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万見
- PDB-3wto: Crystal Structure of Lymnaea stagnalis Acetylcholine-Binding Prot... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3wto
タイトルCrystal Structure of Lymnaea stagnalis Acetylcholine-Binding Protein Q55R Mutant Complexed with Desnitro-imidacloprid
要素Acetylcholine-binding protein
キーワードSIGNALING PROTEIN / neonicotinoids / nicotinic acetylcholine receptor / imidacloprid / acetylcholine binding
機能・相同性
機能・相同性情報


excitatory extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / synaptic cleft / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / transmembrane signaling receptor activity / postsynapse / neuron projection / membrane
類似検索 - 分子機能
Acetylcholine Binding Protein; Chain: A, / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain / Neurotransmitter-gated ion-channel / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain superfamily / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand binding domain / Distorted Sandwich / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-N2Y / Acetylcholine-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Lymnaea stagnalis (無脊椎動物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Okajima, T. / Ihara, M. / Yamashita, A. / Oda, T. / Matsuda, K.
引用ジャーナル: Mol.Pharmacol. / 年: 2014
タイトル: Studies on an acetylcholine binding protein identify a basic residue in loop G on the beta 1 strand as a new structural determinant of neonicotinoid actions
著者: Ihara, M. / Okajima, T. / Yamashita, A. / Oda, T. / Asano, T. / Matsui, M. / Sattelle, D.B. / Matsuda, K.
履歴
登録2014年4月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年2月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetylcholine-binding protein
B: Acetylcholine-binding protein
C: Acetylcholine-binding protein
D: Acetylcholine-binding protein
E: Acetylcholine-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,30810
ポリマ－121,2545
非ポリマー1,0535
水8,287460
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13940 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area41980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.056, 120.742, 139.346
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Acetylcholine-binding protein / ACh-binding protein / AchBP


分子量: 24250.875 Da / 分子数: 5 / 断片: UNP residues 21-229 / 変異: Q55R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lymnaea stagnalis (無脊椎動物) / プラスミド: pPICZ B / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): X-33 / 参照: UniProt: P58154
#2: 化合物
ChemComp-N2Y / (2Z)-1-[(6-chloropyridin-3-yl)methyl]imidazolidin-2-imine / デスニトロイミダクロプリド


分子量: 210.663 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H11ClN4 / コメント: アゴニスト*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 460 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細AUTHORS STATE THAT BEFORE CRYSTALLIZATION, THE N-GLUCOSIDE GROUPS WERE REMOVED BY PEPTIDE-N- ...AUTHORS STATE THAT BEFORE CRYSTALLIZATION, THE N-GLUCOSIDE GROUPS WERE REMOVED BY PEPTIDE-N-GLYCOSIDASE F. THE CONFLICT IS DUE TO POST-TRANSLATIONAL MODIFICATION AND SAMPLE PREPARATION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.46 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: 24-27 % PEG4000, 0.1-0.3M LiSO4, 0.1M Tris-HCl, pH 8.5, 0.5mM Desnitro-imidacloprid, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B2 / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月3日
放射モノクロメーター: fixed-exit double crystal (Si(111)) monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→50 Å / Num. all: 59074 / Num. obs: 58935 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 30.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 38.2
反射 シェル解像度: 2.25→2.33 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.449 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / Num. unique all: 5802 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BBSデータ収集
PHASER位相決定
CNS1.2精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2ZJU

2zju


解像度: 2.25→20.78 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 2370805.92 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 2941 5 %RANDOM
Rwork0.215 ---
all0.217 58862 --
obs0.215 58862 99.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 39.6117 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 43.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.38 Å20 Å20 Å2
2--7.88 Å20 Å2
3----7.5 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.38 Å0.3 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.36 Å0.28 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→20.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8211 0 70 460 8741
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.73
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.39 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.347 461 4.9 %
Rwork0.285 9009 -
obs--97.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION5dni.pardni.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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