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万見
- PDB-4aw9: Crystal structure of active legumain in complex with YVAD-CMK -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4aw9
タイトルCrystal structure of active legumain in complex with YVAD-CMK
要素
  • ACE-TYR-VAL-ALA-ASP-CHLOROMETHYLKETONE
  • LEGUMAIN
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX / CYSTEINE PROTEASE / LYSOSOMAL / AEP / SUBSTRATE SPECIFICITY / MHCII / ANTIGEN PROCESSING / CANCER
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of ERBB signaling pathway / legumain / vacuolar protein processing / renal system process / Vitamin D (calciferol) metabolism / receptor catabolic process / vitamin D metabolic process / endolysosome lumen / response to acidic pH / dendritic spine organization ...negative regulation of ERBB signaling pathway / legumain / vacuolar protein processing / renal system process / Vitamin D (calciferol) metabolism / receptor catabolic process / vitamin D metabolic process / endolysosome lumen / response to acidic pH / dendritic spine organization / positive regulation of monocyte chemotaxis / Trafficking and processing of endosomal TLR / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / negative regulation of multicellular organism growth / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / associative learning / endopeptidase activator activity / MHC class II antigen presentation / positive regulation of mitotic cell cycle / lysosomal lumen / cellular response to calcium ion / proteolysis involved in protein catabolic process / protein maturation / positive regulation of long-term synaptic potentiation / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / tau protein binding / memory / cellular response to amyloid-beta / apical part of cell / late endosome / peptidase activity / negative regulation of neuron apoptotic process / lysosome / negative regulation of gene expression / cysteine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / perinuclear region of cytoplasm / proteolysis / extracellular exosome / extracellular region / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Asparaginyl endopeptidase / Legumain prodomain superfamily / : / Legumain, prodomain / Peptidase C13, legumain / Peptidase C13 family / Rossmann fold - #1460 / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACE-TYR-VAL-ALA-ASP-CHLOROMETHYLKETONE / Legumain
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Dall, E. / Brandstetter, H.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013
タイトル: Mechanistic and Structural Studies on Legumain Explain its Zymogenicity, Distinct Activation Pathways, and Regulation
著者: Dall, E. / Brandstetter, H.
履歴
登録2012年6月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月17日Group: Database references
改定 1.22013年10月2日Group: Other
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LEGUMAIN
I: ACE-TYR-VAL-ALA-ASP-CHLOROMETHYLKETONE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,7508
ポリマ－32,7982
非ポリマー9526
水2,666148
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2120 Å2
ΔGint-16.5 kcal/mol
Surface area11780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.140, 64.140, 78.950
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number77
Space group name H-MP42
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2086-

HOH

21A-2106-

HOH

詳細CHAIN I IS A COVALENTLY LINKED TO CHAIN A VIA A CH2 GROUP. CHAIN I IS AN ACTIVE SITE-DIRECTED COVALENT INHIBITOR. THE STRUCTURE THEREFORE PRESENTS AS EFFECTIVELY A MONOMERIC FORM.

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要素

#1: タンパク質 LEGUMAIN / ASPARAGINYL ENDOPEPTIDASE / PROTEASE\ / CYSTEINE 1


分子量: 32273.203 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 26-309 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: LEISHMANIA TARENTOLAE (真核生物) / 株 (発現宿主): P10 / 参照: UniProt: Q99538, legumain
#2: タンパク質・ペプチド ACE-TYR-VAL-ALA-ASP-CHLOROMETHYLKETONE / YVAD-CMK


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 524.996 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物) / 参照: ACE-TYR-VAL-ALA-ASP-CHLOROMETHYLKETONE
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 148 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 263 TO GLN
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細AC-YVAD-CMK (CHAIN I): AC-TYR-VAL-ALA-ASP-CHLOROMETHYLKETONE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 %
解説: AUTO-RICKSHAW WAS USED TO DETERMINE AN INITIAL MODEL OF A MERCURY DERIVATIVE (1.0059) FOLLOWED BY MOLECULAR REPLACEMENT INTO A NATIVE DATASET.
結晶化pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES PH 7.5, 0.2 M LITHIUM SULFATE MONOHYDRATE, 25 % PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 1.0722
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0722 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.663
11-H, K, -L20.337
反射解像度: 2.18→49.79 Å / Num. obs: 16856 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14.3 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 17.4
反射 シェル解像度: 2.18→2.29 Å / 冗長度: 14.2 % / Rmerge(I) obs: 0.49 / Mean I/σ(I) obs: 5.8 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0117精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.2→48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 7.269 / SU ML: 0.169 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.064 / ESU R Free: 0.042 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.207 815 5.5 %RANDOM
Rwork0.18031 ---
obs0.1817 13893 90.12 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.15 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.67 Å20 Å20 Å2
2---0.67 Å20 Å2
3---1.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2151 0 57 148 2356
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.022266
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0381.9693078
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9445262
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.27824.545110
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.35815358
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg5.69158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0630.2327
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0211752
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.329 44 -
Rwork0.218 687 -
obs--61.53 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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