / receptor internalization / : / retina development in camera-type eye / nuclear envelope / presynaptic membrane / positive regulation of cold-induced thermogenesis / postsynaptic membrane / cell adhesion / endoplasmic reticulum lumen / axon / neuronal cell body / synapse / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / cell surface / protein homodimerization activity / extracellular space / identical protein binding / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Andersson, C.D. / Forsgren, N. / Akfur, C. / Allgardsson, A. / Berg, L. / Qian, W. / Ekstrom, F. / Linusson, A. | |||||||||
![]() | ![]() Title: Divergent Structure-Activity Relationships of Structurally Similar Acetylcholinesterase Inhibitors. Authors: Andersson, C.D. / Forsgren, N. / Akfur, C. / Allgardsson, A. / Berg, L. / Engdahl, C. / Qian, W. / Ekstrom, F.J. / Linusson, A. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 430.2 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 355.2 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 1.2 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 1.2 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 42 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 57.8 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 4b7zC ![]() 4b80C ![]() 4b82C ![]() 4b83C ![]() 4b84C ![]() 4b85C ![]() 4btlC ![]() 1j06S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-Protein / Sugars , 2 types, 5 molecules AB![](data/chem/img/NAG.gif)
![](data/chem/img/NAG.gif)
#1: Protein | Mass: 60233.984 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 32-574 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #4: Sugar | |
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-Non-polymers , 5 types, 193 molecules ![](data/chem/img/ZN4.gif)
![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/PEG.gif)
![](data/chem/img/P6G.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/PEG.gif)
![](data/chem/img/P6G.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#2: Chemical | #3: Chemical | #5: Chemical | ChemComp-PEG / #6: Chemical | ChemComp-P6G / | #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.1 Å3/Da / Density % sol: 41 % / Description: NONE |
---|---|
Crystal grow | pH: 7 / Details: 27-31 % (W/V)PEG750 MME, 0.1 M HEPES PH 7.0-7.1 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MARRESEARCH / Detector: CCD / Date: Jan 21, 2011 / Details: MIRRORS |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.039 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.8→29.3 Å / Num. obs: 49067 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 3 / Redundancy: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 52.86 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 13.7 |
Reflection shell | Resolution: 2.8→2.95 Å / Redundancy: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 100 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 1J06 Resolution: 2.8→29.003 Å / SU ML: 0.39 / σ(F): 1.34 / Phase error: 27.25 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.73 Å / VDW probe radii: 1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 43.069 Å2 / ksol: 0.328 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 63 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.8→29.003 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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