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Yorodumi- PDB-4ara: Mus musculus Acetylcholinesterase in complex with (R)-C5685 at 2.... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4ara | |||||||||
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Title | Mus musculus Acetylcholinesterase in complex with (R)-C5685 at 2.5 A resolution. | |||||||||
Components | ACETYLCHOLINESTERASE | |||||||||
Keywords | HYDROLASE / ENATIOMERS / INHIBITOR / CHEMICAL LEAD | |||||||||
Function / homology | Function and homology information acetylcholine metabolic process / serine hydrolase activity / choline binding / acetylcholine catabolic process / acetylcholine binding / acetylcholinesterase / acetylcholine receptor signaling pathway / positive regulation of dendrite morphogenesis / osteoblast development / acetylcholinesterase activity ...acetylcholine metabolic process / serine hydrolase activity / choline binding / acetylcholine catabolic process / acetylcholine binding / acetylcholinesterase / acetylcholine receptor signaling pathway / positive regulation of dendrite morphogenesis / osteoblast development / acetylcholinesterase activity / choline metabolic process / positive regulation of axonogenesis / basement membrane / regulation of receptor recycling / side of membrane / synaptic cleft / laminin binding / synapse assembly / collagen binding / response to insulin / neuromuscular junction / receptor internalization / : / retina development in camera-type eye / nuclear envelope / presynaptic membrane / positive regulation of cold-induced thermogenesis / postsynaptic membrane / cell adhesion / endoplasmic reticulum lumen / axon / neuronal cell body / synapse / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / cell surface / protein homodimerization activity / extracellular space / identical protein binding / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Mus musculus (house mouse) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.5 Å | |||||||||
Authors | Berg, L. / Niemiec, M.S. / Qian, W. / Andersson, C.D. / WittungStafshede, P. / Ekstrom, F. / Linusson, A. | |||||||||
Citation | Journal: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / Year: 2012 Title: Similar But Different: Thermodynamic and Structural Characterization of a Pair of Enantiomers Binding to Acetylcholinesterase. Authors: Berg, L. / Niemiec, M.S. / Qian, W. / Andersson, C.D. / Wittung-Stafshede, P. / Ekstrom, F. / Linusson, A. #1: Journal: Plos One / Year: 2011 Title: Targeting Acetylcholinesterase: Identification of Chemical Leads by High Throughput Screening, Structure Determination and Molecular Modeling. Authors: Berg, L. / Andersson, C.D. / Artursson, E. / Hornberg, A. / Tunemalm, A. / Linusson, A. / Ekstrom, F. | |||||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4ara.cif.gz | 442.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4ara.ent.gz | 364.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4ara.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4ara_validation.pdf.gz | 1.6 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4ara_full_validation.pdf.gz | 1.6 MB | Display | |
Data in XML | 4ara_validation.xml.gz | 47.8 KB | Display | |
Data in CIF | 4ara_validation.cif.gz | 67.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ar/4ara ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ar/4ara | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4arbC 1j06S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein / Sugars , 2 types, 5 molecules AB
#1: Protein | Mass: 60233.984 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 32-574 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Cell line (production host): HEK293F / Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: P21836, acetylcholinesterase #5: Sugar | |
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-Non-polymers , 6 types, 649 molecules
#2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-PEG / #4: Chemical | ChemComp-EDO / #6: Chemical | ChemComp-1PE / | #7: Chemical | ChemComp-CL / | #8: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Nonpolymer details | 4-(DIMETHYLAMINO)-N-{[(2S)-1-ETHYLPYRROLIDIN- 2-YL]METHYL}-2-METHOXY-5-NITROBENZAMIDE (568): ...4-(DIMETHYLAM |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.6 Å3/Da / Density % sol: 65 % / Description: NONE |
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Crystal grow | pH: 7 Details: 0.1 M HEPES, 30 % (V/V) POLYETHELENEGLYCOLEMONOMETHYLETHER, PH 7 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: MAX II / Beamline: I911-5 / Wavelength: 1 |
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Feb 14, 2012 / Details: MIRRORS |
Radiation | Monochromator: RH-COATED SI MIRROR, BENT FOR VERTICAL COLLIMATION Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.5→28.98 Å / Num. obs: 70472 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 3 / Redundancy: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 39.74 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 17 |
Reflection shell | Resolution: 2.5→2.64 Å / Redundancy: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.56 / Mean I/σ(I) obs: 4 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 1J06 Resolution: 2.5→28.855 Å / SU ML: 0.25 / σ(F): 1.34 / Phase error: 22.96 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.73 Å / VDW probe radii: 1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.44 Å2 / ksol: 0.346 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.5→28.855 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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