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- PDB-3zym: Structure of CALM (PICALM) in complex with VAMP8 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zym
タイトルStructure of CALM (PICALM) in complex with VAMP8
要素PHOSPHATIDYLINOSITOL-BINDING CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN, VESICLE-ASSOCIATED MEMBRANE PROTEIN 8
キーワードENDOCYTOSIS / SYNAPTOBREVIN / VAMP2 / VAMP3 / AP180 / PLASMA MEMBRANE / ADAPTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


zymogen granule exocytosis / positive regulation of pancreatic amylase secretion / trans-Golgi Network Vesicle Budding / RND3 GTPase cycle / membrane bending / vesicle cargo loading / endosome to plasma membrane transport vesicle / zymogen granule / basolateral part of cell / 1-phosphatidylinositol binding ...zymogen granule exocytosis / positive regulation of pancreatic amylase secretion / trans-Golgi Network Vesicle Budding / RND3 GTPase cycle / membrane bending / vesicle cargo loading / endosome to plasma membrane transport vesicle / zymogen granule / basolateral part of cell / 1-phosphatidylinositol binding / regulation of terminal button organization / Lysosome Vesicle Biogenesis / positive regulation of synaptic vesicle clustering / zymogen granule membrane / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / amyloid-beta clearance by transcytosis / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / positive regulation of amyloid precursor protein catabolic process / regulation of protein transport / clathrin coat of coated pit / clathrin heavy chain binding / regulation of synaptic vesicle transport / synaptic vesicle maturation / regulation of vesicle size / mucus secretion / postsynaptic endocytic zone / negative regulation of protein localization to cell surface / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / SNARE complex / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of dendrite extension / vesicle fusion / Clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / clathrin coat assembly / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / basal part of cell / vesicle budding from membrane / clathrin-dependent endocytosis / positive regulation of axonogenesis / regulation of amyloid precursor protein catabolic process / positive regulation of Ras protein signal transduction / ER-Phagosome pathway / clathrin-coated vesicle / endosomal transport / SNARE complex assembly / neurofibrillary tangle / low-density lipoprotein particle receptor binding / positive regulation of amyloid-beta formation / clathrin binding / dendrite morphogenesis / parallel fiber to Purkinje cell synapse / regulation of endocytosis / hemopoiesis / synaptic vesicle endocytosis / autophagosome maturation / regulation of synaptic vesicle endocytosis / negative regulation of protein localization to plasma membrane / vesicle-mediated transport / phagocytic vesicle / clathrin-coated pit / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / Neutrophil degranulation / axonogenesis / receptor-mediated endocytosis / secretory granule / SNARE binding / establishment of localization in cell / receptor internalization / SH3 domain binding / cellular response to type II interferon / small GTPase binding / tau protein binding / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / Schaffer collateral - CA1 synapse / endocytosis / late endosome membrane / synaptic vesicle / protein transport / regulation of protein localization / presynaptic membrane / early endosome membrane / basolateral plasma membrane / defense response to virus / vesicle / intracellular iron ion homeostasis / postsynaptic membrane / learning or memory / early endosome / lysosome / postsynapse / endosome / postsynaptic density / symbiont entry into host cell / lysosomal membrane / negative regulation of gene expression / neuronal cell body / positive regulation of DNA-templated transcription
類似検索 - 分子機能
ANTH domain / ANTH domain superfamily / Clathrin coat assembly protein AP180-like / AP180 N-terminal homology (ANTH) domain / ANTH domain / Synaptobrevin/Vesicle-associated membrane protein / Epsin N-terminal homology (ENTH) domain / ENTH domain profile. / ENTH domain / Synaptobrevin-like ...ANTH domain / ANTH domain superfamily / Clathrin coat assembly protein AP180-like / AP180 N-terminal homology (ANTH) domain / ANTH domain / Synaptobrevin/Vesicle-associated membrane protein / Epsin N-terminal homology (ENTH) domain / ENTH domain profile. / ENTH domain / Synaptobrevin-like / Synaptobrevin / v-SNARE, coiled-coil homology domain / v-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #90 / ENTH/VHS / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Phosphatidylinositol-binding clathrin assembly protein / Vesicle-associated membrane protein 8
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.03 Å
データ登録者Miller, S.E. / Sahlender, D.A. / Graham, S.C. / Honing, S. / Robinson, M.S. / Peden, A.A. / Owen, D.J.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2011
タイトル: The molecular basis for the endocytosis of small R-SNAREs by the clathrin adaptor CALM.
著者: Miller, S.E. / Sahlender, D.A. / Graham, S.C. / Honing, S. / Robinson, M.S. / Peden, A.A. / Owen, D.J.
履歴
登録2011年8月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月15日Group: Source and taxonomy
改定 1.22019年3月13日Group: Data collection / Database references / Experimental preparation
カテゴリ: citation / exptl_crystal_grow ...citation / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / struct_biol
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHATIDYLINOSITOL-BINDING CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN, VESICLE-ASSOCIATED MEMBRANE PROTEIN 8
B: PHOSPHATIDYLINOSITOL-BINDING CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN, VESICLE-ASSOCIATED MEMBRANE PROTEIN 8
C: PHOSPHATIDYLINOSITOL-BINDING CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN, VESICLE-ASSOCIATED MEMBRANE PROTEIN 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,59316
ポリマ－105,3763
非ポリマー1,21713
水8,521473
1
A: PHOSPHATIDYLINOSITOL-BINDING CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN, VESICLE-ASSOCIATED MEMBRANE PROTEIN 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5946
ポリマ－35,1251
非ポリマー4695
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: PHOSPHATIDYLINOSITOL-BINDING CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN, VESICLE-ASSOCIATED MEMBRANE PROTEIN 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,4995
ポリマ－35,1251
非ポリマー3744
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: PHOSPHATIDYLINOSITOL-BINDING CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN, VESICLE-ASSOCIATED MEMBRANE PROTEIN 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,4995
ポリマ－35,1251
非ポリマー3744
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)161.051, 100.260, 104.021
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 118.88, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-3015-

