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- PDB-3ws3: Crystal Structure of H-2D in complex with an insulin derived peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ws3
タイトルCrystal Structure of H-2D in complex with an insulin derived peptide
要素
  • Beta-2-microglobulin
  • H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
  • Insulin derived 9-mer peptide
キーワードIMMUNE SYSTEM / Class I MHC / Major histocompatibility complex / insulin / H-2D / Structural Genomics / PSI-Biology / New York Structural Genomics Research Consortium / NYSGRC
機能・相同性
機能・相同性情報


Insulin processing / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin receptor signalling cascade / Signal attenuation / Insulin receptor recycling / COPI-mediated anterograde transport / D-glucose transmembrane transport / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling ...Insulin processing / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin receptor signalling cascade / Signal attenuation / Insulin receptor recycling / COPI-mediated anterograde transport / D-glucose transmembrane transport / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / DAP12 signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / beta-2-microglobulin binding / cellular defense response / response to cAMP / Neutrophil degranulation / response to cytokine / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / positive regulation of protein secretion / cellular response to glucose stimulus / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / insulin receptor binding / peptide binding / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / regulation of erythrocyte differentiation / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / hormone activity / receptor internalization / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / MHC class I protein complex / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / MHC class II protein complex / cellular response to nicotine / positive regulation of cellular senescence / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / phagocytic vesicle membrane / peptide antigen binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / negative regulation of epithelial cell proliferation / glucose metabolic process / positive regulation of immune response / positive regulation of T cell activation / sensory perception of smell / negative regulation of neuron projection development / insulin receptor signaling pathway / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / glucose homeostasis / iron ion transport / T cell differentiation in thymus / protein refolding / collagen-containing extracellular matrix / secretory granule lumen / protein homotetramerization / intracellular iron ion homeostasis / amyloid fibril formation / learning or memory / receptor ligand activity / immune response / endoplasmic reticulum lumen / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / protein-containing complex binding / structural molecule activity / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular region / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus ...Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Insulin-1 / Beta-2-microglobulin / H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.335 Å
データ登録者Kumar, P.R. / Mukherjee, G. / Samanta, D. / DiLorenzo, T.P. / Almo, S.C. / Immune Function Network / New York Structural Genomics Research Consortium (NYSGRC)
引用ジャーナル: J. Immunol. / 年: 2014
タイトル: Compensatory mechanisms allow undersized anchor-deficient class I MHC ligands to mediate pathogenic autoreactive T cell responses
著者: Lamont, D. / Mukherjee, G. / Kumar, P.R. / Samanta, D. / McPhee, C.G. / Kay, T.W.H. / Almo, S.C. / DiLorenzo, T.P. / Serreze, D.V.
履歴
登録2014年2月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author
改定 1.22018年2月7日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
C: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
D: Beta-2-microglobulin
E: Insulin derived 9-mer peptide
F: Insulin derived 9-mer peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,4846
ポリマ－89,4846
非ポリマー00
水1,892105
1
A: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
E: Insulin derived 9-mer peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,7423
ポリマ－44,7423
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4310 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area19300 Å2
手法PISA
2
C: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
D: Beta-2-microglobulin
F: Insulin derived 9-mer peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,7423
ポリマ－44,7423
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4280 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area19100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.220, 101.130, 117.540
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain / H-2D(B)


分子量: 31804.420 Da / 分子数: 2 / 断片: EXTRACELLULAR DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: H-2Db, H2-D1 / プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01899
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin


分子量: 11835.555 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: B2m / プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01887
#3: タンパク質・ペプチド Insulin derived 9-mer peptide


分子量: 1102.218 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: Synthetic peptide corresponding to Insulin-1A, residues 101-107 followed by an artificial spacer
参照: UniProt: P01325*PLUS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 105 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS SEQUENCE CORRESPONDS TO A NATURAL VARIANT, ALLELE A WHICH HAS A A->D MUTATION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.53 %
解説: Initial data was integrated and processed by XDS. The anisotropic data was further subject to an ellipsoidal truncation and sharpening using the UCLA anisotropy server (http://services.mbi. ...解説: Initial data was integrated and processed by XDS. The anisotropic data was further subject to an ellipsoidal truncation and sharpening using the UCLA anisotropy server (http://services.mbi.ucla.edu/anisoscale/). The resulting isotropic data has ellipsoidal resolution boundaries of 3.4A along A*, 2.4A along B* and 2.6A along C*. This data set was used for final refinement.
Mosaicity: 0.27 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2M Ammonium Sulfate, 25% PEG 3350, 0.1M HEPES, 30% Ethylene Glycol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月13日 / 詳細: Mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.335→50 Å / Num. obs: 33466 / % possible obs: 74.65 % / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 39.72 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.148 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル解像度: 2.335→2.419 Å / 冗長度: 0.4 % / Rmerge(I) obs: 0.962 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 7.01

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
Aimless0.2.14データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.8.4_1496精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
CBASSデータ収集
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1YN6

