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- PDB-3w5o: Crystal Structure of Human DNA ligase IV -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3w5o
タイトルCrystal Structure of Human DNA ligase IV
要素DNA ligase 4
キーワードLIGASE / DNA ligase / non homologous end joining / DNA repair / XRCC4 / Artemis
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of chromosome organization / DNA ligase IV complex / DNA ligase activity / DN2 thymocyte differentiation / DNA ligase (ATP) / T cell receptor V(D)J recombination / pro-B cell differentiation / DNA ligase (ATP) activity / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / nonhomologous end joining complex ...positive regulation of chromosome organization / DNA ligase IV complex / DNA ligase activity / DN2 thymocyte differentiation / DNA ligase (ATP) / T cell receptor V(D)J recombination / pro-B cell differentiation / DNA ligase (ATP) activity / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / nonhomologous end joining complex / immunoglobulin V(D)J recombination / nucleotide-excision repair, DNA gap filling / single strand break repair / V(D)J recombination / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / isotype switching / positive regulation of neurogenesis / DNA biosynthetic process / cellular response to lithium ion / 2-LTR circle formation / ligase activity / somatic stem cell population maintenance / response to X-ray / chromosome organization / condensed chromosome / neurogenesis / cellular response to ionizing radiation / central nervous system development / stem cell proliferation / response to gamma radiation / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / base-excision repair / double-strand break repair via nonhomologous end joining / establishment of integrated proviral latency / positive regulation of fibroblast proliferation / double-strand break repair / T cell differentiation in thymus / neuron apoptotic process / fibroblast proliferation / in utero embryonic development / negative regulation of neuron apoptotic process / chromosome, telomeric region / cell population proliferation / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / magnesium ion binding / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
DNA ligase i, domain 1 / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain / DNA ligase IV domain / DNA ligase IV / DNA ligase 4 / DNA Ligase 4, adenylation domain / DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus ...DNA ligase i, domain 1 / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain / DNA ligase IV domain / DNA ligase IV / DNA ligase 4 / DNA Ligase 4, adenylation domain / DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus / DNA ligase/mRNA capping enzyme / ATP-dependent DNA ligase AMP-binding site. / ATP-dependent DNA ligase signature 2. / DNA ligase, ATP-dependent, C-terminal / ATP dependent DNA ligase C terminal region / DNA ligase, ATP-dependent, conserved site / ATP-dependent DNA ligase family profile. / DNA ligase, ATP-dependent, central / ATP dependent DNA ligase domain / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / DNA ligase 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.84 Å
データ登録者Gu, X. / Ochi, T. / Blundell, T.L.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: Structure of the catalytic region of DNA ligase IV in complex with an artemis fragment sheds light on double-strand break repair
著者: Ochi, T. / Gu, X. / Blundell, T.L.
履歴
登録2013年2月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月14日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA ligase 4
B: DNA ligase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,39628
ポリマ－139,0772
非ポリマー3,32026
水50428
1
A: DNA ligase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,29415
ポリマ－69,5381
非ポリマー1,75614
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: DNA ligase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,10213
ポリマ－69,5381
非ポリマー1,56412
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.290, 104.360, 120.040
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.08, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 DNA ligase 4 / DNA ligase IV / Polydeoxyribonucleotide synthase [ATP] 4


分子量: 69538.312 Da / 分子数: 2 / 断片: catalytic region, UNP residues 1-609 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Hippocampus / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LIG4 / プラスミド: pOPINS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P49917, DNA ligase (ATP)
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物...
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.91 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.7
詳細: 2M ammonium sulfate, 10mM YCl, 100mM MES, pH 5.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.984 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年11月19日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.984 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.84→200 Å / Num. all: 39997 / Num. obs: 39757 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.097 / Rsym value: 0.097 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 2.84→2.91 Å / Rmerge(I) obs: 0.568 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 2904 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxCuBEデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3W1B

3w1b


解像度: 2.84→47.835 Å / SU ML: 0.38 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.5 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2455 1976 4.97 %random
Rwork0.1935 ---
all0.1961 39983 --
obs0.1961 39732 99.37 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 55.4298 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.84→47.835 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8793 0 182 28 9003
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0099141
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.25212435
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.0593237
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0771409
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071561
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.835-2.90590.33561390.25082656100
2.9059-2.98450.28941370.23152727100
2.9845-3.07230.28331380.2312668100
3.0723-3.17140.28571430.21212680100
3.1714-3.28480.31121370.2028271799
3.2848-3.41630.24531420.18632684100
3.4163-3.57170.27591500.18512679100
3.5717-3.75990.25741360.18270699
3.7599-3.99540.21871360.1811269999
3.9954-4.30370.20561420.1623270399
4.3037-4.73640.22191460.1649267399
4.7364-5.4210.23251450.1821268299
5.421-6.82670.28541400.2242753100
6.8267-47.84180.21021450.2129272998
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.65951.37990.42863.69990.53912.46960.04050.0241-0.0185-0.0714-0.0668-0.0973-0.10860.04950.02780.3618-0.02550.04650.35410.02450.2681-23.423720.8218-23.3267
23.3205-0.822-0.14132.6309-1.6764.96650.01220.1131-0.04030.1959-0.0245-0.2015-0.5662-0.05350.00110.4827-0.0736-0.00730.2712-0.020.3216-16.507837.08397.3846
32.9539-0.6704-0.54013.4592-0.52875.7425-0.139-0.1853-0.19970.04740.0005-0.23470.26650.09540.08770.2434-0.029-0.04720.31750.03220.4597-15.07313.509132.11
43.4794-1.5391-0.15334.31490.27862.88010.0108-0.06620.02870.15950.0846-0.1924-0.0150.0682-0.09650.2867-0.0213-0.01560.38970.01790.2587-22.2399-28.6056-35.265
52.73031.29710.39361.8519-1.70886.05880.042-0.0837-0.089-0.0606-0.0456-0.14790.41990.16860.00360.41980.07270.03330.3158-0.0740.3639-10.9571-45.0404-64.791
63.16880.6542-0.69942.3305-1.12434.38550.0881-0.05990.3505-0.0284-0.059-0.0612-0.40380.1539-0.03680.37030.01780.07640.2887-0.04170.478-5.3017-21.8951-89.6814
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resseq 8:240A8 - 240
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resseq 241:453A241 - 453
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and resseq 461:603A461 - 603
4X-RAY DIFFRACTION4chain B and resseq 8:240B8 - 240
5X-RAY DIFFRACTION5chain B and resseq 241:453B241 - 453
6X-RAY DIFFRACTION6chain B and resseq 460:603B460 - 603

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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