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- PDB-4aze: Human DYRK1A in complex with Leucettine L41 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4aze
タイトルHuman DYRK1A in complex with Leucettine L41
要素(DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION-REGULATED KINASE 1A) x 2
キーワードTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of heterochromatin formation / regulation of neurofibrillary tangle assembly / histone H3T45 kinase activity / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / dual-specificity kinase / splicing factor binding / [RNA-polymerase]-subunit kinase / tau-protein kinase activity / negative regulation of microtubule polymerization ...regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of heterochromatin formation / regulation of neurofibrillary tangle assembly / histone H3T45 kinase activity / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / dual-specificity kinase / splicing factor binding / [RNA-polymerase]-subunit kinase / tau-protein kinase activity / negative regulation of microtubule polymerization / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / G0 and Early G1 / cytoskeletal protein binding / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / tubulin binding / peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of RNA splicing / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / circadian rhythm / tau protein binding / nervous system development / actin binding / protein autophosphorylation / protein tyrosine kinase activity / transcription coactivator activity / protein phosphorylation / protein kinase activity / nuclear speck / ribonucleoprotein complex / axon / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / dendrite / centrosome / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A/1B, catalytic domain / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain ...Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A/1B, catalytic domain / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3RA / Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 1A
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.15 Å
データ登録者Elkins, J.M. / Soundararajan, M. / Muniz, J.R.C. / Tahtouh, T. / Burgy, G. / Durieu, E. / Lozach, O. / Cochet, C. / Schmid, R.S. / Lo, D.C. ...Elkins, J.M. / Soundararajan, M. / Muniz, J.R.C. / Tahtouh, T. / Burgy, G. / Durieu, E. / Lozach, O. / Cochet, C. / Schmid, R.S. / Lo, D.C. / Delhommel, F. / Carreaux, F. / Bazureau, J.P. / Meijer, L. / Edwards, A. / Bountra, C. / Knapp, S.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2012
タイトル: Selectivity, Co-Crystal Structures and Neuroprotective Properties of Leucettines, a Family of Protein Kinase Inhibitors Derived from the Marine Sponge Alkaloid Leucettamine B.
著者: Tahtouh, T. / Elkins, J.M. / Filippakopoulos, P. / Soundararajan, M. / Burgy, G. / Durieu, E. / Cochet, C. / Schmid, R.S. / Lo, D.C. / Delhommel, F. / Oberholzer, A. / Laurence, P. / ...著者: Tahtouh, T. / Elkins, J.M. / Filippakopoulos, P. / Soundararajan, M. / Burgy, G. / Durieu, E. / Cochet, C. / Schmid, R.S. / Lo, D.C. / Delhommel, F. / Oberholzer, A. / Laurence, P. / Carreaux, F. / Bazureau, J.P. / Knapp, S. / Meijer, L.
履歴
登録2012年6月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月3日Group: Database references / Derived calculations
改定 1.22012年11月21日Group: Database references
改定 1.32021年9月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_refine_tls_group / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / reflns / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_refine_tls_group.beg_auth_seq_id / _reflns.d_resolution_low / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION-REGULATED KINASE 1A
B: DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION-REGULATED KINASE 1A
C: DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION-REGULATED KINASE 1A
E: DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION-REGULATED KINASE 1A
F: DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION-REGULATED KINASE 1A
G: DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION-REGULATED KINASE 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,1439
ポリマ－135,2216
非ポリマー9223
水00
1
A: DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION-REGULATED KINASE 1A
E: DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION-REGULATED KINASE 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,3813
ポリマ－45,0742
非ポリマー3071
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION-REGULATED KINASE 1A
F: DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION-REGULATED KINASE 1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,3813
ポリマ－45,0742
非ポリマー3071
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION-REGULATED KINASE 1A
G: DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION-REGULATED KINASE 1A
ヘテロ分子


  • 登録者が定義した集合体
  • 45.4 kDa, 2 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,3813
ポリマ－45,0742
非ポリマー3071
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)111.649, 111.649, 301.725
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number151
Space group name H-MP3112
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
12E
22F
32G

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1111A104 - 485
2111B104 - 485
3111C104 - 485
1121E890 - 910
2121F890 - 910
3121G890 - 910

NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.48864, -0.87246, -0.00739), (0.80941, -0.45646, 0.36945), (-0.3257, 0.17455, 0.92922)-123.02924, -0.11578, -1.14655
2given(-0.9996, 0.02619, 0.01038), (0.02079, 0.93433, -0.35581), (-0.01902, -0.35545, -0.9345)-122.85606, 0.61943, -1.24844
3given(-0.99958, 0.021855, -0.019042), (0.027197, 0.934347, -0.355325), (0.010026, -0.355694, -0.934549)-122.811, 2.2944, 0.29767

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要素

#1: タンパク質 DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION-REGULATED KINASE 1A / DUAL SPECIFICITY YAK1-RELATED KINASE / HP86 / PROTEIN KINASE MINIBRAIN HOMOLOG / MNBH / HMNB


分子量: 44633.164 Da / 分子数: 3 / 断片: KINASE DOMAIN, RESIDUES 128-485 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC28-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q13627, dual-specificity kinase, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド DUAL SPECIFICITY TYROSINE-PHOSPHORYLATION-REGULATED KINASE 1A / DUAL SPECIFICITY YAK1-RELATED KINASE / HP86 / PROTEIN KINASE MINIBRAIN HOMOLOG / MNBH / HMNB


分子量: 440.386 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: UNKNOWN PARTS OF THE N-TERMINUS / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC28-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: dual-specificity kinase, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: 化合物 ChemComp-3RA / 5-(1,3-benzodioxol-5-ylmethyl)-2-(phenylamino)-4H-imidazol-4-one


分子量: 307.303 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H13N3O3
Has protein modificationY
配列の詳細UNKNOWN PARTS OF THE N-TERMINUS OF CHAINS A,B,C HAVE BEEN MODELLED AS CHAINS E,F,G

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.8 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.2
詳細: 0.03 M MGCL2, 22% POLYACRYLIC ACID 5100, 0.1 M HEPES PH 8.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.984
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.984 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.15→100.57 Å / Num. obs: 37756 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.17 / Net I/σ(I): 7.5
反射 シェル解像度: 3.15→3.32 Å / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.97 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0117精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2VX3

2vx3


解像度: 3.15→100.57 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 49.158 / SU ML: 0.363 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.813 / ESU R Free: 0.391 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24831 1883 5 %RANDOM
Rwork0.21755 ---
obs0.21904 35728 99.72 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 92.693 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.68 Å21.34 Å20 Å2
2--2.68 Å20 Å2
3----4.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.15→100.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8544 0 69 0 8613
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.028820
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.026041
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.251.98111933
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8893.00114627
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0851053
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.5723.85413
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.327151521
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.5721555
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0630.21266
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0219720
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021837
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: tight thermal / Weight position: 0.5

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A47003.59
12B47003.18
13C47003.71
22A3417.82
22B3413.38
22C347.82
LS精密化 シェル解像度: 3.15→3.232 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.35 126 -
Rwork0.34 2511 -
obs--99.77 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.79090.7572-0.2493.29650.35488.27430.0151-0.45930.04090.29270.35990.13050.30860.1901-0.3750.2453-0.1071-0.03450.5254-0.10380.3037-42.036-23.08834.558
22.3812-0.0408-0.51133.12040.48685.52160.0272-0.3172-0.12360.11470.4233-0.36950.47021.1347-0.45040.07510.00920.00270.5417-0.29450.5292-26.407-28.35910.399
35.0513-0.7306-0.32184.2534-2.750110.45360.0579-0.0004-0.03890.3117-0.0533-0.2684-0.8236-0.6874-0.00460.37230.15950.05471.00360.15360.305-82.536-10.76240.526
44.7421-0.074-1.31972.3496-0.51285.15670.29790.68580.16030.12730.0229-0.3013-1.4845-1.2621-0.32070.48250.53140.13021.04090.35670.378-85.34-4.68912.134
54.78080.38750.56244.5111.49383.679-0.36131.9666-1.2944-0.85870.3943-0.77110.5645-1.4631-0.0330.7545-0.46620.38642.2224-0.72821.1875-81.371-34.204-24.394
64.03710.2728-1.35932.74550.40065.32-0.45791.5151-1.3571-0.06710.2865-0.23020.626-2.4910.17140.106-0.32140.17122.3188-0.19250.8801-97.083-30.004-0.427
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A133 - 241
2X-RAY DIFFRACTION2A242 - 481
3X-RAY DIFFRACTION3B135 - 241
4X-RAY DIFFRACTION4B242 - 481
5X-RAY DIFFRACTION5C133 - 241
6X-RAY DIFFRACTION6C242 - 481

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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