HOH

21B-3064-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
12
22
13
23

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND NOT (RESSEQ 32 OR RESSEQ 65 OR...
211CHAIN B
311CHAIN C
112CHAIN B AND RESSEQ 1015:1025
212CHAIN C
113CHAIN A AND RESSEQ 1036:1038
213CHAIN B

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

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要素

#1: タンパク質 PHOSPHATIDYLINOSITOL-BINDING CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN, VESICLE-ASSOCIATED MEMBRANE PROTEIN 8 / CLATHRIN ASSEMBLY LYMPHOID MYELOID LEUKEMIA PROTEIN / RCALM / VAMP-8 / ENDOBREVIN / EDB / CHIMERA ...CLATHRIN ASSEMBLY LYMPHOID MYELOID LEUKEMIA PROTEIN / RCALM / VAMP-8 / ENDOBREVIN / EDB / CHIMERA OF THE CALM ANTH DOMAIN AND THE VAMP8 SNARE DOMAIN


分子量: 35125.348 Da / 分子数: 3
断片: PARTIAL ANTH DOMAIN OF CALM, RESIDUES 1-264, PARTIAL SNARE DOMAIN OF VAMP8, RESIDUES 11-41
由来タイプ: 組換発現
詳細: RESIDUES 11-41 OF VAMP8 ARE FUSED TO RESIDUES 1-264 OF CALM VIA A 8 RESIDUE LINKER
由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ), (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
プラスミド: PGEX 4T2 CALMANTH(1-289) VAMP8(1- 76) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: O55012, UniProt: O70404
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 473 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細N-TERMINAL GSPIGIP SEQUENCE IS RESIDUAL FROM AFFINITY TAG AND CLONING. CONTAINS A KNOWN SEQUENCE ...N-TERMINAL GSPIGIP SEQUENCE IS RESIDUAL FROM AFFINITY TAG AND CLONING. CONTAINS A KNOWN SEQUENCE VARIANT (VAMP8 S36A)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.75 % / 解説: NONE
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: CRYSTALS WERE GROWN IN SITTING DROPS CONTAINING EQUAL AMOUNTS (200-400 NL) OF PROTEIN (15 MG/ML IN 20 MM HEPES PH 7.4, 120 MM NACL, 4 MM DTT) AND RESERVOIR SOLUTION (100 MM PHOSPHATE-CITRATE ...詳細: CRYSTALS WERE GROWN IN SITTING DROPS CONTAINING EQUAL AMOUNTS (200-400 NL) OF PROTEIN (15 MG/ML IN 20 MM HEPES PH 7.4, 120 MM NACL, 4 MM DTT) AND RESERVOIR SOLUTION (100 MM PHOSPHATE-CITRATE PH 4.2, 200 MM NACL, 50% (V/V) PEG-200) AND EQUILIBRATED AGAINST 80 UL OF RESERVOIR SOLUTION AT 16C. CRYSTALS WERE CRYOPROTECTED BY BRIEF IMMERSION (5-60 S) IN RESERVOIR SOLUTION SUPPLEMENTED WITH 25% GLYCEROL AND WERE RAPIDLY CRYOCOOLED IN LIQUID N2 OR A 100 K STREAM OF N2 GAS.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月20日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→91.1 Å / Num. obs: 93133 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 33.81 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル解像度: 2.03→2.08 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.73 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 99.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1HF8

