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- PDB-2y0m: CRYSTAL STRUCTURE OF THE COMPLEX BETWEEN DOSAGE COMPENSATION FACT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2y0m
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE COMPLEX BETWEEN DOSAGE COMPENSATION FACTORS MSL1 AND MOF
要素
  • MALE-SPECIFIC LETHAL 1 HOMOLOG
  • PROBABLE HISTONE ACETYLTRANSFERASE MYST1
キーワードTRANSCRIPTION / CHROMATIN / X CHROMOSOME / MSL COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of skeletal muscle satellite cell differentiation / regulation of mitochondrial transcription / MSL complex / HATs acetylate histones / protein propionyltransferase activity / histone H4 acetyltransferase activity / regulation of mRNA processing / dosage compensation by inactivation of X chromosome / myeloid cell differentiation / post-embryonic hemopoiesis ...positive regulation of skeletal muscle satellite cell differentiation / regulation of mitochondrial transcription / MSL complex / HATs acetylate histones / protein propionyltransferase activity / histone H4 acetyltransferase activity / regulation of mRNA processing / dosage compensation by inactivation of X chromosome / myeloid cell differentiation / post-embryonic hemopoiesis / NSL complex / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / protein-lysine-acetyltransferase activity / negative regulation of type I interferon production / oogenesis / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / NuA4 histone acetyltransferase complex / MLL1 complex / histone acetyltransferase complex / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H3K56 acetyltransferase activity / histone H3K23 acetyltransferase activity / histone H2AK5 acetyltransferase activity / histone H2AK9 acetyltransferase activity / histone H2BK5 acetyltransferase activity / histone H2BK12 acetyltransferase activity / histone H3K4 acetyltransferase activity / histone H3K27 acetyltransferase activity / histone H3K36 acetyltransferase activity / histone H3K122 acetyltransferase activity / histone H3K18 acetyltransferase activity / histone H3K9 acetyltransferase activity / histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H4K12 acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / neurogenesis / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / promoter-specific chromatin binding / kinetochore / nuclear matrix / HATs acetylate histones / chromosome / protein-macromolecule adaptor activity / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / regulation of autophagy / nuclear speck / chromatin remodeling / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / mitochondrion / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2000 / Protein male-specific lethal-1 / Protein male-specific lethal-1, dimerisation domain / Dimerisation domain of Male-specific-Lethal 1 / PEHE domain / PEHE domain profile. / PEHE domain / PEHE / N-acetyl transferase-like / : ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2000 / Protein male-specific lethal-1 / Protein male-specific lethal-1, dimerisation domain / Dimerisation domain of Male-specific-Lethal 1 / PEHE domain / PEHE domain profile. / PEHE domain / PEHE / N-acetyl transferase-like / : / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / RNA binding activity-knot of a chromodomain / RNA binding activity-knot of a chromodomain / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / Helix non-globular / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Special / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL COENZYME *A / Male-specific lethal 1 homolog / Histone acetyltransferase KAT8
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Kadlec, J. / Hallacli, E. / Lipp, M. / Holz, H. / Sanchez Weatherby, J. / Cusack, S. / Akhtar, A.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Structural Basis for Mof and Msl3 Recruitment Into the Dosage Compensation Complex by Msl1.
著者: Kadlec, J. / Hallacli, E. / Lipp, M. / Holz, H. / Sanchez-Weatherby, J. / Cusack, S. / Akhtar, A.
履歴
登録2010年12月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROBABLE HISTONE ACETYLTRANSFERASE MYST1
B: MALE-SPECIFIC LETHAL 1 HOMOLOG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,4774
ポリマ－42,6022
非ポリマー8752
水18010
1
A: PROBABLE HISTONE ACETYLTRANSFERASE MYST1
B: MALE-SPECIFIC LETHAL 1 HOMOLOG
ヘテロ分子

A: PROBABLE HISTONE ACETYLTRANSFERASE MYST1
B: MALE-SPECIFIC LETHAL 1 HOMOLOG
ヘテロ分子

A: PROBABLE HISTONE ACETYLTRANSFERASE MYST1
B: MALE-SPECIFIC LETHAL 1 HOMOLOG
ヘテロ分子

A: PROBABLE HISTONE ACETYLTRANSFERASE MYST1
B: MALE-SPECIFIC LETHAL 1 HOMOLOG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,90916
ポリマ－170,4098
非ポリマー3,5008
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation8_556-y,-x,-z+11
crystal symmetry operation15_556y,x,-z+11
Buried area18850 Å2
ΔGint-60.5 kcal/mol
Surface area64010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)180.940, 180.940, 80.750
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122

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要素

#1: タンパク質 PROBABLE HISTONE ACETYLTRANSFERASE MYST1 / MYST-1 / MOZ / YBF2/SAS3 / SAS2 AND TIP60 PROTEIN 1 / HMOF


分子量: 33752.094 Da / 分子数: 1 / 断片: HAT DOMAIN, RESIDUES 174-458 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): STAR / 参照: UniProt: Q9H7Z6
#2: タンパク質 MALE-SPECIFIC LETHAL 1 HOMOLOG / MSL-1 / HAMPIN / MALE-SPECIFIC LETHAL 1-LIKE 1 / MSL1-LIKE 1 / MALE-SPECIFIC LETHAL-1 HOMOLOG 1 / MSL1


分子量: 8850.101 Da / 分子数: 1 / 断片: PEHE DOMAIN, RESIDUES 470-540 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): STAR / 参照: UniProt: Q6PDM1
#3: 化合物 ChemComp-ACO / ACETYL COENZYME *A / アデノシン3′-りん酸5′-[二りん酸P2-[(R)-3-ヒドロキシ-2,2-ジメチル-3-[[(以下略)


分子量: 809.571 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O17P3S
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 68 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5 / 詳細: 0.1 M SODIUM ACETATE (PH 5), 1.0 M SODIUM FORMATE.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9395
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9395 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→48 Å / Num. obs: 18543 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 14.05
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.81 / Mean I/σ(I) obs: 2.16 / % possible all: 98.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0085精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2GIV

2giv


解像度: 2.7→42.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / SU B: 25.034 / SU ML: 0.224 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.082 / ESU R Free: 0.059 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25587 946 5.1 %RANDOM
Rwork0.22316 ---
obs0.22477 17596 99.03 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 61.031 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-18.55 Å20 Å20 Å2
2--18.55 Å20 Å2
3----37.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→42.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2642 0 52 10 2704
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0222766
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9451.9923742
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9215313
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.32223.516128
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.00215498
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.0521517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0640.2390
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0212057
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.699→2.768 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.249 64 -
Rwork0.304 1229 -
obs--96.78 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.7501-0.66720.40913.5069-1.17073.23440.0139-0.03070.03710.2604-0.1386-0.0054-0.23480.08510.12470.1293-0.0818-0.00920.1371-0.03650.0249-22.905-20.162419.7029
213.8995-3.215715.80692.8318-3.813722.3872-0.0052-0.53080.55470.1575-0.1033-0.2125-0.611-0.05750.10850.4877-0.29880.04670.2248-0.03070.377-10.5628-0.703421.078
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A177 - 449
2X-RAY DIFFRACTION2B495 - 536

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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