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- PDB-4afu: Human Chymase - Fynomer Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4afu
タイトルHuman Chymase - Fynomer Complex
要素
  • CHYMASE
  • FYNOMER
キーワードHYDROLASE/DE NOVO PROTEIN / HYDROLASE-DE NOVO PROTEIN COMPLEX / INHIBITOR / SERINE PROTEASE
機能・相同性
機能・相同性情報


chymase / basement membrane disassembly / cytokine precursor processing / peptide metabolic process / Activation of Matrix Metalloproteinases / midbrain development / extracellular matrix disassembly / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / angiotensin maturation / serine-type peptidase activity ...chymase / basement membrane disassembly / cytokine precursor processing / peptide metabolic process / Activation of Matrix Metalloproteinases / midbrain development / extracellular matrix disassembly / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / angiotensin maturation / serine-type peptidase activity / peptide binding / secretory granule / protein maturation / cellular response to glucose stimulus / protein catabolic process / Signaling by SCF-KIT / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / positive regulation of angiogenesis / : / regulation of inflammatory response / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / extracellular space / extracellular region / cytosol
類似検索 - 分子機能
SH3 Domains / SH3 type barrels. / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain ...SH3 Domains / SH3 type barrels. / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Roll / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.82 Å
データ登録者Schlatter, D. / Brack, S. / Banner, D.W. / Batey, S. / Benz, J. / Bertschinger, J. / Huber, W. / Joseph, C. / Rufer, A. / Van Der Kloosters, A. ...Schlatter, D. / Brack, S. / Banner, D.W. / Batey, S. / Benz, J. / Bertschinger, J. / Huber, W. / Joseph, C. / Rufer, A. / Van Der Kloosters, A. / Weber, M. / Grabulovski, D. / Hennig, M.
引用ジャーナル: Mabs / 年: 2012
タイトル: Generation, Characterization and Structural Data of Chymase Binding Proteins Based on the Human Fyn Kinase SH3 Domain.
著者: Schlatter, D. / Brack, S. / Banner, D.W. / Batey, S. / Benz, J. / Bertschinger, J. / Huber, W. / Joseph, C. / Rufer, A. / Van Der Klooster, A. / Weber, M. / Grabulovski, D. / Hennig, M.
履歴
登録2012年1月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年8月15日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 8-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CHYMASE
B: CHYMASE
C: FYNOMER
D: FYNOMER


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,6034
ポリマ－69,6034
非ポリマー00
水93752
1
A: CHYMASE
C: FYNOMER


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8022
ポリマ－34,8022
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1760 Å2
ΔGint-3.3 kcal/mol
Surface area12440 Å2
手法PISA
2
B: CHYMASE
D: FYNOMER


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8022
ポリマ－34,8022
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1800 Å2
ΔGint-4.4 kcal/mol
Surface area12330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.992, 59.057, 158.079
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 CHYMASE / ALPHA-CHYMASE / MAST CELL PROTEASE I


分子量: 25066.969 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P23946, chymase
#2: タンパク質 FYNOMER


分子量: 9734.651 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細CHAINS C, D: ARTIFICIAL PROTEIN BASED ON SH3 DOMAIN OF P06241 (83-145)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5
詳細: 0.2 M SODIUM CHLORIDE, 0.1 M BIS-TRIS PH 6.5, 25% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年5月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: K,H,-L / Fraction: 0.464
反射解像度: 1.82→50 Å / Num. obs: 50464 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.13 % / Biso Wilson estimate: 42.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 9.72
反射 シェル解像度: 1.82→1.91 Å / 冗長度: 5.48 % / Rmerge(I) obs: 0.63 / Mean I/σ(I) obs: 1.48 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SADABSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: IN HOUSE STRUCTURE

解像度: 1.82→47.276 Å / σ(F): 0.02 / 位相誤差: 28.79 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F / 詳細: ALMOST PERFECT TWIN
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2252 2530 5.2 %
Rwork0.1881 --
obs0.1898 48335 95.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 48.59 Å2 / ksol: 0.362 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 37.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.2783 Å20 Å20 Å2
2--4.4324 Å20 Å2
3----6.7106 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.82→47.276 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4357 0 0 52 4409
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0064480
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0046069
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.5971613
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066659
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005777
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8202-1.85520.3791220.38332095X-RAY DIFFRACTION75
1.8552-1.89310.38671260.37632185X-RAY DIFFRACTION80
1.8931-1.93420.34361260.35512272X-RAY DIFFRACTION83
1.9342-1.97920.35451150.33172375X-RAY DIFFRACTION86
1.9792-2.02870.34761180.31892523X-RAY DIFFRACTION90
2.0287-2.08350.31321300.30312492X-RAY DIFFRACTION92
2.0835-2.14480.30081580.29742537X-RAY DIFFRACTION91
2.1448-2.2140.32811310.28442600X-RAY DIFFRACTION93
2.214-2.29310.33271470.29312581X-RAY DIFFRACTION93
2.2931-2.38490.30711460.28492627X-RAY DIFFRACTION94
2.3849-2.49340.28451440.28082613X-RAY DIFFRACTION94
2.4934-2.62480.29771370.26932643X-RAY DIFFRACTION95
2.6248-2.78910.26251510.25492660X-RAY DIFFRACTION94
2.7891-3.00430.24241460.22742655X-RAY DIFFRACTION95
3.0043-3.30620.19941250.18142711X-RAY DIFFRACTION95
3.3062-3.78370.19091370.13912680X-RAY DIFFRACTION95
3.7837-4.76370.14421450.09422725X-RAY DIFFRACTION95
4.7637-28.99920.17241530.11532877X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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