1yn6


解像度: 2.335→46.449 Å / FOM work R set: 0.7209 / SU ML: 0.37 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 36.04 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: The original processed data was further subject to ellipsoidal truncation along the three axes (a*, b* & c*) to provide the final data used for refinement. The structure factor data contains ...詳細: The original processed data was further subject to ellipsoidal truncation along the three axes (a*, b* & c*) to provide the final data used for refinement. The structure factor data contains all reflections before anisotropic correction.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2938 1692 5.06 %
Rwork0.2171 --
obs0.221 33449 74.61 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 178.83 Å2 / Biso mean: 60.75 Å2 / Biso min: 20 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.335→46.449 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6241 0 0 105 6346
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.016436
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4148723
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055876
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071136
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.0612389
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3351-2.40380.4626160.31562102266
2.4038-2.48140.3086300.307562765718
2.4814-2.57010.3694720.31791370144239
2.5701-2.6730.33211020.31192136223861
2.673-2.79460.37051430.28782686282977
2.7946-2.94190.3191730.27533303347694
2.9419-3.12620.34451870.264635353722100
3.1262-3.36750.33472230.24635053728100
3.3675-3.70630.28361780.208135453723100
3.7063-4.24220.26811820.18593540372299
4.2422-5.34350.24071820.16783565374799
5.3435-46.45840.2822040.194437353939100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.9560.24490.85124.5275-0.42542.0441-0.0185-0.45430.0059-0.10370.08510.07170.5929-0.0757-0.00550.78270.08250.04260.0215-0.08410.138519.626.00710.936
25.18011.4242-1.51873.393-0.36622.1773-0.1261-0.8701-0.25770.68730.0869-0.3731-0.07350.48620.00110.59480.0847-0.15510.2586-0.0290.187625.80927.67119.848
33.26620.8903-0.94822.9102-1.4243.1798-0.05890.4030.1241-0.18680.27570.1975-0.0686-0.4026-0.18080.70860.0047-0.0560.1160.08140.03478.31928.53512.933
44.0432-1.0799-0.57081.2716-1.12151.71460.28410.5645-0.7416-0.5545-0.23290.09640.9112-0.4841-0.10420.9648-0.0446-0.00130.2547-0.07770.280826.10510.707-1.691
56.7231-4.88580.20845.9060.41572.0244-0.1274-0.0991-0.24530.3140.05960.0963-0.11530.07750.01180.596-0.0953-0.03270.14750.02930.275528.4492.1811.534
62.4432-2.56950.96354.5942-0.61020.6847-0.2094-0.1172-0.28990.2699-0.0585-0.24390.18970.11370.20150.7674-0.0258-0.06790.26530.08260.380526.5935.38217.535
75.23560.35530.06614.43030.60622.69050.16680.29290.00940.3505-0.1062-0.3210.11270.10140.02280.72830.0188-0.02370.14640.00880.320417.9426.088-35.116
82.76651.5098-0.73983.39221.63241.815-0.05050.28280.38930.5961-0.14140.69470.0912-0.1430.12390.66560.06110.12420.17460.00150.457621.86819.362-40.54
93.13620.79281.10043.9242-0.9182.9803-0.0055-0.24290.29351.0453-0.02450.83220.6068-0.4439-0.01890.8903-0.07470.27060.3363-0.05480.61854.53722.934-29.234
105.1058-3.1172-1.27313.36752.93133.610.6682-0.26540.4503-1.2579-0.72140.264-0.2963-0.00220.0391.0274-0.1562-0.03520.41110.06280.353818.97712.288-25.401
112.50911.11941.27072.59940.02412.25810.2125-0.44310.34580.5853-0.32830.1702-0.9836-0.50090.18741.0730.08930.07840.3505-0.07290.185326.80447.518-15.77
122.22723.5806-0.6756.9660.53434.257-0.02730.12880.03660.2932-0.16650.55530.3835-0.11380.25760.43360.16290.1350.12830.06970.380126.73648.303-31.411
134.75173.26570.3357.5902-0.02481.32460.01850.31820.18760.1358-0.12560.36850.44990.11720.15290.4310.05590.11080.22650.0490.180524.44945.125-37.128
143.36881.1771-1.80952.14950.47934.7115-0.692-0.21970.35280.23130.56370.1617-0.3170.28110.11280.84080.119-0.14270.33670.01350.188712.24835.592915.2635
153.3882-2.8933.93725.9926-2.83946.2307-0.63760.2495-0.62590.62620.9730.5424-0.1333-0.139-0.33840.66450.07120.12260.3985-0.04850.336410.171114.8093-34.7344
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESSEQ 26:37 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESSEQ 38:84 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESSEQ 85:175 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND (RESSEQ 180:274 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN B AND (RESSEQ 20:45 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN B AND (RESSEQ 46:99 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN C AND (RESSEQ 26:56 )
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN C AND (RESSEQ 57:103 )
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN C AND (RESSEQ 104:177 )
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN C AND (RESSEQ 178:197 )
11X-RAY DIFFRACTION11CHAIN C AND (RESSEQ 198:274 )
12X-RAY DIFFRACTION12CHAIN D AND (RESSEQ 20:45 )
13X-RAY DIFFRACTION13CHAIN D AND (RESSEQ 46:99 )
14X-RAY DIFFRACTION14CHAIN E AND (RESSEQ 1:9 )
15X-RAY DIFFRACTION15CHAIN F AND (RESSEQ 1:9 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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