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- PDB-2xuf: CRYSTAL STRUCTURE OF MACHE-Y337A-TZ2PA6 ANTI COMPLEX (1 MTH) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xuf
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF MACHE-Y337A-TZ2PA6 ANTI COMPLEX (1 MTH)
要素ACETYLCHOLINESTERASE
キーワードHYDROLASE / HYDROLASE FOLD / FEMTOMOLAR INHIBITOR / CLICK CHEMISTRY
機能・相同性
機能・相同性情報


serine hydrolase activity / acetylcholine catabolic process / acetylcholinesterase / acetylcholine binding / acetylcholine receptor signaling pathway / osteoblast development / acetylcholinesterase activity / basement membrane / regulation of receptor recycling / side of membrane ...serine hydrolase activity / acetylcholine catabolic process / acetylcholinesterase / acetylcholine binding / acetylcholine receptor signaling pathway / osteoblast development / acetylcholinesterase activity / basement membrane / regulation of receptor recycling / side of membrane / laminin binding / collagen binding / neuromuscular junction / receptor internalization / positive regulation of cold-induced thermogenesis / retina development in camera-type eye / cell adhesion / synapse / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular space / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / : / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family ...Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / : / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-TZ4 / Acetylcholinesterase
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Bourne, Y. / Radic, Z. / Taylor, P. / Marchot, P.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2010
タイトル: Conformational Remodeling of Femtomolar Inhibitor-Acetylcholinesterase Complexes in the Crystalline State
著者: Bourne, Y. / Radic, Z. / Taylor, P. / Marchot, P.
履歴
登録2010年10月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年12月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42021年5月12日Group: Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms
改定 1.52023年12月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.62024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACETYLCHOLINESTERASE
B: ACETYLCHOLINESTERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,5357
ポリマ－119,4872
非ポリマー2,0485
水4,612256
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)79.584, 112.070, 226.887
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 5

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLNGLNTRPTRPAA16 - 5616 - 56
21GLNGLNTRPTRPBB16 - 5616 - 56
12LEULEUASPASPAA60 - 7460 - 74
22LEULEUASPASPBB60 - 7460 - 74
13PHEPHEVALVALAA80 - 25580 - 255
23PHEPHEVALVALBB80 - 25580 - 255
14ASNASNASNASNAA265 - 490265 - 490
24ASNASNASNASNBB265 - 490265 - 490
15GLNGLNLEULEUAA508 - 539508 - 539
25GLNGLNLEULEUBB508 - 539508 - 539

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.7225, -0.4057, -0.5598), (-0.4034, -0.905, 0.1351), (-0.5614, 0.1282, -0.8175)1.42, 24.96, -12.75
2given(0.7225, -0.4057, -0.5598), (-0.4034, -0.905, 0.1351), (-0.5614, 0.1282, -0.8175)1.42, 24.96, -12.75
3given(0.7225, -0.4057, -0.5598), (-0.4034, -0.905, 0.1351), (-0.5614, 0.1282, -0.8175)1.42, 24.96, -12.75
4given(0.7225, -0.4057, -0.5598), (-0.4034, -0.905, 0.1351), (-0.5614, 0.1282, -0.8175)1.42, 24.96, -12.75

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要素

#1: タンパク質 ACETYLCHOLINESTERASE


分子量: 59743.473 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 32-575 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 株: BLACK6CBA CROSS F1 / 解説: LAMBDA-FIX CDNA, GENOMIC DNA / 器官: BRAIN (CDNA) / プラスミド: LAMBDA-ZAP / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P21836, acetylcholinesterase
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-P6G / HEXAETHYLENE GLYCOL / POLYETHYLENE GLYCOL PEG400 / ヘキサエチレングリコ-ル


分子量: 282.331 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H26O7 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-TZ4 / 3,8-DIAMINO-6-PHENYL-5-[6-[1-[2-[(1,2,3,4-TETRAHYDRO-9-ACRIDINYL)AMINO]ETHYL]-1H-1,2,3-TRIAZOL-4-YL]HEXYL]-PHENANTHRIDINIUM / 5-[6-[1-[2-(1,2,3,4-テトラヒドロアクリジン-9-イルアミノ)エチル]-1H-1,2,3-トリアゾ-(以下略)


分子量: 661.860 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C42H45N8
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 256 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, TYR 368 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, TYR 368 TO ALA
Has protein modificationY
配列の詳細ALA 544 (LEU 575 IN UNIPROT) WAS PRODUCED DURING INTRODUCTION OF A STOP CODON AFTER PRO548.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.6 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM PEG-600 25-35% (V/V) IN 50-100 MM HEPES, PH 6.0-7.0, OR WITH PEG-550 MME 30% (V/V) IN 50 MM NA ACETATE, PH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2003年10月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→20 Å / Num. obs: 66465 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 58.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 15.8
反射 シェル解像度: 2.55→2.62 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.47 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
SCALAデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1J06

1j06


解像度: 2.55→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 15.859 / SU ML: 0.156 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.266 / ESU R Free: 0.209 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22074 1343 2 %RANDOM
Rwork0.19087 ---
obs0.19149 64934 99.24 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 50.488 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.93 Å2-0 Å2-0 Å2
2--2.36 Å2-0 Å2
3----6.29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8291 0 147 256 8694
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0228791
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4051.97512033
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.17951081
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.59122.818401
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.036151262
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.1441575
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.21279
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0226957
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5231.55350
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.03428631
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.70733441
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.934.53393
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1947medium positional0.10.5
2B1947medium positional0.10.5
1A1818loose positional0.325
2B1818loose positional0.325
1A1947medium thermal0.492
2B1947medium thermal0.492
1A1818loose thermal0.7110
2B1818loose thermal0.7110
LS精密化 シェル解像度: 2.55→2.615 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.342 96 -
Rwork0.28 4604 -
obs--99.22 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1092-0.15860.030.9415-0.51612.3921-0.08150.0238-0.0406-0.0560.0116-0.00280.2193-0.11070.06990.0355-0.00630.01650.01590.01790.056327.890712.254216.6288
20.9877-0.19480.15451.42420.65522.77810.11830.0477-0.04230.1538-0.1430.08890.1893-0.02360.02470.0745-0.0223-0.00490.0735-0.06850.08097.76584.6066-40.3581
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 541
2X-RAY DIFFRACTION2B4 - 540

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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