+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3zym | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Structure of CALM (PICALM) in complex with VAMP8 | ||||||
要素 | PHOSPHATIDYLINOSITOL-BINDING CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN, VESICLE-ASSOCIATED MEMBRANE PROTEIN 8 | ||||||
キーワード | ENDOCYTOSIS / SYNAPTOBREVIN / VAMP2 / VAMP3 / AP180 / PLASMA MEMBRANE / ADAPTOR PROTEIN | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 zymogen granule exocytosis / positive regulation of pancreatic amylase secretion / mucin granule / negative regulation of secretion by cell / trans-Golgi Network Vesicle Budding / positive regulation of histamine secretion by mast cell / membrane bending / RND3 GTPase cycle / vesicle cargo loading / endosome to plasma membrane transport vesicle ...zymogen granule exocytosis / positive regulation of pancreatic amylase secretion / mucin granule / negative regulation of secretion by cell / trans-Golgi Network Vesicle Budding / positive regulation of histamine secretion by mast cell / membrane bending / RND3 GTPase cycle / vesicle cargo loading / endosome to plasma membrane transport vesicle / zymogen granule / positive regulation of amyloid precursor protein catabolic process / synaptic vesicle budding from presynaptic endocytic zone membrane / 1-phosphatidylinositol binding / regulation of terminal button organization / positive regulation of synaptic vesicle clustering / regulation of protein transport / Lysosome Vesicle Biogenesis / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / regulation of synaptic vesicle transport / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / clathrin heavy chain binding / amyloid-beta clearance by transcytosis / mucus secretion / clathrin coat of coated pit / regulation of vesicle size / synaptic vesicle maturation / vesicle fusion / negative regulation of protein localization to cell surface / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / chloride channel inhibitor activity / clathrin coat assembly / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / SNARE complex / SNAP receptor activity / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / vesicle budding from membrane / positive regulation of dendrite extension / clathrin-dependent endocytosis / regulation of amyloid precursor protein catabolic process / parallel fiber to Purkinje cell synapse / negative regulation of protein localization to plasma membrane / dendrite morphogenesis / SNARE complex assembly / regulation of synaptic vesicle endocytosis / ER-Phagosome pathway / syntaxin binding / clathrin-coated vesicle / neurofibrillary tangle / azurophil granule membrane / endosomal transport / low-density lipoprotein particle receptor binding / positive regulation of axonogenesis / autophagosome membrane docking / clathrin binding / positive regulation of amyloid-beta formation / hemopoiesis / regulation of endocytosis / autophagosome maturation / synaptic vesicle endocytosis / regulation of protein localization to plasma membrane / clathrin-coated pit / vesicle-mediated transport / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / phagocytic vesicle / Neutrophil degranulation / axonogenesis / SNARE binding / receptor-mediated endocytosis / secretory granule membrane / secretory granule / Schaffer collateral - CA1 synapse / tau protein binding / receptor internalization / recycling endosome / small GTPase binding / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / cellular response to type II interferon / SH3 domain binding / endocytosis / regulation of protein localization / protein transport / synaptic vesicle / late endosome membrane / presynaptic membrane / midbody / early endosome membrane / postsynapse / protein-containing complex assembly / basolateral plasma membrane / postsynaptic membrane / intracellular iron ion homeostasis / vesicle / membrane => GO:0016020 / membrane fusion / postsynaptic density 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.03 Å | ||||||
データ登録者 | Miller, S.E. / Sahlender, D.A. / Graham, S.C. / Honing, S. / Robinson, M.S. / Peden, A.A. / Owen, D.J. | ||||||
引用 | ジャーナル: Cell / 年: 2011 タイトル: The molecular basis for the endocytosis of small R-SNAREs by the clathrin adaptor CALM. 著者: Miller, S.E. / Sahlender, D.A. / Graham, S.C. / Honing, S. / Robinson, M.S. / Peden, A.A. / Owen, D.J. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3zym.cif.gz | 359.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb3zym.ent.gz | 293.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3zym.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 3zym_validation.pdf.gz | 469.8 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 3zym_full_validation.pdf.gz | 476.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | 3zym_validation.xml.gz | 35.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 3zym_validation.cif.gz | 51.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zy/3zym ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zy/3zym | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
単位格子 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Components on special symmetry positions |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域:
NCSアンサンブル:
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 35125.348 Da / 分子数: 3 断片: PARTIAL ANTH DOMAIN OF CALM, RESIDUES 1-264, PARTIAL SNARE DOMAIN OF VAMP8, RESIDUES 11-41 由来タイプ: 組換発現 詳細: RESIDUES 11-41 OF VAMP8 ARE FUSED TO RESIDUES 1-264 OF CALM VIA A 8 RESIDUE LINKER 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ), (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) プラスミド: PGEX 4T2 CALMANTH(1-289) VAMP8(1- 76) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: O55012, UniProt: O70404 #2: 化合物 | ChemComp-GOL / #3: 化合物 | ChemComp-PO4 / #4: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | N-TERMINAL GSPIGIP SEQUENCE IS RESIDUAL FROM AFFINITY TAG AND CLONING. CONTAINS A KNOWN SEQUENCE ...N-TERMINAL GSPIGIP SEQUENCE IS RESIDUAL FROM AFFINITY TAG AND CLONING. CONTAINS A KNOWN SEQUENCE VARIANT (VAMP8 S36A) | |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.75 % / 解説: NONE |
---|---|
結晶化 | 温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.2 詳細: CRYSTALS WERE GROWN IN SITTING DROPS CONTAINING EQUAL AMOUNTS (200-400 NL) OF PROTEIN (15 MG/ML IN 20 MM HEPES PH 7.4, 120 MM NACL, 4 MM DTT) AND RESERVOIR SOLUTION (100 MM PHOSPHATE-CITRATE ...詳細: CRYSTALS WERE GROWN IN SITTING DROPS CONTAINING EQUAL AMOUNTS (200-400 NL) OF PROTEIN (15 MG/ML IN 20 MM HEPES PH 7.4, 120 MM NACL, 4 MM DTT) AND RESERVOIR SOLUTION (100 MM PHOSPHATE-CITRATE PH 4.2, 200 MM NACL, 50% (V/V) PEG-200) AND EQUILIBRATED AGAINST 80 UL OF RESERVOIR SOLUTION AT 16C. CRYSTALS WERE CRYOPROTECTED BY BRIEF IMMERSION (5-60 S) IN RESERVOIR SOLUTION SUPPLEMENTED WITH 25% GLYCEROL AND WERE RAPIDLY CRYOCOOLED IN LIQUID N2 OR A 100 K STREAM OF N2 GAS. |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 |
検出器 | タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月20日 / 詳細: MIRRORS |
放射 | モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9763 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2→91.1 Å / Num. obs: 93133 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 33.81 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 10 |
反射 シェル | 解像度: 2.03→2.08 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.73 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 99.8 |
-解析
ソフトウェア |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1HF8 解像度: 2.03→45.573 Å / SU ML: 0.58 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.52 / 立体化学のターゲット値: ML
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 62.15 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 42.38 Å2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.03→45.573 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints NCS |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 TLSグループ |
|