1hf8


解像度: 2.03→45.573 Å / SU ML: 0.58 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.52 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.198 4667 5 %
Rwork0.1807 --
obs0.1815 93104 99.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 62.15 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 42.38 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.0877 Å20 Å22.8613 Å2
2---3.7334 Å20 Å2
3---2.6457 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.03→45.573 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6713 0 71 473 7257
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0086987
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9139417
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.9822655
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0631076
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041185
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1918X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B1918X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.066
13C1916X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.048
21B84X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22C84X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.02
31A20X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
32B20X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.012
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.03-2.05310.34311620.28142933X-RAY DIFFRACTION100
2.0531-2.07720.30321560.27492959X-RAY DIFFRACTION100
2.0772-2.10260.2881420.25462921X-RAY DIFFRACTION100
2.1026-2.12920.2511550.24372972X-RAY DIFFRACTION100
2.1292-2.15720.27521630.23292926X-RAY DIFFRACTION100
2.1572-2.18680.2361630.22122924X-RAY DIFFRACTION100
2.1868-2.2180.22521630.20722953X-RAY DIFFRACTION100
2.218-2.25110.27311410.20242911X-RAY DIFFRACTION100
2.2511-2.28630.20351560.19032941X-RAY DIFFRACTION100
2.2863-2.32380.21631520.18072950X-RAY DIFFRACTION100
2.3238-2.36380.22021700.18492935X-RAY DIFFRACTION100
2.3638-2.40680.21611600.17782939X-RAY DIFFRACTION100
2.4068-2.45310.19041450.16982929X-RAY DIFFRACTION100
2.4531-2.50320.19271540.16492968X-RAY DIFFRACTION100
2.5032-2.55760.19411210.16362973X-RAY DIFFRACTION100
2.5576-2.61710.20071700.17492918X-RAY DIFFRACTION100
2.6171-2.68250.20781580.1722926X-RAY DIFFRACTION100
2.6825-2.7550.18931660.16752931X-RAY DIFFRACTION100
2.755-2.83610.19731610.16792954X-RAY DIFFRACTION100
2.8361-2.92760.18331650.16192938X-RAY DIFFRACTION100
2.9276-3.03220.18511540.17042929X-RAY DIFFRACTION99
3.0322-3.15360.20721690.17472961X-RAY DIFFRACTION99
3.1536-3.29710.19441430.17752956X-RAY DIFFRACTION100
3.2971-3.47090.20321420.17562963X-RAY DIFFRACTION100
3.4709-3.68830.16631470.16212960X-RAY DIFFRACTION100
3.6883-3.97290.16821450.15992995X-RAY DIFFRACTION100
3.9729-4.37240.17661600.15652959X-RAY DIFFRACTION100
4.3724-5.00440.17781720.15972939X-RAY DIFFRACTION99
5.0044-6.30240.21111490.20942963X-RAY DIFFRACTION99
6.3024-45.58420.19091630.20833011X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.47460.1177-0.332.0338-0.78431.71130.06350.21090.01130.08950.02320.19460.0057-0.1121-0.07670.11940.0258-0.02650.17630.00390.1593-41.784813.8466-28.0772
21.7074-0.4992-0.22750.92530.15540.953-0.0160.0918-0.05990.0406-0.01840.0441-0.0132-0.2090.02920.1359-0.02320.010.1486-0.02910.1830.74326.1411-38.9783
30.6493-0.1893-0.03261.5305-0.69991.41490.08340.10490.0163-0.2687-0.0908-0.09380.01510.0494-0.00190.23430.02830.02550.1908-0.02790.171-25.060826.85777.6948
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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