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- PDB-3wds: Crystal structure of 3-quinuclidinone reductase from Agrobacteriu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3wds
タイトルCrystal structure of 3-quinuclidinone reductase from Agrobacterium tumefaciens
要素NADH-dependent quinuclidinone reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / SDR / 3-quinuclidinone / Rossmann Fold / Carbonyl Reductase / NAD
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity, acting on the CH-OH group of donors, NAD or NADP as acceptor / quinone binding / fatty acid biosynthetic process / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Short-chain dehydrogenase/reductase, conserved site / Short-chain dehydrogenases/reductases family signature. / Enoyl-(Acyl carrier protein) reductase / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / NADH-dependent quinuclidinone reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Agrobacterium tumefaciens (植物への病原性)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.72 Å
データ登録者Hou, F. / Miyakawa, T. / Tanokura, M.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structural basis for high substrate-binding affinity of 3-quinuclidinone reductase AtQR
著者: Hou, F. / Miyakawa, T. / Kataoka, M. / Takeshita, D. / Kumashiro, S. / Nagata, K. / Shimizu, S. / Tanokura, M.
履歴
登録2013年6月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年6月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NADH-dependent quinuclidinone reductase
B: NADH-dependent quinuclidinone reductase
D: NADH-dependent quinuclidinone reductase
C: NADH-dependent quinuclidinone reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,64712
ポリマ－110,3544
非ポリマー2,2938
水9,782543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16950 Å2
ΔGint-112 kcal/mol
Surface area31710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.970, 126.370, 62.020
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.50, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
NADH-dependent quinuclidinone reductase


分子量: 27588.557 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Agrobacterium tumefaciens (植物への病原性)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: G1K3P5*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 543 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細A SEQUENCE DATABASE REFERENCE FOR THIS PROTEIN DOES NOT CURRENTLY EXIST.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.33 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M HEPES, 24%(w/v) PEG3350, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.72→20 Å / Num. obs: 92664 / % possible obs: 97.9 %
反射 シェル解像度: 1.72→1.76 Å / 冗長度: 1.8 % / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / Num. unique all: 5628 / Rsym value: 0.16 / % possible all: 80.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SERGUIデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.7.0032精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1GEG

1geg


解像度: 1.72→19.84 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 1.719 / SU ML: 0.058 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.102 / ESU R Free: 0.099 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18314 4645 5 %RANDOM
Rwork0.14955 ---
obs0.15124 88019 98.01 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.933 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.14 Å20 Å2-0.13 Å2
2---0.25 Å20 Å2
3---0.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.72→19.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7576 0 152 543 8271
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0197847
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.027591
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0251.9710657
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.923317343
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.20851024
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.06724.051316
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.399151232
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.121556
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1250.21248
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.029005
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021766
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.72→1.765 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.246 273 -
Rwork0.172 5352 -
obs--80.69 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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